Continuous isomerization of glucose in starch hydrolysates with immobilized glucose isommerase

• Autorzy: Boruch M. , Nebesny E.

Warianty tytułu

PL

Izomeryzacja ciągła glukozy w hydrolizach skrobi za pomocą immobilizowanej izomerazy glukozowej

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Products of starch hydrolysis, such as crystalline glucose, glucose solution for second crop crystallization, hydrol and starch syrup, were subjected to the action of an immobilized preparation of glucose isomerase in a continuous process. The stability of the enzyme, its productivity and changes in colour intensity of the solutions were studied during the activity of the enzyme bed for 1-2 months.

PL

Produkty i półprodukty enzymatycznej hydrolizy skrobi poddawane były procesowi izomeryzacji ciągłej za pomocą unieruchomionej w złożu izomerazy glukozowej Sweetzyme-S o aktywności 213 IGIC/g i Sweetzyme-Q o aktywności 215 IGIC/g. Substratami były roztwory o stężeniu 40% s.s.: glukozy krystalicznej o 99,9 DE, glukozy przeznaczonej do krystalizacji II rzutu o 84 DE, hydrolu o 68 DE i syropu skrobiowego o 40 DE. Roztwory te przed izomeryzacją poddane były oczyszczaniu węglem aktywnym i wyczerpującej jonizacji za pomocą kationitu i anionitu, tak aby ich przewodność właściwa wynosiła mniej niż 10 μS.·cm⁻¹ a zawartość wapnia wynosiła 0,3-2,2 ppm. Po dodaniu 0,1-0,4 g/dm³ siarczanu magnezu jako aktywatora roztwory wymienionych substratów o pH 8,2 na wlocie i 7,2-7,5 na wylocie z kolumny reakcyjnej, były przepuszczane w .sposób ciągły przez złoże 7,5 g enzymu w temp. 65°C przy objętościowym natężeniu przepływu tak dobranym, aby maksymalny stopień izomeryzacji osiągany w pierwszych dniach pracy złoża wynosił ok. 49-50%. Czas procesu izomeryzacji, czyli czas kontaktu substratu ze złożem enzymu mieścił się w granicach 36-80 min. Badania wykazały, że osiągany w pierwszych kilkunastu dniach p,racy złoża stopień izomeryzacji był podobny i praktycznie niezależny od Wartości DE substratów. Okres żywotności enzymu, jt. do momentu spadku jego aktywności do 25% pierwotnej wynosił w zależności od substratu 1-2 miesiące. Duży wpływ na stabilność enzymu wywierały oligosacharydy znajdujące się obok glukozy w hydrolizatach skrobi. Stabilność enzymu, a tym samym i jego produkcyjność zmniejszała się proporcjonalnie do zawartości oligosacharydów w substratach. Natężenie barwy roztworów, wzrastające w procesie izomeryzacji, było zależne wprost Od zabarwienia substratów przed izomeryzacją. Natężenie barwy iromeryzowanych roztworów jednak korzystnie malało w miarę przedłużającej się pracy złoża enzymu. Przeprowadzone doświadczenia wykazały, że metodą enzymatycznej izomeryzacji ciągłej można bez trudności z produktów hydrolizy skrobi również o małych wartościach DE (40-84) uzyskiwać izosyropy słodsze od wyjściowych substratów. Do produkcji fruktozy jednak nadają się przede wszystkim roztwory glukozy o wysokiej wartości DE bliskiej 100.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1985
• Tom: 11
• Numer: 4
• Opis fizyczny: p.413-425,fig.,ref.

Twórcy

autor

Boruch M.

• Department of Chemical Food Technology, Technical University, Stefanowskiego 4/10, 90-924 Lodz, Poland

autor

Nebesny E.

• Department of Chemical Food Technology, Technical University, Stefanowskiego 4/10, 90-924 Lodz, Poland

Bibliografia

• 1. Aschengreen N. H.: Process Biochemistry 1975, 10, 17.
• 2. Aschengreen N. H.: Starch/Stärke 1979, 31, 64.
• 3. Boruch M., Nebesny E.: Starch/Stärke 1979, 31, 345.
• 4. Boruch M., Nebesny E.: Acta Alimentaria Polonica 1980, Vol. VI 215.
• 5. Buchan J. L., Savage R. J.: Analyst 1952, 77, 401.
• 6. CIRF: Corn Syrup Analysis, Method E20, Colour Stability. Standard Analytical Methods of the Member Companies of the Corn Industries Research Foundation, Inc. 1970, 1.
• 7. De Walley H. C. S.: ICUMSA Methods of Sugar Analysis. 4. Determination of Colour. Elsevier Publishing Company, London/New York, 1964.
• 8. FA O/WHO: Codex Alimentarius. Methods of Analysis for Sugars. 1. Deterrnination of Total Solids Content. 6. Determination of Colour. CAC/RM 1969, 1.
• 9. Hupkes J. V., van Tilburg R.: Die Stärke 1976, 28, 356.
• 10. Hupkes J. V.: Maxazyme GI-immob. App. III. 1978, 1-21. Gist Brocades N.V.
• 11. Knudsen S. L., Oestergaard J.: Novo Enzyme Information, 133a-GB, 1976 1-39. Novo Industri A/S.
• 12. Nielsen B. H. and others: Novo Enzyme Information, 132a-GB, 1976, 2, 1.
• 13. Nielsen B. H. and others: Novo Enzyme Information, 174a-GB, 1978, 1.
• 14. Nielsen B. H. and others: Novo Enzyme Information, 175a-GB, 1978, 3, 1.
• 15. Chromatografia. PWN, Warszawa 1957, 79-82, 588.
• 16. Rasmussen P. B.: Enzyme Processes in the Production of Sweeteners from Starch. Novo 1982, B 1-3, 1.
• 17. Schwimmer S., Bevenue A.: Science 1956, 123, 543.
• 18. Sroczyński A., Boruch M.: Die Stärke 1964, 16, 112 .
• 19. Sroczyński A., Boruch M.: Die Stärke 1964, 16, 215.
• 20. Wectall H. H.: Process Biochemistry 1975, 10, 3.
• 21. Zittan L. and others: Novo Enzyme Information, 104a-e, 1975, 3, 1.
• 22. Zittan L., Poulsen P. B., Hemmingsen S. H.: Die Stärke 1975, 27, 236