PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2000 | 47 | 4 |

Tytuł artykułu

Heme synthesis in yeast does not require oxygen as an obligatory electron acceptor

Warianty tytułu

Języki publikacji

EN

Abstrakty

EN
In a previous paper (Krawiec, Z., Bilinski, T., Schueller, C. & Ruis, H., 2000, Acta Biochim. Polon. 47, 201-207) we have shown that catalase T holoenzyme is synthesized in the absence of oxygen after treatment of anaerobic yeast cultures with 0.3M. NaCl, or during heat shock. This finding suggests that heme moiety of the enzyme can either be formed de novo in the absence of oxygen, or derives from the preexisting heme pool present in cells used as inoculum. The strain bearing hem1 mutation, resulting in inability to form delta-aminolevulinate (ALA), the first committed precursor of heme, was used in order to form heme-depleted cells used as inocula. The cultures were supplemented with ALA at the end of anaerobic growth prior the stress treatment. The appearance of active catalase T in the stressed cells strongly suggests that heme moiety of catalase T is formed in the absence of oxygen. This finding suggests the necessity to reconsider current opinions concerning mechanisms of heme synthesis and the role of heme as an oxygen sensor.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

47

Numer

4

Opis fizyczny

p.1027-1035,fig.,ref.

Twórcy

autor
  • Zamosc College of Agriculture, Zamosc, Poland
autor
autor

Bibliografia

  • 1. Hoertner, H., Ammerer, G., Hartter, E., Ham­ilton, B., Rytka, J., Biliñski, T. & Ruis, H. (1982) Eur. J. Biochem. 128, 179-184.
  • 2. Sano, S. & Granick, S. (1961) J. Biol. Chem. 236, 1173-1180.
  • 3. Porra, R.J. & Falk, J.E. (1964) Biochem. J. 90, 69-75.
  • 4. Winkler, H., Adam, G., Mattes, E., Schanz, H., Hartig, A. & Ruis, H. (1988) EMBO J. 7, 1799-1804.
  • 5. Guarente, L. (1983) Methods Enzymol. 101, 181-191.
  • 6. Pinkham, J.L. & Keng, T. (1994) in Metal Ions in Fungi (Winkelmann, G. & Winge, D.R., eds.) pp. 455-501, Marcel Dekker Inc., New York.
  • 7. Pinkham, J.L., Wang, Z. & Alsina, J. (1997) Curr. Genet. 31, 281-291.
  • 8. Sledziewski, A., Rytka, J., Bilinski, T., Hoertner, H. & Ruis, H. (1981) Curr. Genet. 4, 19-23.
  • 9. Barlas, M., Ruis, H. & Sledziewski, A. (1978) FEBSLett. 92, 195-199.
  • 10. Biliñski, T., Lukaszkiewicz, J. & Sledziewski, A. (1978) Biochem. Biophys. Res. Commun. 83, 1225-1233.
  • 11. Krawiec, Z., Biliñski, T., Schüller, C. & Ruis, H. (2000) Acta Biochim. Polon. 47, 201-207.
  • 12. Krawiec, Z. & Biliñski, T. (1987) Bull. Pol. Ac..- Biol. 35, 285-291.
  • 13. Skoneczny, M. (1993) PhD Thesis. Institute of Biochemistry and Biophysics, 147 pp., Polish Academy of Sciences, Warsaw, Poland.
  • 14. Cohen, G., Fessl, U., Traczyk, A., Rytka, J. & Ruis, H. (1985) Molec. Gen. Genet. 200, 74-79.
  • 15. Urban-Grimal, D., Volland, C., Garnier, T., Dehoux, P. & Labbe-Bois, R. (1986) Eur. J. Biochem. 156, 511-519.
  • 16. Susani, M., Zimniak, P., Fessl, F. & Ruis, H. (1976) Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 357, 961-970.
  • 17. Beers, R.F. & Sizer, J.W. (1952) J. Biol. Chem. 195, 133-138.
  • 18. Gough, S.P., Beale, S.I. & Granick, S. (1976) Ann. Clin. Res. 8 (Suppl. 17), 70-73.
  • 19. Rieble, S. & Beale, S.I. (1991) Arch. Biochem. Biophys. 289, 289-297.
  • 20. Choi, P., Wang, L., Archer, C.D. & Elliott, T. (1996) J. Bacteriol. 178, 638-646.
  • 21. Oh-hama, T. (1997) Orig. Life Evol. Biosphere 27, 405-412.
  • 22. Weinstein, J.D. & Beale, S.I. (1983) J. Biol. Chem. 258, 6799-67807.
  • 23. Jacobs, N.J. & Jacobs, J.M. (1976) Biochim. Biophys. Acta 449, 1-9.
  • 24. Xu, K., Delling, J. & Elliott, T. (1992) J. Bacteriol. 174, 3953-3963.
  • 25. Xu, K. & Elliott, T. (1994) J. Bacteriol. 176, 3196-3203.
  • 26. Goffeau, A. (1997)Nature 387 (Suppl), 5-103.
  • 27. Labbe-Bois, R. & Labbe, P. (1990) in Bio­synthesis of Heme and Chlorophylls (Dailey, H.A., ed.) pp. 235-285, McGraw-Hill, New York.
  • 28. Sigler, K. & Gille, G. (1998) Folia Microbiol. 43, 369-372.
  • 29. Zitomer, R.S. & Lowry, C.V. (1992) Microbiol. Rev. 56, 1-11.
  • 30. Burke, P.V., Raitt, D.C., Allen, L.A., Kellogg, E.A. & Poyton, R.O. (1997) J. Biol. Chem. 272, 14705-14712.
  • 31. Kwast, K.F., Burke, P.V. & Poyton, R.O. (1998) J. Exp. Biol. 201, 1177-1195.
  • 32. Kwast, K.E., Burke, P.V., Staahl, B.T. & Poyton, R.O. (1999) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96, 5446-5451.
  • 33. Gilles-Gonzalez, M.A., Gonzalez, G. & Perutz, M.F. (1995) Biochemistry 34, 232-236.
  • 34. Skoneczny, M. & Rytka, J. (2000) Biochem. J. 350, 313-319.
  • 35. Rouault, T.A. & Klausner, R.D. (1996) Trends Biochem. Sci. 21, 174-177.
  • 36. Zhang, L., Hach, A. & Wang, C. (1998) Mol. Cell. Biol. 18, 3819-3828.
  • 37. Hon, T., Hach, A., Tamalis, D., Zhu, Y. & Zhang, L. (1999) J. Biol. Chem. 274, 22770-22774.
  • 38. Hach, A., Hon, T. & Zhang, L. (2000) J. Biol. Chem. 275, 248-254.
  • 39. Soga, O., Kinoshita, H., Ueda, M. & Tanaka, A. (1997) J. Biochem. (Tokyo) 121, 25-28.
  • 40. Kranz, R., Lill, R., Goldman, B., Bonnard, G. & Merchant, S. (1998) Mol. Microbiol. 29, 383-396.
  • 41. Beckman, D.L., Trawick, D.R. & Kranz, R.G. (1992) Genes Dev. 6, 268-283.
  • 42. Goldman, B.S., Beckman, D.L., Bali, A., Monika, E.M., Gabbert, K.K. & Kranz, R.G. (1997) J. Mol. Biol. 268, 724-738.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-f723d1cb-7a91-40c1-85a9-0bafbc075373
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.