EN
Thermolysin and metalloproteinase from Pseudomonas fluorescens PI, both standardized to approximately the same activity on methionine enkephalin, degraded readily bovine ß-casein (ß-CN) fragments 58-70, 58-72, and 193-209. These peptides inhibit 70 kDa intracellular endopeptidase and 95 kDa intracellular aminopeptidase from Lactococcus spp. The degradation patterns of peptides released from each of the 3 fragments were different for thermolysin and Pseudomonas proteinase. The two enzymes cleaved different peptide bonds of ß-CN f193-209. Cheddar, Norvegia and Roquefort type cheeses contained peptides reactive with antibodies raised against ß-CN f58-70.
PL
Termolizyna i metalo-proteinaza z Pseudomonas fluorescens w stężeniach wykazujących podobną aktywność w stosunku do metionino-enkefaliny hydrolizowały efektywnie peptydy stanowiące fragmenty 58-70, 58-72 i 193-209 β-kazeiny wołowej (rys. 2). Wszystkie 3 peptydy są inhibitorami 70 kDa endopeptydazy i 95 kDa aminopeptydazy z Lactococcus. Profil peptydow uwolnionych z trzech wymienionych fragmentów β-kazeiny był inny dla termolizyny i proteinazy z P. fluorescens. (rys. 2). Enzymy te hydrolizowały różne wiązania peptydowe fragmentu 193-209 ß-kazeiny (rys. 3). Sery Cheddar, Norvegia oraz ser typu Roquefort zawierały peptydy immunoreaktywne w stosunku do przeciwciał reagujących z fragmentem 58-70 β-kazeiny (rys. 1).