PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2004 | 11 | 4 |

Tytuł artykułu

Interakcje pektynaz w procesie zmian biodostepnosci bialka z paszy dla drobiu

Autorzy

Treść / Zawartość

Warianty tytułu

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Badano wpływ enzymów fosforolitycznych i pektynolitycznych na biodostępność białka oraz określono interakcje zachodzące pomiędzy działaniem tych enzymów. Analizy prowadzono z wykorzystaniem metody in vitro, symulującej warunki trawienia w przewodzie pokarmowym ptaków. Wyniki analizowano stosując dwuczynnikową analizę wariancji ANOVA (dwuelementowe kombinacje aktywności enzymatycznych – preparaty: Finase P, Finase AP, Rapidase pomaliq 2F, Energex L). Wykazano, że zarówno dodatek pektynaz, jak i fosfataz do paszy ma istotny wpływ na stężenie białka oznaczanego w dializacie. Ponadto wykazano, że kooperacja z preparatami pektynolitycznymi jest efektywniejsza w przypadku fosfatazy kwaśnej niż fitazy. Stwierdzono także, że wysoka aktywność pektynoesterazy w preparatach pektynolitycznych jest czynnikiem ograniczającym biodostępność białka.
EN
The effects of pectinases and phosphatases on the bioavailability of protein and interactions between these enzymes were studied. Analysis were performed using an in vitro method simulating conditions of the bird’s intestinal digestion tract. The results obtained were analysed using a two way ANOVA variance analysis (two factor combinations of enzymatic activities - the preparations: Finase P, Finase AP, Rapidase pomaliq 2F, and Energex L). The investigations evidenced that the addition of pectinases and phosphatases significantly influenced protein levels being determined in the dializate. Moreover, it was proved that the cooperation with the pectinase preparations was more effective for the acid phosphatase than for the phytase. It was also confirmed that the high pectin esterase activity in pectinase preparations was a factor limiting the protein bioavailability.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

11

Numer

4

Opis fizyczny

s.107-116,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Katedra Biotechnologii Żywności, Wydział Technologii Żywności Akademii Rolniczej w Krakowie, ul. Balicka 122, 30-149 Kraków
autor
  • Katedra Biotechnologii Żywności, Wydział Technologii Żywności Akademii Rolniczej w Krakowie, ul. Balicka 122, 30-149 Kraków
autor
  • Katedra Biotechnologii Żywności, Wydział Technologii Żywności Akademii Rolniczej w Krakowie, ul. Balicka 122, 30-149 Kraków
autor
  • Katedra Biotechnologii Żywności, Wydział Technologii Żywności Akademii Rolniczej w Krakowie, ul. Balicka 122, 30-149 Kraków

Bibliografia

  • [1] Bedford M.R., Morgan A.J.: The use of enzymes in poultry diets. World Poultry Sci. J., 1996, 52, 61-68.
  • [2] Camovale E., Lugaro E., Lombardi-Boccia G.: Phytic acid in faba bean and pea. Effect on protein availability. Cereal Chem., 1988, 65, 114-117.
  • [3] Choct M., Annison G.: Anti-nutritive effect of ehat pentosans in broiler chickens: roles of viscosity and gut microflora. B. Poultry Sci., 1992, 33, 821-834.
  • [4] Hajnal H.A., Polaczek-Racz M.: Determination of pectin methyl eseras, polygalacturonase an pectic substances in some fruit and vegetables. Acta Aliment., 1975, 4 (3), 271-289.
  • [5] Heinonen J.K., Lahti R.J.: A new and convenient colometric determination of inorganic ortophosphate and its application to the assay of inorganic pyrophosphatase. Anal. Biochem., 1981, 113, 313-317.
  • [6] Ikeda K., Kusano K.: In vitro inhibition of digestive enzymes by indigestible polysaccharides. Cereal Chem., 1983, 60, 260-263.
  • [7] Jamroz D.: Antyżywieniowe i toksyczne składniki pasz. W: Żywienie zwierząt i paszoznawstwo, t. I, Wyd. Nauk. PWN, Warszawa 2001, s. 122-134.
  • [8] Kornegay E.T.: Digestion of phosphorus and other nutrients: the role of phytases and factors influencing their activity. Enzymes Farm Animal Nutr., 2001, 237-271.
  • [9] Krużel M., Morawiecka B.: Acid phosphatase of potato tubers. Purification, properties, sugar and amino acid composition. Acta Biochim. Pol., 1982, 29 (3-4), 321-329.
  • [10] Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randal R.J.: Protein measurement with the Folin-phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, 193, 256-275.
  • [11] Miller G.L.: Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugars. Anal. Chem., 1959, 31, 426-428.
  • [12] Thompson L.U., Serraino M., Effect of phytic acid reduction on rapeseed protein digestibility and amino acid absorption. J. Agr. Food Chem., 1986, 34, 468-469.
  • [13] Wikiera A.: Dostosowanie preparatu pektynolitycznego Pektopol PT 400 do potrzeb przemysłu paszowego. AR, praca doktorska. Kraków 2003.
  • [14] Wood T.: Bhat K.M.: Methods for measuring cellulase activities. Met. Enzym., 1988, 160, 87-112.
  • [15] Wyss M.: Biophysical characterization of fungal phytases (myoinositol heksakisphosphate phosphohydrolases): molecular size, glycosylation pattern and engineering of proteolytic resistance. Appl. Environ. Microb., 1999, 65(2),.
  • [16] Żyła K., Koreleski J., Świątkiewicz S., Ledoux D.R., Piironen J.: Influence of supplemental enzymes on the performance and phosphorus excretion of broilers fed wheat-based diets to 6 weeks of age. Animal Feed Sci. Technol., 2001, 89, 113-118.
  • [17] Żyła K., Ledoux D.R., Garcia A., Veum T.L.: An in vitro procedure for studying enzymic dephosphorylation of phytate in maize-soybean feeds for turkey poults. Br. J. Nutr., 1995, 74, 3-17.
  • [18] Żyła K., Wikiera A., Koreleski J., Swiątkiewicz S., Piironen J., Ledoux D.R.: Comparison of the efficacies of a novel Aspergillus niger mycelium with separate and combined effectiveness of phytase, acid phosphatase, and pectinase in dephosphorylation of wheat-based feeds fed to growing broilers. Poultry Sci., 2000, 79, 1434-1443.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-a5c5b7cb-e833-4c92-a071-60aed1a0f7a1
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.