Lactose intolerance - current state of knowledge

• Autorzy: Madry E. , Fidler E. , Walkowiak J.

Warianty tytułu

PL

Nietolerancja laktozy - wspolczesny stan wiedzy

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Abstract. Lactase-phlorizin hydrolase (LCT), more commonly known as lactase, is an enzyme responsible for cleaving lactose into absorbable monosaccharides, glucose and galactose. LCT deficiency (hypolactasia - HL) is caused by a decreased activity of LCT in the small intestinal villi and potentially results in lactose malabsorption what may lead to the development of clinical symptoms (diarrhea, bloating, flatulence and cramps) and avoiding milk products in the diet. HL is the world's most common enzyme deficiency in humans. HL exists in three distinct forms - congenital, primary and secondary. Adult type hypolactasia (ATH) is the most common phenotype found in human. It is a genetically predetermined physiological condition inherited through an autosomal recessive mode which results in a decline of lactase activity after weaning. ATH is associated with the LCT -13910 C>T polymorphism worldwide, except in Africa. Lactase non-persistence has been observed in individuals with the C/C-13910 genotype, whereas lactase persistence in subjects with remaining allelic variants. Small intestine biopsy is the only diagnostic procedure allowing for the direct measurement of LCT activity, however due to its invasive nature it is hardly accepted by patients. Therefore, LCT status is often inferred simply by assessing the patient's lactose digestion. A lactose tolerance test can be performed after lactose load and then measuring blood glucose concentration or breath hydrogen (preferably hydrogen and methane) expiration. A genetic test of the C/T-13910 polymorphism is also available at present. It is a reliable method in excluding/confirming ATH predisposition. However, it definitely does not assess lactose tolerance or malabsorption.

PL

Hydrolaza laktozowo-floryzynowa (LCT), powszechnie nazywana laktazą, odpowiada za hydrolizę laktozy do przyswajalnych monosacharydów, glukozy i galaktozy. Niedobór LCT (hipolaktazja - HL) wynika ze zmniejszenia aktywności enzymu w kosmkach jelita cienkiego i może prowadzić do zaburzeń trawienia i wchłaniania laktozy. W rezultacie mogą się pojawić objawy kliniczne takie, jak biegunka, przelewania, kruczenia czy wzdęcia prowadzące do unikania spożycia produktów mlecznych. Hipolaktazja jest najczęstszym niedoborem enzymatycznym u ludzi. Występuje w trzech postaciach: wrodzonej, pierwotnej i wtórnej. Najczęstsza - hipolaktazja typu dorosłych (ATH), dziedziczona autosomalnie recesywnie, jest zjawiskiem fizjologicznym związanym ze zmniejszeniem aktywności laktazy w okresie rozszerzania diety o produkty inne niż mleko. O występowaniu ATH wszędzie na świecie z wyjątkiem Afryki decyduje polimorfizm genu laktazy -13910 C>T. Zanik aktywności LCT występuje u osób z genotypem C/C-13910, natomiast pozostałe warianty alleliczne są związane z jej zachowaniem. Biopsja jelita cienkiego jest jedyną metodą diagnostyczną pozwalającą na bezpośredni pomiar aktywności LCT. Ze względu na inwazyjność bywa trudna do zaakceptowania przez pacjentów. Dlatego aktywność LCT jest częściej oceniana na podstawie zdolności do trawienia laktozy. Test tolerancji laktozy przeprowadza się przez pomiar stężenia glukozy w surowicy lub ilości wydychanego wodoru (lepiej wodoru i metanu), po wcześniejszym spożyciu laktozy. Obecnie jest także dostępny test molekularny oceniający polimorfizm C/T-13910 genu LCT. To wiarygodna metoda potwierdzająca lub wykluczająca ATH, ale z pewnością nienadająca się do oceny tolerancji bądź zaburzeń trawienia i wchłaniania laktozy.

Słowa kluczowe

EN

lactose; lactose intolerance; hypolactasia; lactose malabsorption; gene polymorphism; hydrogen breath test; knowledge

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria
• Rocznik: 2010
• Tom: 09
• Numer: 3
• Opis fizyczny: p.343-350,ref.

Twórcy

autor

Madry E.

• Poznan University of Medical Sciences, Swiecickiego 6, 60-781 Poznan, Poland

autor

Fidler E.

autor

Walkowiak J.

Bibliografia

• Bayless T.M., Paige D.M., Ferry G.D., 1971. Lactose intolerance and milk drinking habits. Gastroenterology 60, 605-608.
• Beja-Pereira A., Luikart G., England P.R., Bradley D.G., Jann O.C., Bertorelle G., Chamberlain A.T., Nunes T.P., Metodiev S., Ferrand N., Erhardt G., 2003. Gene-culture coevolution between cattle milk protein genes and human lactase genes. Nat. Genet. 35, 311-313.
• Boll W., Wagner P., Mantei N., 1991. Structure of the chromosomal gene and cDNAs coding for lactase-phlorizin hydrolase in humans with adult-type hypolactasia or persistence of lactase. Am. J. Hum. Genet. 48, 889-902.
• Campbell A.K., Waud J.P., Matthews S.B., 2005. The molecular basis of lactose intolerance. Sci. Prog. 88, 3,157-202.
• Christopher N.L., Bayless T.M., 1971. Role of the small bowel and colon in lactose-induced diarrhea. Gastroenterology 60, 845-852.
• Di Stefano M., Veneto G., Malservisi S. ,Cecchetti L., Minguzzi L., Strocchi A., Corrazza G.R., 2002. Lactose malabsorption and intolerance and peak bone mass. Gastroenterology 122, 1793-1799.
• Enattah N.S., Kuokkanen M., Forsblom C., Natah S., Oksanen A., Jarvela I., Peltonen L., Savilahti E., 2007. Correlation of intestinal disaccharidase activities with the C/T-13910 variant and age. World J. Gastroenterol. 13, 25, 3508-3512.
• Enattah N.S., Sahi T., Savilahti E., Terwilliger J.D., Peltonen L., Jarvela I., 2002. Identification of a variant associated with adult-type hypolactasia. Nat. Genet. 30, 233-237.
• Flatz G., Rotthauwe H.W., 1973. Lactose nutrition and natural selection. Lancet. 2, 7820, 76-77.
• Gilat T., Ben Hur H., Gelman-Malachi E., Terdiman R., Peled Y., 1978. Alterations of the colonic flora and their effect on the hydrogen breath test. Gut. 19, 602-605.
• Gudmand-Hoyer E., Skovbjerg H.,1996. Disaccharide digestion and maldigestion. Scand. J. Gastroenterol. Suppl. 216, 111-121.
• Gugatschka M., Dobnig H., Fahrleitner-Pammer A., Pietschmann P., Kudlacek S., Strele A., Obermayer-Pietsch B., 2005. Molecularly-defmed lactose malabsorption, milk consumption and anthropometric differences in adult males. QJM 98, 857-863.
• Harvey C.B., Fox M.F., Jeggo P.A., Mantei N., Povey S., Swallow D.M., 1993. Regional localization of the lactase-phlorizin hydrolase gene, LCT, to chromosome 2q21. Ann. Hum. Genet. 57, 3,179-185.
• Ingram C.J., Mulcare C.A., Itan Y., Thomas M.G., Swallow D.M., 2009. Lactose digestion and the evolutionary genetics of lactase persistence. Hum. Genet. 124, 6, 579-591.
• Itan Y., Jones B.L., Ingram C.J., Swallow D.M., Thomas M.G., 2010. A worldwide correlation of lactase persistence phenotype and genotypes. BMC Evol. Biol. 9, 10-36.
• Lisowska A., Wojtowicz J., Walkowiak J., 2009. Small intestine bacterial overgrowth is frequent in cystic fibrosis: combined hydrogen and methane measurements are required for its detection. Acta Biochim. Pol. 56, 4, 631-634.
• Martini M.C., Savaiano D.A., 1988. Reduced intolerance symptoms from lactose consumed during a meal. Am. J. Clin. Nutr. 47, 57-60.
• Matthews S.B., Waud J.P., Roberts A.G., Campbell A.K., 2005. Systemic lactose intolerance: a new perspective on an old problem. Postgrad. Med. J. 81, 167-173.
• Nei M., Saitou N., 1986. Genetic relationship of human populations and ethnic differences in reaction to drugs and food. Prog. Clin. Biol. Res. 214, 21-37.
• Olds L.C., Sibley E., 2003. Lactase persistence DNA variant enhances lactase promoter activity in vitro: functional role as a cis regulatory element. Hum. Mol. Genet. 12, 2333-2340.
• Pimentel M., Lin H.C., Enayati P., Burg van den B., Lee H.R., Chen J.H., Park S., Kong Y., Conklin J., 2006. Methane, a gas produced by enteric bacteria, slows intestinal transit and augments small intestinal contractile activity. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 290, 1089-1095.
• Pohl D., Savarino E., Hersberger M., Behlis Z., Stutz B., Goetze O., Eckardstein A., Fried M., Tutuion R., 2010. Excellent agreement between genetic and hydrogen breath tests for lactase deficiency and the role of extended symptom assessment. Br. J. Nutr. 19, 1-8.
• Rasinpera H., Saarinen K., Pelkonen A., Jarvela I., Savilahti E., Kolho K.L., 2006. Molecularly defined adult-type hypolactasia in school-aged children with a previous history of cow's milk allergy. World J. Gastroenterol. 14, 12, 2264-2268.
• Rainwear H., Savilahti E., Enattah N.S., Kuokkanen M., Totterman N., Lindahl H., Jarvela J., Kolko K.-L., 2004. A genetic test which can be used to diagnose adult-type hypolactasia in children. Gut. 53, 11, 1571-1576.
• Saavedra J.M., Perman J.A., 1989. Current concepts in lactose malabsorption and intolerance. Annu. Rev. Nutr. 9, 475-502.
• Sahi T., 1994. Genetics and epidemiology of adult-type hypolactasia. Scand. J. Gastroenterol. 29, 7-20.
• Semenza G., Auricchio S., Mantei N., 2001. Small-intestinal disaccharidases. The metabolic and molecular basis of inherited disease. McGraw-Hill New York, 1623-1650.
• Shaw A.D, Davies G.J.,1999. Lactose intolerance: problems in diagnosis and treatment. J. Clin. Gastroenterol. 28, 208-216.
• Simoons F.J.,1970. Primary adult lactose intolerance and the milking habit: a problem in biologic and cultural interrelations: II. A culture historical hypothesis. Am. J. Dig. Dis. 15, 695-710.
• Solomons N.W., 2002. Fermentation, fermented foods and lactose intolerance. Eur. J. Clin. Nutr. 56, Suppl 4, 50-55.
• Swallow D.M., 2003. Genetics of lactase persistence and lactose intolerance. Ann. Rev. Genet. 37, 197-219.
• Tishkoff S.A., Reed F.A., Ranciaro A., Voight B.F., Babbitt C.C., Silverman J.S., Powell K., Mortensen H.M., Hirbo J.B., Osman M., Ibrahim M., Omar S.A., Lema G., Nyambo T.B., Ghori J., Bumpstead S., Pritchard J.K., Wray G.A., Delonkas P., 2007. Convergent adaptation of human lactase persistence in Africa and Europe. Nat. Genet. 39, 1, 31-40.
• Veraia P., Camillo M.D., Marinaro V., Caprilli R., 2003. Effect of predominant methanogenic flora on the outcome of lactose breath test in irritable bowel syndrome patients. Eur. J. Clin. Nutr. 57, 1116-1119.
• Vesa T.H., Marteau P., Korpela R., 2000. Lactose intolerance. J. Am. Coll. Nutr. 19, Suppl 2, 165S-175S.
• Zecca L., Mesonero J.E., Stutz A., Poiree J.-C., Giudicelli J., Cursio R., Gloor S.M., Semenza G., 1998. Intestinal lactase-phlorizin hydrolase (LPH): the two catalytic sites; the role of the pancreas in pro-LPH maturation. FEBS Lett. 435, 225-228.