PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2009 | 08 | 3 |

Tytuł artykułu

Motifs with potential physiological activity in food proteins - BIOPEP database

Autorzy

Warianty tytułu

PL
Motywy o potencjalnej fizjologicznej aktywnosci w bialkach zywnosci - baza danych BIOPEP

Języki publikacji

EN

Abstrakty

EN
Proteins are the multifunctional food components affecting the living organ-isms. One of the proteins function is the impact on the body due to the presence of motifs that show specific physiological and biological activities. Due to the worldwide growth of demand for the food containing bioactive components, increasing attention has been paid recently to the use of bioactive peptides as physiologically active food ingredients. They are important elements of the prevention and treatment of various lifestyle diseases. In addition to its primary function and according to current knowledge, each protein may be a reserve source of peptides controlling the life processes of organisms. For this reason, in this work, application of a new, additional criterion for evaluating proteins as a potential source of biologically active peptides, contributes to a more comprehensive and objective definition of their biological value. A complementary part of such research is the strategy for evaluation of the food proteins as precursors of biologically active peptides which involves the database of proteins and bioactive peptides - BIOPEP (available on-line at: http://www.uwm.edu.pl/biochemia). The database contains information on 2123 peptides representing 48 types of bioactivities, their EC50 values and source of origin. Proteins (706 sequences) are considered as bioactive peptide precursors based on newly introduced criteria: the profile of potential biological activity, the frequency of bioactive fragments occurrence and potential biological protein activity. This original and unprecedented so far approach, started to be successfully and more widely applied by other authors. BIOPEP can be interfaced with global databases such as e.g. TrEMBL, SWISS-PROT, EROP and PepBank. Recently the BIOPEP database was enlarged with the data about allergenic proteins, including information about structure of their epitopes and molecular markers
PL
Białka to wielofunkcyjne składniki żywności, które oddziałują na żywe organizmy. Jedną z funkcji białek jest ich wpływ na organizm wynikający z obecności mo-tywów, które wykazują specyficzne funkcje fizjologiczne i biologiczne. Ze względu na rosnące zapotrzebowanie na produkty żywnościowe zawierające składniki bioaktywne, dużą uwagę zwraca się na zastosowanie bioaktywnych peptydów jako fizjologicznie aktywnych składników żywności, odgrywających ważną rolę w zapobieganiu i leczeniu różnych chorób wynikających ze stylu życia. Według aktualnego stanu wiedzy, poza swą podstawową funkcją, białka mogą być rezerwą peptydów kontrolujących procesy zachodzące w organizmach żywych. Dlatego zastosowanie nowego, dodatkowego kryterium oceny białek jako prekursorów bioaktywnych peptydów przyczynia się do kompleksowego oraz obiektywnego definiowania wartości biologicznej białka. Komplementarną częścią takich badań jest strategia oceny białek - prekursorów bioaktywnych peptydów opar-ta na wykorzystaniu bazy danych sekwencji białek i bioaktywnych peptydów BIOPEP (dostępnej pod adresem: http://www.uwm.edu.pl/biochemia). Baza zawiera informacje na temat 2123 peptydów reprezentujących 48 rodzajów aktywności biologicznych, wartości EC50 oraz źródła pochodzenia. Białka (706 sekwencji) są rozpatrywane jako prekursory bioaktywnych peptydów z wykorzystaniem nowo wprowadzonych kryteriów, tj.: profilu potencjalnej aktywności biologicznej, częstości występowania bioaktywnych fragmentów i potencjalnej aktywności biologicznej białka. To oryginalne i niespotykane dotychczas podejście, zaczyna być coraz częściej z powodzeniem stosowane przez innych autorów. BIOPEP może współdziałać z innymi światowymi bazami danych, np.: TrEMBL, SWISS-PROT, EROP i PepBank. Ponadto baza danych BIOPEP została powiększona o dane dotyczące białek alergennych wraz z informacjami na temat struktury ich epitopów oraz markerów molekularnych.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

08

Numer

3

Opis fizyczny

p.59-85,fig.,ref.

Twórcy

autor
  • University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Cieszynski Square 1, 10-957 Olsztyn, Poland
autor

Bibliografia

  • Abukabar A., Saito T., Kitazawa H., Kawai Y., Itoh T., 1998. Structural analysis of new antihypertensive peptides derived from cheese whey protein by proteinase K digestion. J. Dairy Sci. 81, 3131-3138.
  • Bairoch A., Apweiler R., 2000. The SWISS-PROT protein sequence database and its supplement TrEMBL in 2000. Nucleic Acids Res. 28(1), 45-48.
  • Belem M.A., Gibbs B.F., Lee B.H., 1999. Proposing sequences for peptides derived from whey fermentation with potential bioactive sites. J. Diary Sci. 82 (3), 486-493.
  • Bennett K.L., Brønd J.C., Kristensen D.B., Podtelejnikov A.V., Wiśniewski J.R., 2004. Analysis of large-scale MS data sets: the dramas and the delights. DDT:Targets 3(2) Suppl., 43-49.
  • Brantl V., Teschemacher H., Henschen A., Lottspeich F., Blaig J., 1981. Opioid activities of β-casomorphins. Life Sci. 28, 1903-1909.
  • Bray J.E., Todd A.E., Pearl F.M., Thornton J.M., Orengo C.A., 2000. The CATH dictionary of homologous superfamilies (DHS): a consensus approach for identifying distant structural homologues. Protein Eng. 13(3), 153-165.
  • Cadée J.A., Chang C.Y., Chen C.W., Huang C.N, Chen S.L., Wang C.K., 2007. Bovine casein hydrolysate (C12 Peptide) reduces blood pressure in prehypertensive subjects. Am. J. Hypertens. 20(1), 1-5.
  • Chaturvedi K., Christoffers K.H., Sing K., Howells R.D., 2000. Structure and regulation of opioid receptors. Biopolymers 55, 334-346.
  • Clare D.A., Swaisgood H.E., 2000. Bioactive milk peptides: A prospectus. J. Dairy Sci. 83, 1187-1195.
  • Colinge J., Masselot A., 2004. Mass spectrometry has married statistics: uncle is functionality, children are selectivity and sensitivity. DDT:Targets 3(2) Suppl., 50-55.
  • Cornell H.J., 1996. Coeliac disease: a review of the causative agents and their possible mechanisms of action. Amino Acids 10, 1-19.
  • Dewar D., Pereira S.P., Ciclitira P.J., 2004. The pathogenesis of coeliac disease. Int. J. Biochem. Cell Biol. 36, 17-24.
  • Dionysius D.A., Marschke R.J., Wood A.J., Milne J., 2000. Identification of physiologically functional peptides in dairy products. Aust. J. Dairy Technol. 55, 103-109.
  • Dziuba M., Darewicz M., 2007. Food proteins as precursors of bioactive peptides. Classification into families. Food. Sci. Tech. Int. 13(6), 393-404.
  • Dziuba M., Dziuba B., Iwaniak A., 2009. Milk proteins as precursors of bioactive peptides. Acta Sci. Pol., Technol. Aliment. 8, 71-90.
  • Dziuba J., Iwaniak A., 2006. Database of protein and bioactive peptide sequences. In: Nutraceutical proteins and peptides in health and disease. Eds Y. Mine, F. Shahidi. CRC Press, Taylor & Francis, Boca Raton, 543-564.
  • Dziuba J., Iwaniak A., Minkiewicz P., 2003. Computeraided characteristics of proteins as potential precursors of bioactive peptides. Polimery 48, 50-53.
  • Fiat A.M., Migliore D., Jolles P., 1993. Biologically active peptides from milk proteins with emphasis on two examples concerning antithrombotic and immunostimulating activities. J. Dairy Sci. 76, 301-310.
  • FitzGerald R.J., Meisel H., 2000. Milk protein derived peptide inhibitors of angiotensin-I-converting enzyme. Br. J. Nutr. 84, 33-37.
  • Fosset S., Tome D., 2000. Dietary protein-derived peptides with antithrombotic activity. Bull. IDF 353-358, 65-68.
  • Fujita H., Yokoyama K., Yoshikawa M., 2000. Classification and antihypertensive activity of angiotensin-I-converting enzyme inhibitory activity derived from food proteins. J. Food Sci. 65, 564-569.
  • Gobetti M., Stepaniak L., De Angelis M., Corsetti A., Di Cagno R., 2002. Latent bioactive peptides in milk proteins: proteolytic activation and significance in dairy. Crit. Rev. Food Sci. 42, 223-239.
  • Hamel U., Kielwein G., Teschemacher H., 1985. β-casomorphin immunoreactive materials in cow‟s milk incubated with various bacterial species. J. Dairy Res. 52, 139-141.
  • Hayes M., Stanton C., Fitzgerald G.F., Ross R.P., 2007. Putting microbes to work: Dairy fermentation, cell factories and bioactive peptides. Part 2. Bioactive peptides functions. Biotechnol. J. 2, 435-449.
  • Jolles P., Loucheux-Lefebvre M., Henschen A., 1978. Structural relatedness of κ-casein and fibrinogen γ-chain. J. Mol. Evol. 11, 271-277.
  • Karelin A.A., Blishchenko E.Y., Ivanov V.T., 1998. A novel system of peptidergic regulation. FEBS Lett. 428, 7-12.
  • Kim S., Kim Y., Byuan H., Nam K., Joo D., Shahidi F., 2001. Isolation and characterization of antioxidative peptides from gelatin hydrolysate of Alaska pollock skin. J. Agric. Food Chem. 49, 1984-1989.
  • Kitts D.D., Weiler K., 2003. Bioactive proteins and peptides from food sources. Applications of bioprocesses used in isolation and recovery. Curr. Pharm. Des. 9, 1309-1323.
  • Kriventseva E.V., Fleischmann W., Zdobnov E.M., Apweiler R., 2001. CluStr: a database of clusters of SWISS-PROT+TrEMBL proteins. Nucleic Acids Res. 29(1), 33-36.
  • Lackner P., Koppensteiner W.A., Dominques F.S., Sippl M.J., 1999. Numerical evaluation me-thods. Automated large scale evaluation of protein structure prediction. Proteins: Struct. Funct. Genet. Suppl. 3, 7-14.
  • Laffineur E., Genett N., Leonil J., 1996. Immunomodulatory activity of beta-casein permeate medium fermented by lactic acid bacteria. J. Dairy Sci. 79, 2112-2120.
  • McLachlan A., Gullis P.G., Cornell H.J., 2002. The use of extended amino acid motifs for focusing on toxic peptides in coeliac disease. J. Biochem. Mol. Biol. Biophys. 6, 319-324.
  • Maruyama S., Suzuki H., 1982. A peptide inhibitor of angiotensin I converting enzyme in the tryptic hydrolysate of casein. Agri. Biol. Chem. 46, 1393-1394.
  • Meisel H., 2005. Biochemical properties of peptides encrypted in bovine milk proteins. Curr. Med. Chem. 12, 1905-1919.
  • Meisel H., FitzGerald R.J., 2000. Opioid peptides encrypted in intact milk protein sequences. Br. J. Nutr. 84, 27-31.
  • Meyer L., Sperber K., Chan L., Child J., Toy L., 2001. Oral tolerance to protein antigens. Allergy 56, 12-15.
  • Nonaka I., Katsuda S., Ohmori T., Nakagami T., Maruyama S., 1997. In vitro and in vivo anti-platelet effects of enzymatic hydrolysates of collagen and collagen-related peptides. Biosci. Biotech. Biochem. 61, 772-775.
  • Nonaka I., Tanaka H., Maruyama S., 1995. Production of fibrin polymerization inhibitor from collagen by some proteases. Ann. New York Acad. Sci. 750, 412-414.
  • Rival S.G., Fornaroli S., Boeriu C.G., Wichers H.J., 2001. Caseins and casein hydrolysates. 1. Lipoxygenase inhibitory properties. J. Agric. Food Chem. 49, 287-294.
  • Rutherford K.J., Gill H.S., 2000. Peptides affecting coagulation. Br. J. Nutr. 84, 99-102.
  • Sabikhi L., Matur B.N., 2001. Qualitative and quantitative analysis of β-casomorphins in Edam cheese. Milchwissenschaft 56, 198-202.
  • Saito Y., Okura S., Kawato A., Suzinami K., 1997. Propyl endopeptidase inhibitors in sake and its by-products. J. Agric. Food Chem. 45, 720-724.
  • Saito Y., Wanezaki K., Kawato A., Imayasu S., 2005. Structure and activity of angiotensin con-verting enzyme inhibitory peptides from sake and sake lees. Biosci. Biotech. Biochem. 58, 1761-1771.
  • Schlimme E., Meisel H., 1995. Bioactive peptides derived from milk proteins. Structural, physio-logical and analytical aspects. Die Nahrung 39, 1-20.
  • Silva S.V., Malcata F.X., 2005. Caseins as source of bioactive peptides. Int. Dairy J. 15, 1-15.
  • Tanizaki H., Tanaka H., Iwata H., Kato A., 1997. Activation of macrophages by sulfated glyco-peptides in ovomucin, yolk membrane and chalazae in chicken eggs. Biosci. Biotech. Bio-chem. 61, 1883-1889.
  • Wang W.Y., Gonzalez de Meija E., 2005, A new frontier in soy bioactive peptides that may prevent age-related chronic diseases. Food Sci. Food Saf. 4, 63-78.
  • Xu R.J., 1998. Bioactive peptides in milk and their biological and health implications. Food Rev. Int. 14, 1-17.
  • Yamamoto N., 1997. Antihypertensive peptides derived from food proteins. Biopolymers 43, 129-134.
  • Zioudrou C., Straty R. A., Klee W.A., 1979. Opioid peptides derived from food proteins: the exorphins. J. Biol. Chem. 254, 2446-2449.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-a31709a3-c94b-45eb-88e0-4c51d15ddaaa
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.