Wpływ wybranych preparatów pektynaz i fosfataz na degradacje fitynianów paszy trawionej metodą in vitro

• Autorzy: Wikiera A

Warianty tytułu

EN

The effect of selected pectinase and phosphatase preparations on the phytate degradation in feeds digested using an in vitro procedure

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Badano wpływ siedmiu handlowych preparatów pektynolitycznych na proces uwalniania endogennego fosforu z mieszanki pszenno-sojowej dla kurcząt brojlerów. Analizy prowadzono z wykorzystaniem metody in vitro, symulującej warunki panujące w poszczególnych odcinkach przewodu pokarmowego ptaków. W obecności pektynaz stwierdzono istotny statystycznie wzrost ilości fosforu uwalnianego z paszy, korelujący z ogólną aktywnością pektynolityczną badanych preparatów, oznaczaną wiskozymetrycznie. Współczynnik determinacji, modelu liniowego, opisującego tę zależność, wynosił 58,62%. Analiza efektów współdziałania preparatów pektynolitycznych z wprowadzanym jednocześnie do paszy preparatem fitazy A ujawniła dodatni wpływ pektynaz na efektywność akcji katalitycznej wysycającej dawki fitazy. Zdolność pektynaz do intensyfikacji procesu defosforylacji fitynianów, wywołanego obecnością egzogennej fitazy, korelowała z towarzyszącą pektynazom aktywnością fosfatazy kwaśnej (R2 = 93%). Intensyfikujący wpływ preparatów pektynolitycznych na proces defosforylacji fitynianów utrzymywał się nawet wtedy, gdy do paszy wraz z fitazą dodano wysycającą dawkę fosfatazy kwaśnej, ale wówczas był on skorelowany ujemnie (R = - 0,949) z aktywnością pektynoesterazową badanych preparatów. Ujemną zależność pomiędzy aktywnością pektynoesterazy i ilością fosforu uwalnianego z paszy przy wysycających dawkach fitazy i fosfatazy kwaśnej najlepiej opisywał model funkcji y = 3,831 + 0,059x-1. Prawdopodobnie wysoka aktywność pektynoesterazy w preparatach pektynolitycznych była przyczyną eliminacji jonów Ca2+ ze środowiska reakcji i tworzenia pektynianów selektywnie obniżających efektywność działania enzymów fosfolitycznych.

EN

There were studied effects of seven commercial pectinase preparations on the phosphorus release from a wheat-soybean mix feed for broilers. The analyses were carried out using an in vitro method that simulated the digestion process and conditions in individual parts of the bird's gastrointestinal tract. In the presence of pectinases, there was a statistically significant increase in the amounts of phosphorus released from the feed that correlated well with the viscosimetrically determined overall pectinolytic activity. The determination coefficient of a linear model describing that relationship was 58.62%. The effect analysis of cooperation between the pectinolytic preparations and an 'A' phytase, which was simultaneously added to the feed, stated a favourable impact of pectinases on the efficiency of catalytic action of saturating dosages of phytase added. The ability of pectinases to enhance phytate dephosphorylation by exogenous phytase was correlated with the acid phosphatase activity (R2 = 93%) accompanying the pectinases. The enhancing effect of pectinolytic preparations on the phytate dephosphorylation was stated even in the presence of a saturating level of phytase and acid phosphatase, however, under such conditions, this effect was negatively correlated (R = - 0,949) with the pectin esterase activity of the preparations investigated. A model of the function y = 3,831+ 0,059/x was the best to describe such a negative relationship between the pectin esterase activity and the amount of phosphorus being released from a feed with the phytase and acid phosphatase dosages at a saturating level. It was quite probable that the high pectin esterase activity in pectinase preparations caused the elimination of Ca2+ ions from the reaction environment and stimulated the formation of pectates. The latter ones selectively decreased the efficiency of the phosphorolytic enzymes.

Słowa kluczowe

PL

pasze przemyslowe; zywienie zwierzat; defosforylacja; fityniany; preparaty pektynolityczne; fosfatazy; fosfataza kwasna; degradacja fitynianow; fitaza; pektynaza; trawienie; substancje antyzywieniowe

EN

industrial feed; animal feeding; dephosphorylation; phytate; pectinolytic preparation; phosphatase; acid phosphatase; phytate degradation; phytase; pectinase; digestion; antinutritional substance

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 2004
• Tom: 11
• Numer: 3
• Opis fizyczny: s.114-124,tab.,wykr.,bibliogr.

Twórcy

autor

Wikiera A

• Katedra Biotechnologii Żywności, Akademia Rolnicza, al. 29-Listopada 46, 31-425 Kraków

Bibliografia

• [1] Annison G., Hughes R.J.: Choct M. Effects of enzyme supplementation on the nutritive value of dehulled lupins. Br. Poult. Sci., 1996, 37, 157.
• [2] Bagheri, S. i Gueguen, L.: Effect of wheat bran and pectin on the absorption and retention of phosphorus, calcium, magnesium and zinc by the growing pig. Reprod. Nutr. Dev., 1985, 25 (4A), 705-716.
• [3] Barbe Ch., Dubourdieu D.: Characterisation and purification of cinnamate esterase from Aspergillus niger industrial pectinase preparation. J. Sci. Food Agric., 1998, 78, 471-478.
• [4] Cowan D.W., Korsbak A., HastrupT., Rasmussen P.B.: Influence of added microbial enzymes on energy and protein availability of selected feed ingredients. Animal Feed Sci. Technol., 1996, 60, 311-319.
• [5] Cowan D.W., Pettersson D.R., Rasmussen P.B.: The influence of lipase, α-galactosidase or multicomponent pectinase enzymes on energy and amino acid availability in feedstuffs. Poultry Feedstuffs: supply, composition and nutritive value. (eds) McNab J.M. and Boorman K.N., CAB International, 2002, pp. 337-344.
• [6] Fiske C., Subbarow Y.: The colorimetric determination of phosphorus. J. Biol. Chem., 1925, 66, 375.
• [7] Galas E., Kubik C., Turkiewicz M., Sikora B., Zielińska M.: Preparaty pektynolityczne z brzeczki i grzybni po fermentacji cytrynowej w depektynizacji soków jabłkowych. Przem. Ferm. Owoc. Warz., 1997, 9, 30-33.
• [8] Hajnal K.A., Polaczek-Racz M.: Determination of pectin methyl esterase, polygalacturonase and pectin substances in some fruit and vegetables. Acta Alim., 1975, 4 (3), 271-289.
• [9] Heinonen J.K., Lahti R.J.: A new and convenient colorimetric determination of inorganic orthophosphate and its application to the assay of inorganic pyrophosphatase. Anal. Biochem., 1981, 113, 313-317.
• [10] Ikeda K., Kusano K.: In vitro inhibition of digestive enzymes by indigestible polysaccharides. Cereal Chem. 1983, 60, 260-263.
• [11] Kim M., Atallah M.T.: Intestinal solubility and absorption of ferrous iron in growing rats are affected by different dietary pectins. J. Nutr., 1993, 123, 117-124.
• [12] Kornegay E.T., Yi Z., Mc Guirk A.: Replacement values of inorganic phosphorus by microbial phytase for pigs and poultry. J. Animal Sci., 1994, 72, 30-335.
• [13] Kornegay E.T.:. Digestion of phosphorus and other nutrients: the role of phytases and factors influencing their activity. In: Enzymes in farm animal nutrition, 2001, pp. 237-271.
• [14] Krużel M., Morawiecka B.: Acid phosphatase of patato tubers (Solanum tuberosum L). Purification, properties, sugar and amino acid composition. Acta Bioch. Polon., 1982, 29 (3-4), 321-329.
• [15] Kuchta M., Koreleski J., Zegarek Z.: Paszowe enzymy pektynolityczne w żywieniu kur nieśnych. Rocz. Naukowe Zootech., 1991, 18 (1-2), 195-206.
• [16] Miller G.L.: Use of dinitrosalicilic acid reagent for determination of reducing sugars. Anal. Chem., 1959, 31, 426-428.
• [17] Ravindran V.: Protein and energy effects of microbial phytase in poultry diets. Paper presented at the BASF Technical Symposium following the southern Poultry Science meetings, Atlanta, Georgia, 19 January 1999, s. 271-272.
• [18] Ravindran V., Cabahug S., Ravindran G., Bryden W.L.: Influence of microbial phytase on apparent ileal amino acid digestibility of feedstuffs for broilers. Poultry Sci., 1999, 78, 699-706.
• [19] Scott J.J., Loewus F.A.: A calcium-activated phytase from pollen of Lilium longiflorum. Plant Phys., 1986, 82, 333-335.
• [20] Shimizu M.: Purification and characterization of phytase and acid phosphatase produced by Aspergillus oryzae K1. Biosci. Biotech. Biochem., 1993, 57 (8), 1364-1365.
• [21] Ullach A.H.: Aspergillus ficuum phytase: partial primary structure, substrate selectivity, and kinetic characterization. Preparative Biochem., 1988, 18, 459-471.
• [22] Wikiera A.: Dostosowanie preparatu pektynolitycznego do Pektopol PT 400 do potrzeb przemysłu paszowego. Praca doktorska, 2003, Kraków.
• [23] Wood T., Bhat K.M.: Methods for measuring cellulase activities. Methods Enzym., 1988, 160, 87-112.
• [24] Wyss M., Pasamontes L., Friedlein A., Remy R., Tessier M., Kronenberger A., Middendorf A., Lehmann M., Schnoebelen L., Röthlisberger U., Kusznir E.: Biophysical characterization of fungal phytases (myoinositol hexakisphosphate phosphohydrolases): molecular size, glycosylation pattern and engineering of proteolytic resistance. Appl. Environmental Microbiol., 1999, 65 (2), 359-366.
• [25] Żyła K., Ledoux D.R., Garcia A., Veum T.L.: An in vitro procedure for studying enzymatic dephosphorylation of phytate in maize-soybean feeds for turkey poults. Br. J. Nutr., 1995, 74, 3-17.
• [26] Żyła K., Koreleski J., Świątkiewicz S., Wikiera A., Kujawski M., Piironen J., Ledoux D.R.: Effects of phosphorolytic and cell wall-degrading enzymes on the performance of growing broilers fed wheat-based diets containing different calcium levels. Poultry Sci., 2000, 79, 66-76.
• [27] Żyła K.: Phytase applications in poultry feeding: Selected issues. J. Anim. Feed Sci., 2001, 10, 247-258.
• [28] Żyła K., Wikiera A.: In vitro evaluation of commercial pectinases for possible enhancement of feed dephosphorylation by phytate - degrading enzymes. 13th European Symposium Poultry Nutrition, Oct. 2001, Blankenberge, Belgium.