Biologicznie aktywne peptydy z bialek mleka

• Autorzy: Stepaniak L.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Odkrycie biologicznie aktywnych peptydów w hydrolizatach białek żywności rozszerza pojęcie terminu wartości odżywczej. Kazeina i białka serwatkowe mleka kobiecego i krowiego są szczególnie bogate w sekwencje aminokwasów, które mogą tworzyć peptydy o różnych biologicznych właściwościach. Białka te zawierają sekwencje peptydów, które wiążą i transportują metale, mają właściwości opioidowe oraz wpływają na procesy regulacji ciśnienia i krzepliwości krwi. Niektóre peptydy z białek mleka wpływają korzystnie na procesy trawienia i wykazują aktywność antymikrobiologiczną. ß-kazomorfina-7 (fragment 60-66 ß-kazeiny) poza właściwościami opioidowymi hamuje aktywność enzymu konwertującego angiotensynę, 70 kDa wewnątrzkomórkową endopeptydazę oraz 95 kDa wewnątrzkomórkową aminopeptydazę z Lactococcus. Peptydy stanowiące fragment 58-72 ß-kazeiny, który zawiera sekwencje ß-kazomorfiny oraz fragment 193-209 ß-kazeiny zidentyfikowano w serze; peptydy te hamowały również aktywność wymienionych enzymów Lactococcus. Wiele peptydów, stanowiących część sekwencji białek mleka, może znaleźć zastosowanie jako dietetyczne dodatki do żywności lub może być stosowanych w farmakologii. Wydają się uzasadnione również dalsze badania nad peptydami z białek mleka, które hamują aktywność proteaz, ważnych w dojrzewaniu sera oraz innych proteaz występujących w żywności.

EN

The discovery of biologically active peptides in hydrolysates from food proteins broaders the definition of nutritive value. Human and bovine caseins and whey proteins are especially rich in sequences of amino acids which can yield peptides having different biological activities. These proteins contain sequences forming peptides which bind and carry metals, which have opiate and immunomodulating activity, and which can influence regulation of blood clotting and blood pressure. Some peptides from milk proteins influence positively digestion of food and show antimicrobial activity, ß-casomorphin-7 ß-casein f 60-66) apart of opiate properties inhibited angiotensin converting enzyme, a 70 kDa intracellular endopeptidase and a 95 kDa intracellular endopeptidase from Lactococcus. ß-casein fragments 58-72 which contain structure of ß-casomorphin-7 and ß-casein f 193-209 were identified in cheese and found to be inhibitory against the two Lactococcus enzymes. Many peptides having partial sequences of milk proteins may find application as dietetic food additives or in pharmacology. Further research on peptides inhibitory to proteases important for ripening of cheeses and proteases occurring in other foods is also warranted.

Słowa kluczowe

PL

angiotensyna; peptydy opioidowe; aminokwasy egzogenne; aminopeptydy; endopeptydaza; bialka serwatkowe; peptydy; fibrynogen; mleko; wlasciwosci immunostymulujace; koagulacja; bialka mleka; proteoliza; kazeina

• Wydawca: -
• Czasopismo: Przemysł Spożywczy
• Rocznik: 1996
• Tom: 50
• Numer: 04
• Opis fizyczny: s.17-18,20,tab.

Twórcy

autor

Stepaniak L.