Properties of beta-galactosidase from cells of Streptococcus lactis 192 and Lactobacillus lactis F-16 strains

• Autorzy: Rymaszewski J. , Cichosz G. , Kujawski M.

Warianty tytułu

PL

Właściwości beta-galaktozydazy z komórek szczepów Streptococcus lactis 192 i Lactobacillus lactis F-16

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The β-galactosidase synthetized by cells of Str. lactis 192 and Lbc. lactis F-16 in characterized on the basis of pH and temperature optimum for the enzyme's activity, thermal stability and the effect of selected ions. There were significant differences in β-galactosidase activity depending on the strain and on the kind of extract. The Str. lactis 192 enzyme demonstrated higher activity in lactose fermentation and lower thenmal stability than the β-galactosidase of Lbc. lactis F-16. The effect of ions on enzyme activity was diversified and depended on the time of activity, the kind of extract and the bacteria strain.

PL

Podjęto próbę charakterystyki β-galaktozydazy syntetyzowanej przez komórki Str. lactis 192 i Lbc. lactis F-16 na podstawie wyznaczenia optimum pH i temperatury działania enzymv, stabilności termicznej i wpływu wybranych jonów. Stwierdzono istotne różnice w aktywności β-galaktozydazy pomiędzy badanymi szczepami, a także rodzajami ekstraktów. Optimum działania β-galaktozydazy zawartej w odpowiednich ekstraktach przypadało w warunkach: - ekstrakt wewnątrzkomórkowy Str. lactis 192: temp. 308 K (35°C) i 318-323 K (45-50°C), pH 7.0, - ekstrakt ściany komórkowej Str. lactis 192: temp. 308 K (35°C) i pH 5,0, - ekstrakt wewnątrzkomórkowy Lbc. lactis F-16: temp. 323 K (50°C) i pH 6,0, - ekstrakt ściany komórkowej Lbc. lactis F-16: temp. 313 K (40°C) i pH 7,0. Enzym Str. lactis 192 wykazał wyższą aktywność fermentacji laktozy oraz niższą stabilność termiczną niż β-galaktozydaza Lbc. lactis F-16. Wpływ jonów na aktywność enzymu był zróżnicowany i zależny od czasu działania, rodzaju ekstraktu i szczepu bakterii. Oceniono również wpływ przechowywania komórek bakterii Str. lactis 192 w stanie zamrożonym i liofilizowanym na aktywność β-galaktozydazy. Zaobserwowano większy spadek aktywności β-galaktozydazy w przypadku preparatów liofilizowanych. Fakt ten należy tłumaczyć tym, że liofilizacji poddano komórki uprzednio zdezintegrowane, a ponadto nie stosowano żadnych substancji ochronnych podczas zamrażania i suszenia sublimacyjnego.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1985
• Tom: 11
• Numer: 4
• Opis fizyczny: p.449-460,fig.,ref.

Twórcy

autor

Rymaszewski J.

• Institute of Milk Technology, Agricultural and Technical University, 10-719 Olsztyn 5, Poland

autor

Cichosz G.

• Institute of Milk Technology, Agricultural and Technical University, 10-719 Olsztyn 5, Poland

autor

Kujawski M.

• Institute of Milk Technology, Agricultural and Technical University, 10-719 Olsztyn 5, Poland

Bibliografia

• 1. Fesnak G., A. Kramkowska, J. Rymaszewski, K. Kornacki: Acta Alimentaria Polonica 1980, vol. VI, 269.
• 2. Hemme D., M. Nardi, D. Jette: Le Lait 1980, 60, 595.
• 3. Hemme D., M. Nardi: Le Lait 1980, 60, 375.
• 4. Hemme D., D. Wahl, M. Nardi: Le Lait 1980, 60, 111.
• 5. Hemme D., M. Nardi, D. Wahl: Le Lait 1981, 61, 1.
• 6. Jagota S. K.. M. V. Ramana Rao, S. M. Dutta: J. of Fodd Sci., 1981, 46, 161.
• 7. Lowry O. H., Rosenbrough N. J., Farr A. L., Randall R. J.: J. Biol. Chem., 1951, 193, 265.
• 8. Poznański S., Lenoir J., Mocquot G.: Le Lait 1965, 20, 265, 307.
• 9. Ramana Rao M. V., Dutta S. M. : J. of Food Sci., 1981, 46, 1419.
• 10. Rymaszewski J., Poznański S., Markowicz--Robaczewska M. : Le Lait 1972, 51, 23.
• 11. Rymaszewski J.: Zesz. Nauk. ART, Olsztyn 1978.
• 12. Singh H. P., Ramana Rao M. V., Dutta S. M.: Milchwiss., 1979, 34, 475.