EN
The aim of the research was to study the effect of heating (72°C/15 s, 92°C/60 s) water solutions of milk protein concentrate (pH 7.1), obtained by ultrafiltration, on the enzymatic phase during chymosin activity at 32°C at pH 7.1, 6.6 and 6.0. It was found that heating at 72°C limited the number of peptides released at pH 7.1 by 33.3%, and heating at 92°C - by 25.0%. It was affected by differences in the access of the enzyme to glycosylated K-casein. After reducing pH to 6.6, it was observed that heating both at 72°C and 92°C influenced the limitation of the number of released peptides by 13%. The level of the temperature, however, influenced significant differences in RCT which was longer by 17.0% and 34.0% in the substrates heated to 72°C and 92°C. After reducing pH to 6.0, it was found that heating at 72°C and 92°C limited the number of released peptides by 11.2%. However, significant (p=0.05) elongation of RCT (by 8%) was observed only after heating at 92°C.
PL
Celem pracy było zbadanie wpływu ogrzewania (72°C/15 s i 92°C/60 s) wodnych roztworów koncentratu białek mleka otrzymanego metodą ultrafiltracji, na przebieg fazy enzymatycznej podczas działania chymozyny w 32°C przy pH 7,1; 6,6 i 6,0. Oznaczono: zawartość N ogólnego, NPN, N rozpuszczalny przy pH 4,6, wapń, fosfor, względny udział kazeiny w białkach nierozpuszczalnych przy pH 4,6 i stopień denaturacji 1g-ß i la-α, różnice w RCT (metoda wizualna) oraz ilościach uwolnionych peptydów i glikopeptydów w porównaniu do substratów nieogrzewanych. Stwierdzono, że ogrzewanie przy pH 7,1 roztworów koncentratu białek mleka wpływało na ograniczenie zakresu proteolizy, podczas reakcji enzymatycznej w pH 7,1; 6,6 i 6,0. Wzrost temperatury ogrzewania, łączący się z większym stopniem denaturacji 1g-ß i la-α nie miał wpływu na ilość peptydów uwalnianych w RCT przy pH 6,6 i 6,0. Wpływał natomiast na zróżnicowany dostęp enzymu do bez- cukrowej i glikozylowanej kazeiny-к. Wpływ ogrzewania substratów na RCT był istotny (p=0,05) przy pH 6,6, niezależnie od temperatury ogrzewania, a przy pH 6,0 jedynie w substratach ogrzewanych do 92°C. Ogrzewanie substratów przy pH 7,1 wpływało na zmniejszenie stabilności tych cząstek, które inicjują tworzenie sieci żelu podpuszczkowego przy pH 6,6 i kwasowo-podpuszczkowego przy pH 6,0. Świadczy o tym ograniczenie zakresu proteolizy, przy którym obserwowano zjawisko agregacji.