PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2008 | 524 |
Tytuł artykułu

Czy temperatura pomiaru aktywności peroksydazy askorbinianowej i katalazy może zaburzyć ocenę chłodoodporności siewek kukurydzy?

Warianty tytułu
EN
Is the measurement of temperature of ascorbate per-oxidase and catalase activity able to disturb the estimation of chiling sen-sitivity of maize?
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
Podczas działania niskich temperatur na rośliny, aktywność poszczególnych enzymów in vivo znacznie odbiega od wartości uzyskanych in vitro w wyższej standardowej temperaturze. W związku z tym celem pracy było ustalenie wpływu temperatury pomiaru (5 lub 20°C) na aktywność enzymów rozkładających nadtlenek wodoru - peroksydazy askorbinianowej (APX) i katalazy (CAT). Badano aktywność w liściach roślin form mieszańcowych kukurydzy o zróżnicowanej chłodoodporności rosnących w temperaturze 20 i 5°C. Stwierdzono, że niezależnie od temperatury pomiaru, aktywności APX nie można powiązać z chłodowrażliwością roślin, natomiast aktywność CAT w liściach okazów chłodoodpornego genotypu kukurydzy jest o około 1/3 wyższa niż w przypadku chłodowrażliwego. W związku z tym aktywność CAT i niektóre parametry kinetyki tej aktywności (tzw. siła kinetyczna -Vmaks/Km) mogą być zastosowane w badaniach chłodoodporności kukurydzy.
EN
While plants were subjected to low temperature on plants, the activity of individual enzymes in vivo differd a lot than that obtained in vitro, at a higher standard temperature. Therefore the aim of the work was to establish the influence of the measurement temperature (5 or 20°C) on the activity of the enzymes that decompose hydrogen peroxide – ascorbate peroxidase (APX) and catalase (CAT). The activity in leaves of maize hybrid plants of differentiated chilling-sensitivity grown at 20 and 5°C was studied. It was established that, irrespectively to the measurement temperature, the activity of APX cannot be related to the chilling sensitivity of plants, whereas CAT activity in leaves of the specimens of the chill-resistant maize genotype is higher (of ca. 1/3) than that of chill-sensitive. Hence, catalase activity and some parameters of its kinetics (the so-called kinetic power, Vmaks/Km) may be applied in the studies on the chill resistance of maize.
Wydawca
-
Rocznik
Tom
524
Opis fizyczny
s.45-54,tab.,wykr.,bibliogr.
Twórcy
  • Katedra Fizjologii Roślin, Akademia Rolnicza im.H.Kołłątaja w Krakowie, ul.Podłużna 3, 30-239, Kraków
Bibliografia
  • Aebi H. 1984. Catalase in vitro. Meth. Enzymol. 105: 121 - 126.
  • Asada K. 1992. Ascorbate peroxidase - a hydrogen peroxide-scavenging enzyme in plants. Physiol. Plant. 85: 235 - 241.
  • Bączek-Kwinta R. 2002. Uszkodzenia chłodowe i aktywność wybranych antyoksydantów siewek kukurydzy w różnych warunkach środowiska. Rozprawa doktorska, Wydział Rolniczo-Ekonomiczny Akademii Rolniczej w Krakowie.
  • Bączek-Kwinta R., Kościelniak J. 2003. Anti-oxidative effect of elevated CO₂ concentration in the air on maize hybrids subjected to severe chill. Photosynthetica 41: 161 - 165.
  • Bączek-Kwinta R., Niewiadomska E., Miszalski Z 2005. Physiological role of reactive oxygen species in chill-sensitive plants. Phyton. Ann. Rei Bot. 45: 25 - 37.
  • Bradford M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72: 248 - 254.
  • Cornish-Bowden A. 1976. Principles of enzyme kinetics. Wyd. Butterrworths, Londyn.
  • De Gara L., Paciolla C., De Tullio M.C. Motto M., Arrigoni O. 2000. Ascorbate-dependent hydrogen peroxide detoxification and ascorbate regeneration during germination of a highly productive maize hybrid: Evidence of an improved detoxification mechanism against reactive oxygen species. Physiol. Plant. 109: 7 - 13.
  • Fath A., Bethke P. C., Jones R. L. 2001. Enzymes that scavenge reactive oxygen species are down-regulated prior to gibberelic acid-induced programmed cell death in barley aleurone. Plant Physiol. 126: 156 - 166.
  • Feierabend J. 2005. Catalases in plants: molecular and functional properties and role in stress defence, w: Antioxidants and reactive oxygen species in plants. Smirnoff N. (Red.): 101 - 140. Blackwell Publishing.
  • Fersht A. 1985. Enzyme structure and mechanism. W. H. Freeman and Company: Nowy Jork: 105 - 106.
  • Hakam N., Simon J-P. 1996. Effect of low temperatures on the activity of oxygen-scavenging enzymes in two populations of the C4 grass Echinochloa crus-galli. Physiol. Plant. 97: 209 - 216.
  • Hodges D. M., Andrews C. J., Johnson D. A., Hamilton R. I. 1997. Antioxidant enzyme responses to chilling stress in differentially sensitive maize inbred lines. J. Exp. Bot. 48: 1105 - 1113.
  • Huner N. P. A., Öquist G., Hurry V. M., Krol M., Falk S., Griffith M. 1993. Photosynthesis, photoinhibition and low temperature acclimation in cold tolerant plants. Pho- tosynth. Res. 37: 19 - 39.
  • Kączkowski J. 1987. Biochemia roślin. PWN, Warszawa: 81 ss.
  • Leipner J., Stamp P. 1999. Effect of chilling temperature on reactive oxygen formation and defence systems in maize leaves. Crop Development for Cool and Wet Climates of Europe, COST-814. M. Sánchez-Diaz, J. J. Irigoyen, J. Aguirreolea, K. Pithan (Eds). Luxembourg: Office for Official Publications in the European Countries: 99 - 106.
  • Mittler R., Poulos T.L. 2005. Ascorbate peroxidase, w: Antioxidants and reactive oxygen species in plants. Smirnoff N. (Red.), Blackwell Publishing: 101 - 140.
  • Nakano Y., Asada K. 1981. Hydrogen peroxide is scavenged by ascorbate-specific peroxidase in spinach chloroplasts. Plant Cell Physiol. 22: 867 - 880.
  • Patterson B. D., Graham D. 1987. Temperature and metabolism. Biochemistry of plants. Davies D. D. (Ed.), Academic Press, Nowy Jork 12: 153 - 199.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.dl-catalog-d91e2f8e-4f28-4477-90a5-231441820a58
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.