Milk proteins as precursors of bioactive peptides

• Autorzy: Dziuba M. , Dziuba B. , Iwaniak A.

Warianty tytułu

PL

Bialka mleka jako prekursory peptydow bioaktywnych

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Milk proteins, a source of bioactive peptides, are the subject of numerous research studies aiming to, among others, evaluate their properties as precursors of biologi-cally active peptides. Physiologically active peptides released from their precursors may interact with selected receptors and affect the overall condition and health of humans. By relying on the BIOPEP database of proteins and bioactive peptides, developed by the Department of Food Biochemistry at the University of Warmia and Mazury in Olsztyn (www.uwm.edu.pl/biochemia), the profiles of potential activity of milk proteins were determined and the function of those proteins as bioactive peptide precursors was evaluated based on a quantitative criterion, i.e. the occurrence frequency of bioactive fragments (A). The study revealed that milk proteins are mainly a source of peptides with the following types of activity: antihypertensive (Amax = 0.225), immunomodulating (0.024), smooth muscle contracting (0.011), antioxidative (0.029), dipeptidyl peptidase IV inhibitors (0.148), opioid (0.073), opioid antagonistic (0.053), bonding and transporting metals and metal ions (0.024), antibacterial and antiviral (0.024), and antithrombotic (0.029). The enzymes capable of releasing bioactive peptides from precursor proteins were determined for every type of activity. The results of the experiment indicate that milk proteins such as lactoferrin, α-lactalbumin, β-casein and κ-casein hydrolysed by trypsin can be a relatively abundant source of biologically active peptides.

PL

Białka mleka jako źródło peptydów bioaktywnych są przedmiotem wielu badań naukowych. Problematyka jest związana między innymi z oceną tych białek jako prekursorów peptydów biologicznie aktywnych. Uwolnione ze swoich prekursorów fizjologicznie aktywne peptydy mogą oddziaływać z określonymi receptorami i wpływać na ogólną kondycję i zdrowie człowieka. Na podstawie utworzonej w Katedrze Biochemii Żywności UWM w Olsztynie bazy białek i bioaktywnych peptydów - BIOPEP (www. uwm.edu.pl/biochemia) wyznaczono profile potencjalnej aktywności białek mleka oraz przeprowadzono ocenę wartości tych białek jako prekursorów peptydów bioaktywnych z wykorzystaniem kryterium ilościowego, tj. częstości występowania fragmentów bioaktywnych (A). Wykazano, że białka mleka mogą być głównie źródłem peptydów o aktywności przeciwnadciśnieniowej (Amaks. = 0,225), immunomodulacyjnej (0,024), wywołującej skurcze mięśni gładkich (0,011), przeciwutleniającej (0,029), inhibitora dipeptydylo-peptydazy IV (0,148), opioidowej (0,073), antagonistycznej w stosunku do opioidowej (0,053), wiązania i transportowania metali i jonów metali (0,024), antybakteryjnej i antywirusowej (0,024) oraz przeciwkrzepliwej (0,029). Dla wszystkich aktywności ustalono, które enzymy mogą uwalniać bioaktywne peptydy z białek prekursorowych. Ponadto po-twierdzono eksperymentalnie, że istnieje relatywnie duża możliwość otrzymywania peptydów aktywnych biologicznie, po hydrolizie trypsyną, takich białek mleka, jak laktoferyna, laktoalbumina α, kazeina κ i β.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria
• Rocznik: 2009
• Tom: 08
• Numer: 1
• Opis fizyczny: p.71-90,fig.,ref.

Twórcy

autor

Dziuba M.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Olsztyn, Poland

autor

Dziuba B.

autor

Iwaniak A.

Bibliografia

• Bairoch A., Apweiler R., 2000. The SWISS-PROT protein sequence database and its supplement TrEMBL in 2000. Nucleic Acids Res. 28(1), 45-48.
• Bennett K.L., Brønd J.C., Kristensen D.B., Podtelejnikov A.V., Wiśniewski J.R., 2004. Analysis of large-scale MS data sets: the dramas and the delights. DDT: Targets 3(2) (Suppl.), 43-49.
• Bray J.E., Todd A.E., Pearl F.M., Thornton J.M., Orengo C.A., 2000. The CATH dictionary of homologous superfamilies (DHS): a consensus approach for identifying distant structural homologues. Protein Eng. 13(3), 153-165.
• Bush R.K., Hefle S.L., 1996. Food allergens. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 36, 119-163.
• Clark D.A., Swaisgood H.E., 2000. Bioactive milk peptides: A prospectus. J. Dairy Sci. 83, 1187- -1195.
• Colinge J., Masselot A., 2004. Mass spectrometry has married statistics: uncle is functionality, children are selectivity and sensitivity. DDT: Targets 3(2) (Suppl.), 50-55.
• Coste M., Rochet V., Léonil J., Mollé D., Bouhallab S., Tomé D., 1992. Identification of C-terminal peptides of bovine β-casein that enhance proliferation of rat lymphocytes. Immunol. Lett. 33, 41-46.
• Dziuba J., Iwaniak A., Darewicz M., Niklewicz M., 2002. Computer simulation of animal pro-teins proteolysis in the aspect of bioactive peptides obtaining. Pol. J. Food Nutr. Sci. 10(1), 209-222.
• Dziuba J., Minkiewicz P., Nałęcz D, Iwaniak A., 1999 a. Database of biologically active peptide sequences. Nahrung 43(3), 190-195.
• Dziuba J., Minkiewicz P., Nałęcz D., 1999 b. Biologically active peptides from plant and animal proteins. Pol. J. Food Nutr. Sci. 8/49 (1), 3-16.
• Friedman M., 1996. Nutritional value of proteins from different food sources. A review. J. Agric. Food. Chem. 44, 6-29.
• Fukudome S., Yoshikawa M., 1992. Opioid peptides from wheat gluten: their isolation and characterisation. FEBS Lett. 296, 107-111.
• Gobbetti M., Ferranti P., Smacchi E., Gofferdi F., Addeo F., 2000. Production of angiotensin-I-converting-enzyme-inhibitory peptides in fermented milks by Lactobacillus delbruecki subsp. bulgaricus SS1 and Lactococcus lactis subsp. cremoris FT4. App. Environ. Microbiol. 66(9), 3898-3904.
• Gobbetti M., Stepaniak L., De Angelis M., Corsetti A., Di Cagno R., 2002. Latent bioactive peptides in milk proteins: Proteolytic activation and significance in dairy. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 42(3), 223-239.
• Juillard V., Laan H., Kunji R.E.S., Jeronimus-Stratingh C.M., Bruins A.P., Konings W.N., 1995. The extracellular PI-type proteinase of Lactococcus lactis hydrolyzes β-casein into more than one hundred different oligopeptides. J. Bacteriol. 177, 3472-3478.
• Karelin A.A., Blishchenko E.Yu., Ivanov V.T., 1998. A novel system of peptidergic regulation. FEBS Lett. 428, 7-12.
• Kilara A., Panyam D., 2003. Peptides from milk proteins and their properties. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 43(6), 607-633.
• Korhonen H., Pihlanto-Leppälä A., 2001. Milk protein-derived bioactive peptides – novel oppor-tunities for health promotion. Bull. IDF 363, 17-26.
• Kriventseva E.V., Fleischmann W., Zdobnov E.M., Apweiler R., 2001. CluStr: a database of clusters of SWISS-PROT + TrEMBL proteins. Nucleic Acids Res. 29(1), 33-36.
• Lackner P., Koppensteiner W.A., Dominques F.S., Sippl M.J., 1999. Numerical evaluation methods. Automated large scale evaluation of protein structure prediction. Proteins 3, 7-14.
• Meisel H., Bockelmann W., 1999. Bioactive peptides encrypted in milk proteins: proteolytic activation and thropho-functinal properties. Antonie van Leeuwenhoek 76, 207-215.
• Meisel H., 1998. Overview on milk protein-derived peptides. Int. Dairy J. 8, 363-373.
• Ouwehand A.C., Salminen S.J., 1998. Adhesion inhibitory activity of β-lactoglobulin isolated from infant formulae. Acta Paedriat. 87, 491-493.
• Pereira S.P., Ciclitira P.J., 2004. The pathogenesis of coeliac disease. Int. J. Biochem. Cell Biol. 1, 17-24.
• Pihlanto-Leppälä A., 2001. Bioactive peptides derived from bovine whey proteins: opioid and ace-inhibitory peptides. Trends Food Sci. Technol. 11, 347-356.
• Pihlanto-Leppälä A., Rokka T., Korhonen H., 1998. Angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides derived from bovine milk proteins. Int. Dairy J. 8, 325-331.
• Saito T., Nakakura T., Kitazawa H., Kawai Y., Itoh T., 2000. Isolation and structural analysis of antihypertensive peptides that exist naturally in gouda cheese. J. Dairy Sci. 83, 1434-1440.
• Schanbacher F.L., Talhouk R.S., Murray F.A., 1997. Biology and origin of bioactive peptides in milk. Liv. Prod. Sci. 50, 105-123.
• Schlimme E., Meisel H., 1995. Bioactive peptides derived from milk proteins. Structural, physio-logical and analytical aspects. Nahrung 39, 1-20.
• Siemensma A.D., Weijer W.F.I., Bak H.J., 1993. The importance of peptide lenghts in hypoaller-genic infant formule. Trends Food Sci. Technol. 4, 16-21.
• Vogle H.J., Schibli J.D., Jing W., Epand F.R., Epand R.M., 2002. Towards a structure-function analysis of bovine lactoferricin and related tryptophan and arginine containing peptides. Bio-chem. Cell Biol. 80, 49-63.
• Wakabayashi H., Hiratani T., Uchida K., Yamaguchi H., 1996. Antifungal spectrum and fungicidal mechanism of an N-terminal peptide of bovine lactoferrin. J. Infect. Chemother. 1, 185-189