PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2009 | 95 |

Tytuł artykułu

Wpływ umiarkowanego stresu solnego na aktywność enzymów uczestniczących w asymilacji jonów amonowych w siewkach ogórka (Cucumis sativus L.)

Autorzy

Warianty tytułu

EN
The influence of moderate salt stress on activity of enzymes involving in ammonium assimilation in cucumber (Cucumis sativus L.) seedlings

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Zbadano wpływ NaCl (25 i 50 mmoldm-3) na aktywność enzymów uczestniczących w pier¬wotnej asymilacji jonów amonowych: syntetazy glutaminowej (GS), syntazy glutaminianowej (Fd-GOGAT, NADH-GOGAT) oraz dehydrogenazy glutaminianowej (GDH) w organach ogórka. Określono również zawartość wolnej proliny. Rośliny analizowano po 5 dniach uprawy w po¬żywce (stadium dobrze wykształconych liścieni) oraz po 12 dniach (faza pierwszego dobrze wykształconego liścia). Stres solny powodował istotny wzrost aktywności GS w korzeniach (ok. 70% wzrost w 5-dniowych roślinach i 35% w 12-dniowych w porównaniu do roślin kontrolnych), nie wpływał natomiast na aktywność enzymu w częściach nadziemnych. Zmiany aktywności GOGAT były dość zróżnicowane (stymulacja, inhibicja, brak zmian), a reakcja zależała od stęże¬nia soli, badanego organu, a w przypadku korzeni również od ich wieku. NaCl znacząco stymu¬lował aktywność enzymu w liścieniach (przy wyższym stężeniu NaCl stymulacja ok. 60%), na¬tomiast w korzeniach powodował inhibicję (z wyjątkiem NADH-GOGAT w 12-dniowych korze¬niach). Obie zastosowane dawki NaCl powodowały znaczny spadek aktywności GDH we wszystkich badanych organach. Nie stwierdzono znaczącej akumulacji proliny w badanych tkankach, stężenie tego aminokwasu utrzymywało się na stosunkowo niskim poziomie (4-34 ^molg"1 suchej masy).
EN
The effects of 25 and 50 mmoldm-3 NaCl on activities of enzymes involving in primary am¬monium assimilation: glutamine synthetase (GS), glutamate synthase (Fd-GOGAT and NADH- -GOGAT), glutamate dehydrogenase were studied in different organs of cucumber seedlings. The content of free proline there was determined too. Plants were examined at two different stages of growth: 5-day old seedlings with cotyledons and 12-day old (stage of first expanded leaf). Salt stress caused significant increase in GS activity in cucumber roots (approx. 70% and 35% in¬crease in 5- and 12-old day seedlings respectively) and did not change its activity in shoots. The changes in GOGAT activity were variable (stimulation, inhibition, non-change) and dependent on plant organ, NaCl concentration, and on the case of roots, on plant age. NaCl significantly stimu¬lated GOGAT activity in cotyledons (under 50 mmoldm-3 NaCl there was 60% increase), whereas in cucumber roots there was observed inhibition (with the exception of NADH-GOGAT in 12-old day seedlings). Both concentrations of NaCl caused marked fall in GDH activity in all examined organs. Salt stress did not provoke meaningful proline accumulation and its content was relatively low (4-34 ^molg"1 dry weight). Obtained results indicated that under moderate salinity enzymes of GS-GOGAT cycle operate efficiently, whereas GDH activity significantly lowers. There are not clear relationships between GS, GOGAT activities and proline concentration in cucumber tissues.

Słowa kluczowe

Wydawca

-

Rocznik

Tom

95

Opis fizyczny

s.63-73,rys.,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Katedra Żywienia Roślin, Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu, Wrocław

Bibliografia

  • Ashraf M., Harris P.J.C., 2004. Potential biochemical indicators of salinity tolerance on plants. Plant Science, 166: 3-16.
  • Aziz A., Martin-Tanguy J., Larher F., 1999. Salt strees-induced proline accumulation and changes in tyramine and polyamine levels are linked to ionic adjustment in tomato leaf discs. Plant Science, 145: 83-91.
  • Bates L.S., Waldren R.P., Teare I.D., 1973. Rapid determination of free proline for waterstress studies. Plant Soil, 39: 205-207.
  • Berteli F., Corrales E., Guerrero C., Ariza M.J., Pliego F., Valpuesta V., 1995. Salt stress increases ferredoxin-dependent glutamate synthase activity and protein level on the leaves of tomato. Physiol. Plant., 93: 259-264.
  • Bradford M.M., 1976. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding. Anal. Biochem,. 72: 248-254.
  • Brugière N., Dubois F., Limami A.M., Lelandais M., Roux Y., Sangwan R.S., Hirel B., 1999. Glutamine synthetase in the phloem plays a major role controlling proline production. Plant Cell, 11: 1995-2012.
  • Chiang H-H., Dandekar A.M., 1995. Regulation of proline accumulation in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh during development and in response to dessication. Plant Cell Environ., 18: 1280-1290.
  • Duke S.H., Koukkari W.L., Soulen T.K., 1975. Glutamate dehydrogenase activity in roots: distribution in a seedling and storage root, and the effects of red and far-red illuminations. Physiol. Plant., 34: 8-13.
  • Girousse Ch., Bournoville R., Bonnemain J.-L., 1996. Water deficit-induced changes in concen-trations in proline and some other amino acid on the phloem sapof alfalfa. Plant. Physiol., 111: 109-113.
  • Hare P.D., Cress W.A., 1997. Metabolic implications of stress-induced proline accumulation on plants. Plant Growth Regulation, 23: 79-103.
  • Hare P.D., Cress W.A., van Staden J., 1999. Proline synthesis and degradation: a model system for elucidating stress-related signal transduction. J. Exp. Bot., 50: 413-434.
  • Hipkin C.R., Syrret P.J., 1977. Some effects of nitrogen-starvation on nitrogen and carbohydrate metabolism inAnkistrodesmus braunii. Planta, 133: 209-214.
  • Huang Y., Bie Z., Liu Z., Zhen A., Wang W., 2009. Protective role of proline against salt stress is partially related to the improvement of water status and peroxidase enzyme activity in cu-cumber. Soil Sci. Plant Nutr., 55: 698-704.
  • Iyer S., Caplan A., 1998. Products of proline catabolism can induce osmotically regulated genes in rice. Plant. Physiol., 116: 203-211.
  • Mansour M.M.F., 2000. Nitrogen containing compounds and adaptation of plants to salinity stress. Biol. Plant., 43: 491-500.
  • Matoh T., Ida S., Takahashi E., 1980. A rapid and sensitive assay for ferredoxin-glutamate synthase. Bull. Res. Inst. Food Sci. Kyoto Univ., 43: 1-6.
  • Matoh T., Takahashi E., 1982. Changes in the activities of ferredoxin and NADH-glutamate synthase during development of peas. Planta, 154: 289-294.
  • Rai V.K., 2002. Role of amino acids in plant responses to stresses. Biol. Plant., 45: 481-487.
  • Ramanjulu S., Veeranjaneyulu K., Sudhakar C., 1994. Short-term shifts on notrogen metabolism in mulberry Morus alba under salt shock. Phytochem., 37: 991-995.
  • Riazi A., Matsuda K., Arslan A., 1985. Water-stress induced changes in concentrations of proline and other solutes in growing regions of young barley leaves. J. Exp. Bot., 36: 1716-1725.
  • Sacała E., 2008. Wpływ umiarkowanego stresu solnego na wzrost oraz asymilację azotanów w siewkach ogórka (Cucumis sativus L.). Zesz. Nauk. UP Wroc., XCII, 568: 37-48.
  • Srivastava H.S., Singh R.P., 1987. Role and regulation of L-glutamate dehydrogenase activity in higher plants. Phytochemistry, 26: 597-610.
  • Surabhi G.-K., Reddy A.M., Kumari G.J., Sudhakar Ch., 2008. Modulations in key enzymes of nitrogen metabolism in two high yielding genotypes of mulberry (Morus alba L.) with differential sensitivity to salt stress. Environ. Exp. Bot., 64: 171-178.

Uwagi

PL

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-c0b41b3c-5056-4d74-a292-3a428d64dac6
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.