PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
1993 | 40 | 4 |

Tytuł artykułu

Regulatory effects of the lipid-cytosolic enzyme interaction: AMP deaminase

Autorzy

Warianty tytułu

Języki publikacji

EN

Abstrakty

Wydawca

-

Rocznik

Tom

40

Numer

4

Opis fizyczny

p.429-432,fig.

Twórcy

autor
  • Academic Medical School, Debinki 1, 80-210 Gdansk, Poland

Bibliografia

  • 1. Mitchell, C.D., Mitchell, W.B. & Hanahan, D.J. (1965) Enzyme and hemoglobin retention in human erythrocyte stroma. Biochim. Biophys. Acta 104,348 - 358.
  • 2. Purzycka-Preis, J., Prus, E., Woiniak, M. & ¿ydowo, M.M. (1978) Modification by liposomes of adenosine triphosphate activating effect on adenylate deaminase from pig heart. Biochem. J. 175,607 - 612.
  • 3. Purzycka, J. & Zydowo, M. (1960) Deaminases of adenylic acid and adenosine in rat tissues. Bull. Pol. Ac. Sci.: Biol. 8,483 - 484.
  • 4. Purzycka-Preis, J. & ¿ydowo, M.M. (1987) Regulatory effect of pig heart phospholipids on heart muscle AMP-deaminase. Int. ]. Biochein. 19,565 - 568.
  • 5. Sobel, B.E.,Corr, P.B., Robinson, A.K.,Goldstein, R.A., Witkowski, F.X. & Klein, M.S. (1978) Accumulation of lysophosphoglycerides with arrhytmogenic properties in ischemic myocardium. /. Clin. Invest. 62,546 - 553.
  • 6. Barenholz, Y. & Catt, S. (1982) Sphingomyelin: metabolism, chemical synthesis, chemical and physical properties; in Phospholipids (Haws- home, J.N. & Ansell, G.B., eds.) pp. 129 - 177, Elsevier Biomedical Press, Amsterdam, New York, Oxford.
  • 7. Barenholz, Y. & Thompson, T.E. (1980) Sphingo­myelins in bilayers and biological membranes. Biochim. Biophys. Acta 604,129 - 158.
  • 8. Woźniak, M., Purzycka-Preis, J., Kossowska, E. & Żydowo, M.M. (1987) Diversity of the effect of phosphatidylcholine and sphingomyelin on adenylate deaminase from pig brain. Acta Biochim. Polon. 34,285 - 290.
  • 9. Woźniak, M., Kossowska, E., Purzycka-Preis, J. & Żydowo, M.M. (1988) The influence of phosphatidate bilayers on pig heart AMP deaminase. Biochem. J. 255, 977 - 981.
  • 10. Żydowo, M.M. (1976) Adenine compounds and the heart. Int. J. Biochem. 7,353 - 357.
  • 11. Tanfani, F., Kossowska, E., Purzycka-Preis, J., Żydowo, M.M., Woźniak, M., Tartaglini, E. & Bertoli, E. (1993) The interaction of phos­pholipid bilayers with pig heart AMP deami­nase: Fourier-transform infrared spectroscopic and kinetic studies. Biochem. J. 291,921 - 926.
  • 12. Prus, E. & Żydowo, M.M. (1983) The effect of phospholipid bitayers on AMP deaminase from rat tissues. Int. J. Biochem. 15,1169 - 1173.
  • 13. Jennings, R.B. & Steenberg, Jr., C. (1985) Nucleotide metabolism and cellular damage in myocardial ischemia. Annu. Rev. Physiol. 47,727 - 749.
  • 14. Smoleński, R.T., Składanowski, A.C., Perko, M. & Żydowo, M.M. (1989) Adenylate degradation products release from human myocardium during open heart surgery. Clin. Chim. Acta 182, 63-74.
  • 15. Smoleński, R.T., de Jong, J.W., Janssen, M., Lachno, D.R., Żydowo, M.M., Tavenier, M., Huizer,T. & Yacoub, M.H. (1993) Formation and breakdown of uridine in ischemic hearts of rats and humans. J. Mol. Cell. Cardiol. 25,67 - 74.
  • 16. Smoleński, R.T., Lachno, D.R. & Yacoub, M.H. (1992) Adenine nucleotide catabolism in human myocardium during heart and heart-lung transplantation. Eur. J. Cardio-thorac. Surg. 6, 25 - 30.
  • 17. Smoleński, R.T., Suitters, A. & Yacoub, M.H. (1992) Adenine nucleotide catabolism and adenosine formation in isolated human cardiomyocytes. /. Mol. Cell. Cardiol. 24,91 - 96.
  • 18. Nevvby, A.C. (1984) Adenosine and the concept of retaliatory metabolites. Trends Biochem. Sci. 9, 42 - 44.
  • 19. Chapman, A.G. & Atkinson, D.E. (1973) Stabi­lisation of adenylate energy charge by the adenylate deaminase reaction. /. Biol. Chem. 248, 8309 - 8312.
  • 20. Zachowski, A. (1993) Phospholipids in animal eucaryotic membranes: transverse asymmetry and movement. Biochem. J. 294,1 -1

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-4e75e2b2-dd53-4b04-8ea4-806176717575
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.