Mozliwosci oznaczania zmian denaturacyjnych alfa-la mleka krowiego

• Autorzy: Mierzejewska D , Jedrychowski L.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Rozbudowana struktura drugo- i trzeciorzędowa białek serwatkowych: α-la, β-lg, BSA i immunoglobulin, sprawia, że są podatne na procesy denaturacyjne wywoływane czynnikami chemicznymi lub fizycznymi (temperatura czy wysokie ciśnienia). Procesy termiczne, szeroko stosowane w przemyśle mleczarskim, powodują denaturację, zmianę właściwości fizyko-chemicznych i żywieniowych białek serwatkowych. Poznanie tych zmian i technik, którymi można je obserwować jest istotne ze względów badawczych i żywieniowych. W artykule przedstawiono przegląd kilku technik wykorzystujących zmianę właściwości immunore-aktywnych, termodynamicznych (temperatura i entalpia denaturacji, energia aktywacji), fizykochemicznych pozwalających lepiej poznać proces denaturacji tych białek.

EN

Whey proteins: α-la, β-lg, BSA and immunoglobulins due to their complex secondary and tertiary structures undergo denaturation caused by either chemical or physical factors (temperature, high pressure). Thermal processes - commonly employed in the dairy factory - cause denaturation and change physical, chemical and nutritional properties of whey proteins. This paper reviews different techniques used for monitoring the protein changes important regarding research and nutritional aspects.

Słowa kluczowe

PL

bialka serwatkowe; immunoglobuliny; beta-laktoglobulina; obrobka termiczna; denaturacja bialka; alfa-laktoalbumina; mleko krowie; wlasciwosci fizykochemiczne; wartosc zywieniowa; kazeina

EN

whey protein; immunoglobulin; beta-lactoglobulin; thermal treatment; protein denaturation; alpha-lactoglobulin; cow milk; physicochemical property; nutritional value; casein

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 1999
• Tom: 06
• Numer: 3
• Opis fizyczny: s.36-47,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Mierzejewska D

• Instytut Rozrodu Zwierzat i Badan Zywnosci PAN, ul.Tuwima 10, 10-747 Olsztyn

autor

Jedrychowski L.

Bibliografia

• [1] Adams S. L., Barnett D., Walsh B. J., Pearce R. J., Hill D. J., Howden M. E. H.: Human IgE-binding synthetic peptides of bovine β-lactoglobulin and α-lactalbumin. In vitro cross-reactivity of the allergens, Immunology and Cell Biology, 69, 1991, 191.
• [2] Ananthanarayanan U. S., Ahmad F., Bigelow C. C.: The denaturation of β-lactoglobulin, Biochem. Biophys. Acta, 492, 1977, 194.
• [3] Andrews A. T., Taylor M. D., Owen A. J.: Rapid Analysis of bovine milk proteins by Fast Protein Liquid Chromatography, J. Chromatogr., 348, 1985, 177.
• [4] Bemal V., Jelen P.: Effect of calcium binding on thermal denaturation of α-lactalbumin, J. Dairy Sci., 67, 1984, 2452.
• [5] Brew K., Grobler J. A.: α-Lactalbumin, in Advanced Dairy Chemistry, Vol. I, Fox P. F., Ed., Elsevier Applied Science, New York, 1992, 191.
• [6] Chaplin L. C., Lyster R. L. J.: Irreversible heat denaturation of bovine α-lactalbumin, J. Dairy Res., 53, 1986, 249.
• [7] Cygański A.: Metody spektroskopowe w chemii analitycznej, WNT, Warszawa, 1993.
• [8] De Witt J. N., Swinkels P. A. M.: A differential scanning calorimetric study of the thermal denaturation of bovine β-lactoglobulin. Thermal behaviour at temperatures up to 100°C, Biochem. Biophys. Acta, 624, 1980, 40.
• [9] Elfagm A. A., Wheelock J. V.: Effect of heat on α-lactalbumin and β-lactoglobulin in bovine milk, J. Dairy Res., 44, 1977, 376.
• [10] Harwalkar V. R.: Comparison of physico-chemical properties of different thermaly denatured whey proteins, Milchwissenschaft, 34, 1979, 419.
• [11] Harwalkar V. R.: Measurement of thermal denaturation of β-lactoglobulin at pH 2,5, J. Dairy Sci., 63, 1980, 1043.
• [12] Hiller R. M.: The quantitative measurement of whey proteins using polyacrylamide gel electrophoresis, J. Dairy Res., 43, 1976, 259.
• [13] Hinrichs J., Rademacher B., Kesseler H. G.: Reaction kinetics of pressure-induced denaturation of whey proteins, Milchwissennschaft, 1996, 51, 9, 504.
• [14] Hiraoka Y., Segawa T., Kuwajima K., Sugai S., Murai N.: α-lactalbumin: a calcium metalloprotein, Biochem. Biophys. Res. Comun., 95, 1980, 1098.
• [15] Jelen P., Rattray W.: Thermal denaturation of whey proteins, in heat-induced changes in milk, International Dairy Federation, Brussels, Belgium, 1995, 66.
• [16] Kaminogawa S. et all: Monoclonal antibodies as probes for monitoring the denaturation process of bovine β-lactoglobulin, Biochem. Biophys. Acta, 998, 1989, 50.
• [17] Kella N. K. D., Kinsella J. E.: Enhanced thermodynamic stability of β-lactoglobulin at low pH. A possible mechanism, J. Biochem., 255, 1988, 113.
• [18] Kilshaw P. J., Heppel L. M. J., Ford J. E.: Effect of heat treatment of cow’s milk and whey on the nutritional quality and antigenic properties, Archives of Disease in Childhood, 57, 1982, 842.
• [19] Laemmli U. K.: Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4, Nature, 227 (15), 1970, 680.
• [20] Lyster R. L. J.: The denaturation of α-lactalbumin and β-lactoglobulin in heated milk, J. Dairy Res., 37, 1970, 233.
• [21] Morr C. V., Ha E. Y. W.: Whey protein concentrates and isolates: processing and functional properties, Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 33 (6), 1993, 431.
• [22] Morris B. A., Clifford M. N.: Immunoassays in Food Analysis, Elsevier Applied Science Publishers LTD, 1985.
• [23] Nakamura T., Sado H., Syukunobe Y.: Production of low antigenic whey protein hydrolysates by enzymatic hydrolysis and denaturation with high pressure, Milchwissenschaft, 48, 3, 1993, 141.
• [24] Owusu Apenten R. K.: A three-state denaturation of bovine a-lactalbumin, Food Chem., 52, 1995, 131.
• [25] Pigoń K., Ruziewicz Z.: Chemia Fizyczna, PWN, W-wa, 1986.
• [26] Relkin P.: Thermal unfolding of β-lactoglobulin, α-lactalbumin and bovine serum albumin. A thermodynamic approach, Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1966, 36, 6, 565.
• [27] Sawyer W. H., Norton R. S., Nichol L. W., McKenzie G. H.: Thermodenaturation of bovine β- lactoglobulin. Kinetics and the introduction of β-structure, Biochem. Biophys. Acta, 243, 1971, 19.
• [28] Schmidt D. G., Meijer R. J. G. M., Slangen C. J., Van Berestem E. C.: Raising the pH of the pepsin-catalysed hydrolysis of bovine whey proteins increases the antigenicity of the hydrolysates, Clinical and Experimental Allergy, 25, 1995, 1007.
• [29] Stryer L.: Biochemia, PWN, Warszawa, 1997.
• [30] Wróblewska B.: Studia nad eliminacją alergennych właściwości białek serwatkowych mleka w wybranych procesach technologicznych i biotechnologicznych, praca doktorska, Olsztyn, 1996.
• [31] Wszołek M.: Wartość odżywcza, właściwości fizykochemiczne i biologiczne składników mleka koziego, Nowa Medycyna, 9, IV, 1997, 41 - 49.