Pectinesterase activity in some fruits

• Autorzy: Tuszynski T.

Warianty tytułu

Charakterystyka aktywności pektynoesterazy w niektórych owocach

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Pectinesterase (PE) activity in brine extracts from cherries, plums, currants, gooseberries and strawberries was investigated. The activity of the enzyme as well as the optimal parameters of this activity were found to differ considerably depending on the kind of fruit. Pectinesterase was most active in cherries and least active in strawberries and red currants.

PL

W doświadczeniach stosowano owoce truskawek, agrestu, czarnych i czerwonych porzeczek oraz wiśni i śliwek (tab. 1), w których oznaczano aktywność pektynoesterazy (PE) oraz określano optymalne parametry jej działania. Do ekstrakcji PE z tkankami owoców stosowano różne roztwory, z których najlepszy był 1,6 MNaCl + 1 % Tritonu X-100 i ten użyto w zasadniczych doświadczeniach (tab. 2). Aktywność PE oznaczano miareczkową metodą Kertesza, a substratem był 0,5% roztwór pektyny w 0,1 M NaCl. Stwierdzono, że badane owoce charakteryzują się różnymi aktywnościami PE (tab. 3). Największą aktywność enzymu miały wiśnie (5,97 J/g) i czarne porzeczki (4,96 J/g) a najmniejszą truskawki (0,47 J/g) i czerwone porzeczki (0,75 J/g). Wyznaczono optymalne parametry (pH i temperatura) działania PE badanych owoców, które mieszczą się w następujących granicach: pH od 7,5 do ≥ 9,0 i temperatura 50-70°C (rys. 1 i 2). Otrzymane wyniki (rys. 1 b, c i e) wskazują na możliwość istnienia w agreście i porzeczkach dwóch form PE. Wykazano, że działanie temperatury w zakresie 30-60°C w ciągu 30 min nie ma istotnego wpływu na szybkość reakcji demetylacji pektyn pod wpływem PE z czerwonej porzeczki i śliwki (rys. 3). PE śliwek wykazywały maksymalną aktywność dla stałej Michaelisa Km = 6,25 x 10⁻¹ g/dm³, a w warunkach pełnego wysycenia enzymu przez substrat szybkość reakcji (Vmax) była równa 3,32 μg/g/min (rys. 4 i 5).

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1990
• Tom: 16(40)
• Numer: 1-2
• Opis fizyczny: p.17-26,fig.,ref.

Twórcy

autor

Tuszynski T.

• Department of Biotechnology, Agricultural University, Krakow, Poland

Bibliografia

• 1. Awad M.: J. Food Sci., 1985, 50, 1643.
• 2. Awad M., Young R. E.: J. Amer. Soc. Hort. Sci., 1980, 105 (5), 638.
• 3. Brady C. J.: Aust. J. Plant. Physiol., 1976 (3), 163.
• 4. Dongowski G., Bock W.: Die Nahrung 1984, 28 (5), 507.
• 5. Jakob M., Hippler R., Lüthi H. R.: Lebensm. Wiss. Technol., 1973 (6), 138.
• 6. Jen J. J., Robinson M. L.: J. Food Sci., 1984, 49, 1085.
• 7. Kertesz Z. J.: Pectic enzymes. In: Colowick S. P., Kaplan N. V.: Methods in Enzymology, Acad. Press, New York, vol. I, 1955, 158.
• 8. Kujawski M., Tuszyński T.: Die Nahrung 1987, 31 (3), 233.
• 9. Markovic O.: Collect. Czech. Chem. Commun., 1974, 39 (3), 908.
• 10. Markovic O., Heinrichova K., Lenkey B.: Collect. Czech. Commun., 1975, 40 (3), 769.
• 11. McFeeters R. F., Fleming H. P., Thompson R. L.: J. Food Sci., 1985, 50, 201.
• 12. Polacsek-Racz M., Pozsar-Hajnal K.: Acta Alimentaria 1976, S (3), 189.
• 13. Pozsar-Hajnal K., Polacsek-Racz M.: Acta Alimentaria 1975, 4 (3), 271.
• 14. Collective work: Food Chemical Codex, National Academy of Sci., Washington D. C. 1972.
• 15. Polska Norma: PN-66/A-79120.
• 16. Rexova-Benkova L., Markovic O.: Adv. Carbohydr. Chem. Biochem., 1976, 33, 323.
• 17. Rombouts F. M., Pilnik W.: Flüss. Obst 1971, 38(3), 93.
• 18. Sapożnikowa E. V.: Pektinowyje Wieśćestwa Płodow, Izd. Nauka, Moskwa 1965.
• 19. Schmid P.: Z. Lebensmitt. Untersuch. und Forschung 1975, 168(1), 23.
• 20. Tuszyński T.: Materiały XVII Sesji Naukowej KTiCHŻ PAN, Łódź 1986, II, 445.
• 21. Versteeg G., Rombouts F. M., Spaansen G. H., Pilnik W.: J. Food Sci., 1980, 45, 969.
• 22. Zetelaki-Horvath K.: Acta Alimentaria 1981, 10(4), 371.
• 23. Zetelaki-Horvath K.: Acta Alimentaria 1983, 12 (1), 11.