PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2012 | 17 | 2 |
Tytuł artykułu

Effects of waterborne copper on gills catalase and blood biochemistry in gilthead seabream (Sparus aurata L.)

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
PL
Wpływ miedzi w wodzie na katalazę w skrzelach i biochemię krwi u dorady (Sparus aurata L.)
Języki publikacji
EN
Abstrakty
EN
Cu is a transition metal essential for every organism, but an excess can lead to toxicity caused by oxidative stress, which can disturb the natural antioxidant defence systems. Since catalase (CAT) is a major enzyme involved in the decomposition of oxygen peroxide, the main goal of this study was to evaluate changes in the concentration and activity of CAT by means of enzymatic and immunohistochemical methods. Modifications in the blood biochemistry profile of Cu-exposed gilthead sea bream (Sparus aurata L.) were also studied. In gills of the exposed fish, Cu significantly increased throughout the study to a maximum of 6.9±4.7 μg g–1 wet weight at the end of the treatment. Immunohistochemistry (IHC) evidenced a brown cytoplasmic stain in the epithelial cells of the primary and secondary lamellae and in pillar cells, while enzyme activity was localized in the epithelium and pillar cells of both primary and secondary lamellae and appeared as a strong cytoplasmic stain particularly at the base of the primary lamellae. IHC and enzymohistochemistry (EHC) quantitative analysis suggested that the main variations in amount and activity of the enzyme were recorded 15 days after exposure (both IHC and EHC expressed a decrease in CAT in exposed fish compared to controls, P<0.0001) and 28 days after exposure (IHC recorded increased CAT in exposed specimens compared to controls, P<0.0001; EHC evidenced a decrease in CAT in exposed subjects compared to controls, P<0.0001). The biochemical blood profile was monitored with a standard blood biochemistry panel. An increase in plasma urea was evident only in exposed fish, while – as a function of time – a decrease of glucose in both exposed and control fish was apparent. The three investigation methods evidenced that CAT was effective against Cu toxicity, and the increase in plasma urea could be considered a suitable metabolic marker of Cu exposure in fish.
PL
Miedź jest metalem przejściowym niezbędnym w każdym organizmie, lecz jej nadmiar może prowadzić do skutków toksycznych powodowanych przez stres oksydacyjny, który zakłóca naturalne systemy obrony antyoksydacyjnej. Ponieważ katalaza (CAT) jest jednym z głównych enzymów uczestniczących w rozkładzie nadtlenku tlenu, głównym celem badań była ocena zmian zawartości i aktywności CAT za pomocą metod enzymatycznych i immunohistochemicznych. Badano również zmiany w biochemicznym profilu krwi u dorady (Sparus aurata L.) poddanej działaniu Cu. Stwierdzono znacząco wyższe stężenie tego metalu w skrzelach ryb, na które oddziaływała miedź, aż do maksymalnej zawartości 6,9±4,7 μg g–1 mokrej masy pod koniec doświadczenia. Badania immunohistochemiczne (IHC) ujawniły brązową plamkę cytoplazmatyczną w komórkach nabłonka blaszek pierwszego i drugiego rzędu oraz w komórkach filarowych, podczas gdy aktywność enzymatyczna została zlokalizowana w nabłonku oraz w blaszkach pierwszego i drugiego rzędu, i ujawniła się jako silna plamka cytoplazmatyczna, szczególnie u podstawy blaszek pierwszego rzędu. Analiza ilościowa wyników badań IHC oraz enzymohistochemicznych (EHC) sugeruje, iż główna zmienność w ilości oraz aktywności enzymu nastąpiła w 15. dniu po ekspozycji (zarówno IHC, jak i EHC wykazały spadek zawartości CAT u ryb wystawionych na działanie Cu w porównaniu z kontrolą, P<0,0001) oraz w 28. dniu po ekspozycji (IHC wykazało wzrost CAT u ryb wystawionych na Cu w porównaniu z kontrolą, P<0,0001; EHC ujawniło spadek CAT u ryb doświadczalnych w porównaniu z kontrolą, P<0,0001). Biochemiczny profil krwi monitorowano za pomocą standardowego zestawu biochemicznego krwi. Wzrost zawartości mocznika we krwi ujawnił się jedynie u ryb poddanych działaniu Cu, natomiast spadek zawartości glukozy – z upływem czasu – wystąpił u ryb doświadczalnych i kontrolnych. Trzy zastosowane metody badawcze udowodniły, iż CAT skutecznie przeciwstawia się toksyczności Cu, a wzrost zawartości mocznika we krwi można uznać za odpowiedni marker metaboliczny oznaczający wystawienie ryb na działanie miedzi.
Słowa kluczowe
EN
Wydawca
-
Rocznik
Tom
17
Numer
2
Opis fizyczny
p.255-267,fig.,ref.
Twórcy
autor
  • Department of Veterinary Medical Sciences, University of Bologna
autor
autor
autor
autor
autor
autor
autor
autor
Bibliografia
  • Bailly C., Leymarie J., Lehner A., Rousseau S., Come D., Corbineau F. 2004. Catalase activity and expression in developing sunflower seeds as related to drying. J. Exp. Bot., 55(396): 475-483.
  • Barcellos L.J.G., Kreutz, L.C., de Souza, C., Rodrigues, L.B., Fioreze, I., Quevedo, R.M., Cericato, L., Soso, A.B., Fagundes, M., Conrad, J., de Almeida Lacerda L., Terra S. 2004. Hematological changes in jundià (Rhamdia quelen Quoy and Gaimard Pimelodidae) after acute and chronic stress caused by usual aquacultural management, with emphasis on immunosuppressive effects. Aquaculture, 237: 229-236.
  • Cajaraville M.P., Uranga J.A., Angulo E. 1993. Light microscopic catalase histochemistry in mussel digestive gland tissue. Histol. Histopathol., 8: 537-546.
  • Craig P.M., Wood C.M., McClelland G.B. 2007. Oxidative stress response and gene expression with acute Cu exposure in zebrafish (Danio rerio). Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol., 293: 1882-1892.
  • Dang F., Zhong H., Wang W.X. 2009. Copper uptake kinetics and regulation in a marine fish after waterborne copper acclimation. Aquat. Toxicol., 94: 238-244.
  • Emelyanova L.V., Koroleva E.M., Savina M.V. 2004. Glucose and free amino acids in the blood of lampreys (Lampetra fluviatilis L.) and frogs (Rana temporaria L.) under prolonged starvation. Comp. Biochem. Physiol. Mol. Integr. Physiol., 138: 527-532.
  • Firat O., Kargin F. 2010. Response of Cyprinus carpio to copper exposure: alterations in reduced glutathione, catalase and proteins electrophoretic patterns. Fish Physiol. Biochem., 36(4): 1021-1028.
  • Folmar L.C. 1993. Effects of chemical contaminants on blood chemistry of teleost fish: a bibliography and synopsis of selected effects. Environ. Toxicol. Chem., 12: 337-375.
  • Gaetke L.M., Chow C.K. 2003. Copper toxicity, oxidative stress, and antioxidant nutrients. Toxicology, 189: 147-163.
  • Grosell M., McDonald M.D., Walsh P. J., Wood C.M. 2004. Effects of prolonged copper exposure in the marine gulf toadfish (Opsanus beta). II. Copper accumulation, drinking rate and Na+/K+-ATPase activity in osmoregulatory tissues. Aquat. Toxicol.. 68: 263-275.
  • Guderley H., Lapointe D., Bedard M., Dutil J.D. 2003. Metabolic priorities during starvation: enzyme sparing in liver and white muscle of Atlantic cod, Gadus morhua L. Comp. Biochem. Physiol., 135: 347-356.
  • Halliwell B., Gutteridge M.C. 1992. Biologically relevant metal ion-dependent hydroxyl radical generation. FEBS J., 307: 108-112.
  • Ibarz A., Beltran M., Fernandez-Borras J., Gallardo M.A., Sanchez J., Blasco J. 2007. Alterations in lipid metabolism and use of energy depots of gilthead sea bream (Sparus aurata) at low temperatures. Aquaculture, 262: 470-480.
  • Isani G., Andreani G., Monari M., Carpen E. 2003. Metal concentrations (Cu, Zn and Cd) and metallothionein expression in Sparus aurata exposed to waterborne copper. J. Trace Elem. Med. Biol., 17: 17-23.
  • Isani G., Andreani G., Carpen E., Di Molfetta S., Eletto D., Spisni E. 2011. Effects of waterborne Cu exposure in gilthead sea bream (Sparus aurata): A proteomic approach. Fish Shellfish Immunol., 31: 1051-1058.
  • Krysko O., Stevens M., Langenberg T., Fransen M., Espeel M., Baes M. 2010. Peroxisomes in zebrafish: distribution pattern and knockdown studies. Histochem. Cell Biol., 134: 39-51.
  • Minghetti M., Leaver M.J., Carpen E., George S.G. 2008. Copper transporter 1, metallothionein and glutathione reductase genes are differentially expressed in tissues of sea bream (Sparus aurata) after exposure to dietary or water-borne copper. Comp. Biochem. Physiol. C Toxicol. Pharmacol., 147: 450-459.
  • Novikoff A.B., Novikoff P.M. 1973. Microperoxisomes. J. Histochem. Cytochem., 21: 963-966.
  • Seiliez I., Panserat S., Skiba-Cassy S., Vachot C., Kaushik S., Tesseraud S. 2008. Feeding status regulates the polyubiquitination step of the ubiquitin-proteasome-dependent proteolysis in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) muscle. J. Nutr., 138: 487-491.
  • Speare D.J., Ferguson H.W. 2006. Systemic pathology of fish. 2th edn. Scotian Press, London; 25-62.
  • Walsh P.J., Wang Y., Campbell C.E., De Boeck G., Wood C.M. 2001. Patterns of nitrogenous waste excretion and gill urea transporter mRNA expression in several species of marine fish. Mar. Biol., 139: 839-844.
  • Whyte M.P. 2010. Physiological role of alkaline phosphatase explored in hypophosphatasia. Ann. New York Acad. Sc., 1192: 190-200.
Uwagi
PL
Rekord w opracowaniu
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.agro-e02ba1cd-e330-4474-b784-3ac6e407b916
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.