Przemiany związków fenolowych a rola amoniakoliazy L-fenyloalaninowej (PAL) w indukcji mechanizmów obronnych roślin

• Autorzy: Galazka A.

Warianty tytułu

EN

Conversion of phenolic compounds and the role of L-phenylalanine amonia lyase (PAL) in the induction of plant defense mechanisms

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Lipidy fenolowe i rezorcynolowe są specyfi cznymi produktami szlaku poliketydowego i dzięki swej naturze fenolowej i ampifi lowej kształtują właściwości komórki i procesów przez nią realizowanych. Obecnie tego typu badania na świecie skupiają się na poznaniu i wyjaśnieniu szlaku metabolicznego tych związków w roślinach zbożowych (np. Secale, Sorghum, Triticale, Triticum, Hordeum) i bakteriach glebowych, jak również zbadaniu ich roli jako naturalnych czynników kontroli glebowych patogenów roślin. Zdolność szczepów i ich mutantów do indukcji odporności systemicznej roślin określa się na podstawie analizy aktywności amoniakoliazy L-fenyloalaninowej (PAL). Rola PAL w indukcji mechanizmów obronnych rośliny związana jest z biosyntezą fi toaleksyn, z przemianami związków fenolowych do substancji ligninopodobnych, z indukcją syntezy kwasu salicylowego, substancji związanej z przekazywaniem sygnałów indukujących miejscową i systemową odporność rośliny. Dlatego też poziom aktywności tego enzymu jest skorelowany ze stopniem odporności roślin na infekcję oraz z agresywnością patogena. Amoniakoliaza fenyloalaniny jest enzymem powszechnie występującym w roślinach. Jego znaczenie wiąże się z rolą, jaką w roślinach odgrywa powstający podczas reakcji eliminacji kwas (E)-cynamonowy (CA). Jest on prekursorem wielu związków fenylopropanoidowych (1–3), takich jak np. ligniny, fl awonoidy, kumaryny i kwas salicylowy. Kwas salicylowy (SA) odgrywa prawdopodobnie rolę wtórnego przekaźnika informacji w procesie powstawania odporności rośliny na wirusy i bakterie.

EN

Phenol and resorcinol lipids are specifi c products of polykethyde path and thanks to its phenolic and ampifi lic nature, they shape the cell properties as well as the processes performed by it. Currently, this type of research in the world are focused on understanding and explaining the metabolic pathways of these compounds in cereal plants (eg.: Secale, Sorghum, Triticale, Triticum, Hordeum) and soil bacteria as well as examining their role as natural control agents of soil plant pathogens. The ability of strains and their mutants to induction of systematic plant resistance, is described on the basis of L-phenylalanine ammonia lyase (PAL) activity. The role of PAL in the induction of defense mechanisms in plants is connected with biosynthesis of phytoalexins changes of phenolic compounds into lignin – like compounds, induction of salicylic acid synthesis a substance associated with the transmission of signals that induce local systemic resistance of the plant. Therefore, the level of this enzyme is correlated with the degree of resistance to infection and the the aggressiveness of the pathogen. Phenylalanine ammonia lyase is an enzyme commonly found in plants. Its signifi cance is associated with the role of (E)-cinnamic acid (CA) that is produced during the elimination reaction. It is a precursor to many of phenylpropanoid compounds (1-3), such as lignins, fl avonoids, coumarins, and salicylic acid. Salicylic acid (SA) probably plays a role of secondary information transmitter in the process of the formation of plant resistance to viruses and bacteria

Słowa kluczowe

PL

zwiazki fenolowe; amoniako-liaza L-fenyloalanina; enzymy; mechanizmy obronne; rosliny; odpornosc roslin

• Wydawca: -
• Czasopismo: Polish Journal of Agronomy
• Rocznik: 2013
• Numer: 15
• Opis fizyczny: s.83-88,bibliogr.

Twórcy

autor

Galazka A.

• Zakład Mikrobiologii Rolniczej, Instytut Uprawy Nawożenia i Gleboznawstwa - Państwowy Instytut Badawczy, ul.Czartoryskich 8, 24-100 Puławy

Bibliografia

• Agrios G. N., 1997. Plant diseases caused by Mollicutes: phytoplasmas and spiroplasmas. W: Plant Pathology, 4th; ed.: G.N. Agrios. New York: Academic Press., ss. 457-470.
• Amrhein N., Gödeke K.H., 1977. α-Aminooxy-β- phenylpropionic acid a potent inhibitor of L-phenylalanine ammonia-lyase in vitro and in vivo. Plant Sci. Lett., 8: 313- 317.
• Bloemberg G.V., Lugtenberg B.J.J., 2001. Molecular basis of plant growth promotion and biocontrol by rhizobacteria. Curr. Opin. Plant Biol., 4(4): 343-350.
• Boudet A.M., 2000. Lignins and lignification: selected issues. Plant Physiol. Biochem., 38: 1-16.
• Calabrese J.C., Jordan D.B., Boodhoo A., Sariaslani S., Vannelli T., 2004. Crystal structure of phenylalanine ammonia lyase: multiple helix dipoles implicated in catalysis. Biochemistry, 43: 11403-11416.
• Christenson S.D., Liu W., Toney M.D., Shen B., 2003. A novel dehydroalanine-dependent tyrosine aminomutase in C-1027 enediyne biosynthesis. J. Am. Chem. Soc., 125: 6062-6063.
• Clayden J., Greeves N., Warren S., Wothers P., 2001. Organic Chemistry, Oxford University Press, New York, Chapt. 19, ss. 477-502.
• Croteau R., Kutchan T.M., Lewis N.G., 2001. Natural products (secondary metabolites). W: Biochemistry & Molecular Biology of Plant; eds.: B.B. Buchanan, W. Gruissem, R.L. Jones, Am. Soc. Plant Physiol., Rockville, Maryland, Chapter 24, ss. 1250-1318.
• Donelly M., Fedeles F., Wirstam M., Siegbahn P.E., Zimmer M., 2001. Computational analysis of the autocatalytic posttranslational cyclization observed in histidine ammonialyase. A comparison with green fluorescent protein. J. Am. Chem. Soc., 123: 4679-4686.
• Gottlieb M., 2001. Cechy fizjologiczne ryzosferowych bakterii z rodzaju Pseudomonas a ich zdolność do kolonizacji siewek pszenicy. Praca dokt., AR Wrocław.
• Hahlbrock K., Scheel D., 1989. Physiology and Molecular Biology of Phenylpropanoid Metabolism. Ann. Rev. Plant Physiol. Mol. Biol., 40: 347-369.
• Hanson K.R., Havir E.A., 1970. α-Phenylalanine ammonialyase IV. Arch. Biochem. Biophys., 141: 1-17.
• Hanson K.R., Havir E.A., 1981. Phenylalanine ammonia-lyase. W: The Biochemistry of Plants: A Comprehensive Treatise; ed.: Conn E. E., Academic Press, New York, 7: 577-625.
• Hodgins D.S., 1971. Yeast phenyloalanine ammonia-lyase: identification, properties and the identification of catalytically essential dehydroalanine. J. Biol. Chem., 246: 2977-2985.
• Inglett G.E., Rose D.J., Chen D., Stevenson D.G., Biswas A., 2010. Phenolic content and antioxidant activity of extracts from whole buckwheat (Fagopyrum esculentum Möench) with or without microwave irradiation. Food Chem., 119: 1216-1219.
• Janas K.M., Filipiak A., Kowalik J., Mastalerz P., Knypl J.S., 1985. Mechanizm reakcji katalizowanych przez amoniakoliazę fenyloalaninową. Acta Biochim. Polon., 32: 131.
• Jorrin J., Lopez-Valbuena R., Tena M., 1988. Purification and properties of phenylalanine ammonia-lyase from sunflower (Helianthus annuus L.) hypocotyls. Biochim. Biophys. Acta, 964: 73-82.
• Kaiser A., Leistner E., 1999. The role of isochorismic acid in primary and secondary metabolism. World J. Microbiol. Biotech., 8(1): 92-95.
• Kähkönen M.P., Hopia A.I., Vourela H.J., Rauha J.P., Pihlaja K., Kujala T.S., Heinonen M., 1999. Antioxidant activity of plant extracts containing phenolic compounds. J. Agric. Food Chem., 47: 3954-3962.
• Klepacka, J., Gujska E., Michalak J., 2011. Phenolic compounds as cultivar- and variety-distinguishing factors in some plant products. Plant Foods Hum. Nutr., 66: 64-69.
• Kobayashi A., Myong J.K., Kawazu K., 1996. Uptake and exudation of phenolic compounds by wheat and antimicrobial components of the root exudate. Z. Naturforsch., 51: 527-533.
• Koukol J., Conn E.E., 1961. The metabolism of aromatic compounds in higher plants. J. Biol. Chem., 236: 2692.
• Kozubek A., Pietr S., Czerwonka A., 1996. Alkylresorcinols are abundant lipid component in different strains of Azotobacter chroococcum and Pseudomonas spp. J. Bacteriol., 178: 4027- 4030.
• Krupa T., Latocha P., 2007. Aktywność przeciwutleniająca oraz zawartość witaminy C i związków fenolowych w owocach różnych genotypów Aktinidii (Actinidia Lindl.). Żywn. Nauka Technol. Jakość, 5(54): 237-244.
• Lam S.T., Gaffney T.D., 1993. Biological activities of bacteria used in plant pathogen control. W: Biotechnology in Plant Disease Control; ed. I. Ched, Willey-Liss, New York, ss. 291- 320.
• Lemanowicz J., 2011. Phosphatases activity and plant available phosphorus in soil under winter wheat (Triticum aestivum L.) fertilized minerally. Polish J. Agron., 4: 12-15.
• Marsh H. V., Havir E.A., Hanson K.R., 1968. L-Phenylalanine ammonia-lyase. 3. Properties of the enzyme from maize seedlings. Biochemistry, 7: 1915-1918.
• Peltonen S., Karjalainen R., 1995. Phenylalanine ammonialyase activity in barley after infection with Bipolaris sorokiniana or treatment with its purified xylanase. J. Phytopathol., 143: 239-245.
• Peterson D.M., Emmons C.L., Hibbs A.H., 2001. Phenolic antioxidant and antioxdant activity in pearling fractions of oat groats. J. Cereal Sci., 33: 97-103.
• Pietr S., Lewicka T., Żarnowski R., 2000. The role alkylresorcinols in protection of cereal seedlings against infection of some pathogenic fungi. British Society for Plant Pathology Presidential Meeting 2000. Plant pathogen interactions: Understanding mechanisms of resistance and pathogenicity for disease control. Wye College, UK. Dec. 2000, ss. 18-20.
• Ritter H., Schulz G.E., 2004. Structural basis for the entrance into the phenylpropanoid metabolism catalyzed by phenylalanine ammonia-lyase. Plant Cell, 16: 3426-3436.
• Rösler J., Krekel F., Amrhein N., Schmid J., 1997. Maize phenylalanine ammonia-lyase has tyrosine ammonia-lyase activity. Plant Physiol., 113: 175-179.
• Röther D., Merkel D., Rétey J., 2000. Spectroscopic evidence for a 4-methylidene imidazol-5-one in histidine and phenylalanine ammonia-lyases. Angew. Chem. Int. Ed., 39: 2462- 2464.
• Rychlewski T., 1998. Synteza racemicznego kwasu 1-aminoindano-1-fosfonowego. Instytut Chemii Organicznej Biochemii i Biotechnologii, Politechnika Wrocławska, Wrocław, praca dyplom., 43 ss.
• Sato T., Kiuchi F., Sankawa U., 1982. Inhibition of phenylalanine ammonia-lyase by cinnamic acid derivatives and related compounds. Phytochemistry, 21: 845-850.
• Schwede T.F, Retey J., Schulz G.E., 1999. Crystal structure of histidine ammonia-lyase revealing a novel polypeptide modification as the catalytic electrophile. Biochemistry, 38: 5355- 5361.
• Silverman R.B., (podać tytuł pracy)[in:] The Organic Chemistry of Enzyme-Catalyzed Reactions, Academic Press, San Diego, 2002, 424–428.
• Smith M.B., March J., in:] March′s Advanced Organic Chemistry. Reactions, Mechanisms, and Structure, Wiley, New York, 2001, Chapter 17, 1299–1376.
• Sreelakshmi Y., Sharma R., 2008. Differential regulation of phenylalanine ammonia lyase activity and protein level by light in tomato seedlings. Plant Physiol. Biochem., 46: 444- 451.
• Stasiuk M., Kozubek A., 2010. Biological activity of phenolic lipids. Cell Mol. Life Sci., 67(6): 841-860.
• Vereecke D., Messens E., Klarskor K., de Bruyn A., van Montagu M., Goethals K., 1997. Patterns of phenolic compounds in leafy galls of tabacco. Planta, 201: 342-348.
• Wightman R.H., Staunton J., Battersby A.R., Hanson K.R.: J. Chem. Soc. Perkin I, 1972, p. 2355.
• Wildermuth M.C., Dewdney J., Wu G., Ausubel F.M., 2001. Isochorismate synthase is required to synthesize salicylic acid for plant defence. Nature, 414: 562-565.
• Wojtaszek P., 1993. Fenolowe metabolity wtórne jako sygnały roślin w oddziaływaniach międzygatunkowych. Post. Biochem., 39: 139-146.
• Zhu K.X., Lian C.-X., Guo X.-N., Peng W., Zhou H.-M., 2011. Antioxidant activities and total phenolic contents of extracts from defatted wheat germ. Food Chem., 126: 1122-1126.
• Zieliński H., Kozłowska H., 2000. Antioxidant activity and total phenolics in selected cereal grains and their different morfological fractions. J. Agric. Food Chem., 48: 2008-2016.
• Zoń J., 2005. Badania nad syntezą i właściwościami inhibitorów oraz substratów amoniakoliazy fenyloalaniny. Prace Naukowe Instytutu Chemii Organicznej, Biochemii i Biotechnologii Politechniki Wrocławskiej, Monografie, 45(26): 3-62.
• Żarnowski R., Kozubek A., Pietr S., 1999. Effect of rye 5-nalkylresorcinols on in vitro growth of phythopathogenic Fusarium culmorum and Rhizoctonia fungi. Bull. Pol. Acad. Sci.: Biol. Sci., 47: 231-235.