Ograniczanie strat związków azotowych w marynatach śledzi bałtyckich przez roślinne inhibitory proteaz

• Autorzy: Lewosz J.

Warianty tytułu

EN

Limitation of the losses of nitrogen fractions in marinades of Baltic herrings by protease inhibitors from plants

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Nakreślono rolę endogennych enzymów proteolitycznych w dojrzewaniu mięsa ryb, w procesie marynowania. Wykazano możliwość zmniejszenia strat związków azotowych uwalnianych z filetów do zalewy, przez dodatek do zalewy wielofunkcyjnych, białkowych inhibitorów proteaz, tłumiących nadmierną aktywność proteaz cyste­rnowych, aspartylowych, serynowych, w dojrzałym już mięsie. Przedstawiono dodatkowe, potencjalne funkcje tych białek, jako substancji anty-drobnoustrojowych i antyoksydacyjnych

EN

The significance of endogenous proteolytic enzymes in ageing for herrings fillets marinating process has been overviewed. The possibility of losses reduction of nitrogen components from fillets to brine by addition to brine multifunctional protein aceouspeptidase inhibitors able to diminish undesired cysteine, aspartyl, serine proteoly­sis activity in already aged meat. An antimicrobial and antioxidant factors of these proteins were also presented.

Słowa kluczowe

PL

sledz baltycki; mieso ryb; ryby; marynaty; przetworstwo rybne; dojrzewanie miesa; proteoliza; zwiazki azotowe; inhibitory proteaz

• Wydawca: -
• Czasopismo: Inżynieria Przetwórstwa Spożywczego
• Rocznik: 2013
• Numer: 3
• Opis fizyczny: s.20-24,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Lewosz J.

• Katedra Biochemii i Biotechnologii, Politechnika Koszalińska, Koszalin

Bibliografia

• 1. Barnyk A. 2009. Oddziaływanie niektórych peptydów ścian komórkowych bulw ziemniaka na mikroflorę surowców roślinnych i żywności o małym stopniu przetworzenia. Rozprawa doktorska, Politechnika Koszalińska. .
• 2. Busse T., Belitz HD. 1976. Inhibition ofcathepsin from trout muscle and from bovine spleen by proteinase inhibitors of pota­to tubers. Z. Lebendsm Unters Forsch, 162(4), 357-64.
• 3. De Leo F., Volpicella M., Licciulli F., Liuni S., Gallerani R., Ceci LR. 2002. PLANT-PIs: a database for plant protease inhibi­tors and their genes. Nucleic Acid Reserach, 30(1), 347-348.
• 4. Garcia-Carreno FL. 1996. Proteinase inhibitors. Trends in Food Science Technology, 7,197-204.
• 5. Gruden K., Strukelj B., Ravnikar M., Poljsak-Prijatlj M., Mavric I., Brzin J., Pungercar)., Kregar 1.1997. Potato cyste­ine protease inhibitor gene family; molecular cloning, char­acterization and immunocytochemical localization studies. Plant Molecular Biology, 34, 317-333.
• 2. Hannapel DJ. 1993. Nucleotide and deduced amino acid se­quence of the 22-kilodalton vathepsin D inhibitor protein of pota­to (Solanum tuberosum L). Plant Physiology, 101,703-704.
• 6. Herrera-Mendez CH., Becila S., Boudjellal A., Ouali A. 2006. Meat ageing: reconsideration of the current concept. Trends in Food Science Technology, 17, 394-405.
• 7. Ishikawa A., Ohta S„ Matsuoka K., Hattori T., Nakamura K. 1994. A family of potato genes that encode Kunitz-type proteinase inhibitors: structural comparison and differential expression. Plant Cell Physiology, 35(2), 303-12.
• 8. Jonakova V., Cechova D., Zawistowska U. 1982. Polyva­lent proteinase inhibitors from potato. Isolation and charac­terization of acrosin inhibitors from Solanum tuberosum. Folia Biol (Praha), 28(1), 43-59.
• 9. Kemp CM., Parr T. 2012. Advances in apoptopic mediated proteolysis in meat tenderization. Meat Science, 92,252-259.
• 10. Kemp CM., Sensky PL., Bardsley RG., Buttery PJ., Parr T. 2010. Tenderness - An enzymatic view. Meat Science, 84, 248-256.
• 11. Kim JY„ Park SCh., Kim MH„ Lim HT„ Park Y., Hahm KS. 2005. Antimicrobial activity studies on a trypsin-chymotrypsin protease inhibitor obtained from potato. Biochemical Bio­physical Research Communications, 330,921-927.
• 12. Kołakowski E., Bednarczyk B. 2002. Physical and senso­ry changes in headed and gutted baltic herring during im­mersed salting in brine with the addition of acetic acid Part 1. Weightlosses, color of flesh and its sensory properties. EJPAU, 5(2).
• 13. Kołakowski E., Bednarczyk B. 2003. Changes in headed and gutted baltic herring during immersed saltin in brine with the addition of acetic acid Part 2. Intensity of proteoly­sis. EJPAU, 6(1).
• 14.Kołakowski E., Bednarczyk B., Mordziak K., Woźniak A. 2004. Wpływ chlorku wapnia na proces dojrzewania odgło- wionego i patroszonego śledzia bałtyckiego solonego metoda zalewową. Acta Sci. Pol. Technol. Aliment, 3(1), 123-137.
• 15. Kołakowski E., Kołakowska I. 2006. Postępy w technologii solenia i marynowania ryb. Akademia Rolnicza w Szczecinie.
• 16. Mareś M., Meloun B., Pavlik M., Kostka V., Baudyś M. 1989. Primary structure of cathepsin D inhibitor from pota­toes and its structure relationship to soybean trypsin inhibi­tor family. FEBS Lett, 251(1-2), 94-8.
• 17. Mosolov VV., Grigor’eva LL, Valueva TA., 2001. Plant proteinase inhibitors as multifunctional proteins (Review). Applied Biochemistry Microbiology, 37(6), 545-551.
• 18. Mosolov VV., Valueva TA. 2005. Proteinase inhibitors and their function in plants: A review. Applied Biochemistry Microbiology, 41(3), 227-246.
• 19. Nielsen LB., Nielsen HH. 2001. Purification and characteri­zation ofcathepsin D from herring muscle (Clupea harrengus). Comparative Biochemisty Physiology B, 128,351-363.
• 20. Ouali A., Herrera-Mendez CH., Coulis G., Becila S., Boudjellal A., Aubry L., Sentandreu MA. 2006. Revisiting the conversion of muscle into meat and the underlying mecha­nism. Meat Science, 74, 44-58.
• 21. Park Y., Choi BH., Kwak JS., Kwang CW., Lim HT., Cheong HS., Hahm KS. 2005. Kunitz-type serine protease inhibitor from potato (Solanum tuberosum L cv. Jopung], Journal of Agricultural and Food Chemistry 53(16), 6491-6.
• 23. Pilecka A., Lewosz J., Treder K. 2000. Charakterystyka antymikrobiologicznej aktywności niektórych peptydów ścian komórkowych ziemniaka. Progress Plant Protection, 40(1), 188-194.
• 24. Pouvreau L., Gruppen H., Piersma SR., van den Broek AM., Koningsveld GA., Voragen AGJ. 2001. Relative abun­dance and inhibitory distribution of protease inhibitors in potato juice from cv. Elkana. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 49, 2864-74.
• 25. Pouvreau L. 2004. Occurence and physico-chemical properties of protease inhibitors from potato tubers (Sola­num tuberosum ). PhD Thesis, University of Wageningen.
• 26. Przewodowski W., Lewosz J., Treder K., Barnyk A., Pilecki T. 2007. Identyfikacja odmian ziemniaka metodą elektrofore- tyczną. Biuletyn Inst. Hod. Aklim. Roślin, 207,151-158.
• 27. Rowan AD., Brzin J., Buttle DJ., Barrett AJ. 1990. Inhibi­tion of cysteine proteinoses by a protein inhibitor from pota­to. FEBS Lett, 269(2), 328-330.
• 28. Sentandreu MA., Coulis G., Ouali A. 2002. Role of muscle endopeptidases and their inhibitors in meat tenderness. Trends in Food Science, 13,400-421.
• 29. Szymczak M., Kołakowski E., Tokarczyk G. 2009. Dyna­mika procesu marynowania mięsa rozmrożonych śledzi bał­tyckich i atlantyckich. Folia Pomer. Univ. Technol. Stetin, 272(1), 83-94.
• 30. Szymczak M., Kołakowski E. 2012. Loss of nitrogen from herring to brine during marinating. Food Chemistry, 132, 237-243.
• 31. Valueva TA., Revina TA., Mosolov W. 1997. Potato tuber protein proteinase inhibitors belonging to the Kunitz soybean inhibitor family. Biochemistry (Mosc), 62(12), 1367-74.