W artykule przedstawiono elektroforetyczne rozdziały kolagenu mięśni bydlęcych z zastosowaniem PAGE-SDS. Dominował kolagen typu I. W wyniku hydrolizy pepsyną uzyskiwano zwiększenie rozpuszczalności kolagenu.
EN
Polyacrylamide gel electrophoresis (with SDS) of cattle muscle collagen is given in the paper. Type I was the main fraction of the protein. Collagen solubility increased after pepsin treatment.
[1] Bailey A.J. i Light N.D.: „Connective tissue in meat and meat products", Elsevier Applied Science, London and New York, 1989.
[2] Bańkowski E., Pałka J.: „Postępy Biochemii", 35, 397, 1989.
[3] Clark C.C.: „Separation of Collagen Components by Acrylamide Gel Electrophoresis", In: „The Methodology of Connective Tissue Research", D.A. Hall, ed., Joynson-Brievvers Ltd., Oxford, 1978.
[4] Kopp J., Bonnet M.: „Stress-strain and isometric tension measurements in collagen", In: „Advances in Meat Research", Vol. 4: Collagen as a Food. A.M. Pearson, T.R. Dutson and A.J. Bailey, eds, Van Nostrand Reinhold, New York, 1987.
[5] Sadowska M. i inni: Roczniki Instytutu Przemysłu Mięsnego i Tłuszczowego, 20/21, 105, 1983/1984.
[6] Sadowska M.: „Kolagen mięsa - budowa, oznaczanie i właściwości funkcjonalne", Rozprawa habilitacyjna. Politechnika Gdańska, Wydział Chemiczny, 1992.
[7] Weber K. i Osborn M.: J. Biol. Chem., 222, 4406, 1969.