Białka znamion życicy wielokwiatowej Lolium multiflorum Lam.

• Autorzy: Kalinowski A. , Radlowski M. , Zwierzykowski Z. , Bartkowiak S.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Białka izolowane z pojedynczych znamion dwóch diploidalnych odmian życicy wielokwiatowej (Lolium multiflorum Lam.) analizowano metodą dwukierunkowej elektroforezy w żelu poliakrylamidowym. W znamionach walijskiej odmiany Abercomo stwierdzono obecność 112 różnych peptydów, a w polskiej Tur jedynie 14. Dyskutowana jest przyczyna tak wysokiego polimorfizmu białkowego, występującego szczególnie w odmianie Abercomo. Ciężary cząsteczkowe znalezionych peptydów zamykały się w granicach 15-65 kDa. Ich punkty izoelektryczne, w wypadku odmiany Abercomo, były między pH 4,0-9,5, natomiast w odmianie Tur między pH 5,5-8,0. Dzięki miniaturyzacji rozdziałów i opracowaniu odpowiedniego sposobu ekstrakcji białek, przystosowano metodę dwukierunkowej elektroforezy do separacji i wybarwiania peptydów z niewielkich obiektów, jakimi są pojedyncze znamiona L. multiflorum.

EN

Two - dimensional electrophoresis in polyacrylamide gel was used to study the proteins from single stigmas of two Lolium multiflorum varieties. One hundred and twelve peptides were found in the stigmas of Welsh Abercomo variety and only fourteen in Tur - the Polish one. High polymorphism of proteins was observed, especially in Abercomo variety. The molecular weight of peptides ranged within 15-65 kDa, and isoelectric points were within pH 4.0-9.5 for Abercomo and pH 5.5-8.0 for the Tur variety. The problem of differences in composition of proteins isolated from single stigmas is discussed. Two-dimensional electrophoretic method was adapted to resolution of proteins from such small objects, as single stigmas of L. multiflorum. The gels were miniaturized for both, the first and second dimensions of separation.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych
• Rocznik: 1997
• Tom: 451
• Opis fizyczny: s.41-47,rys.,bibliogr.

Twórcy

autor

Kalinowski A.

• Instytut Genetyki Roslin Polskiej Akademii Nauk, Poznan

autor

Radlowski M.

• Instytut Genetyki Roslin Polskiej Akademii Nauk, Poznan

autor

Zwierzykowski Z.

• Instytut Genetyki Roslin Polskiej Akademii Nauk, Poznan

autor

Bartkowiak S.

• Instytut Genetyki Roslin Polskiej Akademii Nauk, Poznan

Bibliografia

• [1] Clarke A.E. 1981. Defined components involved in pollination. In: Loewus F., Tanner W. (eds). Extracellular carbohydrates. Encyclopedia of plant physiology. New Ser. Vol. 13B. Springer, Berlin Heidelberg New York: 577-582.
• [2] Clarke A. E., Abbot A., Mandel T. E., Pettit J. M. 1980. Organization of the wall layers of the stigmatic papillae of Gladiolus gandavensis: a freeze-fracture study. J. Ultrastruct. Res. 73: 269-281.
• [3] Dumas C. 1974. Some aspects of stigmatic secretion in Forsythia sp. In: Linskens H.F. (ed.) Fertilization in higher plants. Elsevier, North Holland/Oxford, New York: 119-126.
• [4] Heslop-Harrison J. 1975. Incompatibility and the pollen-stigma interaction. Ann. Rev. Plant Physiol. 26: 403-425.
• [5] Heslop-Harrison J., Heslop-Harrison Y. 1981. The pollen-stigma interaction in the grasses. II. Pollen tube penetration and the stigma responses in Secale. Acta Bot. Neerl. 30: 289-307.
• [6] Heslop-Harrison Y., Shivanna K.R. 1977. The receptive surface of the angiosperm stigma. Ann. Bot. 41: 1233-1258.
• [7] Heukeshoven J., Dernick R. 1985. Simplified method for silver staining of proteins in polyacrylamide gels and the mechanism of silver staining. Electrophoresis 6: 103-112.
• [8] Hochstrasser D.F., Harrington M.G., Hochstrasser A.C., Miller M. J., Marril C.R. 1988. Methods for increasing the resolution of two-dimensional protein electrophoresis. Anal. Biochem. 173: 424-435.
• [9] Hurkman W.J., Tanaka Ch.K. 1986. Solublization of plant membrane proteins for analysis by two-dimensional electrophoresis. Plant Physiol. 81: 802-806.
• [10] Kalinowski A., Radłowski M., Bartkowiak S. 1996. Proteins of stigma exudate. Genet. Pol. 37A: 163-165.
• [11] Kandasamy M.K., Nasrallah J.B., Nasrallah M.E. 1994. Pollen-pistil interactions and developmental regulation of pollen tube growth in Arabidopsis. Development 120: 3405-3418.
• [12] Knox R.B., Clarke A.E., Harrison S., Smith R, Marchalonis J.J. 1976. Cell recognition in plants: determinants of the stigma surface and their pollen interactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73: 2788- 2792.
• [13] Linskens H.F. 1973. The reaction of inhibition during incompatible pollination and its elimination. Sov. Plant Physiol. 20: 156-166.
• [14] Linskens H.F. 1976. Specific interactions in higher plants. In: Wood R.K.S., Graniti A. (eds). Specificity in plant diseases. Plenum, New York, London: 311.
• [15] Martin F.W. 1970. The ultraviolet absorption profile of stigmatic extracts. New Phytol. 69: 425-430.
• [16] Mattson O., Knox R.B., Heslop-Harrison J., Heslop-Harrison Y. 1974. Protein pellicle of stigmatic papillae as probable recognition site in incompatibility reactions. Nature 247: 298-300.
• [17] Radłowski M., Kalinowski A., Adamczyk J., Królikowski Z., Bartkowiak S. 1996. Proteolytic activity in the maize pollen wall. Physiol. Plant. 98: 172-178.
• [18] Roberts I.N., Stead A.D., Ockendon D.J., Dickinson H.G. 1980. Pollen stigma interactions in Brassica oleracea. Theor. Appl. Genet. 58: 241-246.
• [19] Rosen W.G. 1971. Pistil-pollen interactions in Lilium. In: Heslop- Harrison J. (ed.). Pollen, physiology and development. Butter- worths, London: 239-254.