Changes in the intramuscular collagen content and degree of its thermohydrolysis in bovine muscles under the influence of curing and pasteurisation

• Autorzy: Gajewska-Szczerbal H. , Kucharski M.

Warianty tytułu

PL

Zmiany zawartosci kolagenu srodmiesniowego i stopnia jego termohydrolizy pod wplywem peklowania i pasteryzacji miesni bydlecych

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The aim of the study was to assess the effect of the introduction of curing brine, massaging and pasteurisation on the dynamics of changes in collagen content and its thermohydrolysis rate in two bovine muscles with different topographic positions in the carcass: the semimembranosus muscle (m. semimembranosus) and the lumbar part of the longissimus dorsi muscle (m. longissimus lumborum). Brine contained, among other things, NaCl, phosphates and collagen protein. In the study the pH value of muscles, contents of crude protein and dry matter were determined together with the amount of collagen and its susceptibility to thermohydrolysis; moreover, shear force value was determined using the WBSF test. On the basis of the conducted tests it was found that the semimembranosus muscle contained more collagen than the lumbar part of the longissimus dorsi muscle. The introduction of brine, massaging and pasteurisation resulted in changes not only in its amount, but also in its susceptibility to thermohydrolysis. Curing resulted in a decreased rate of collagen thermohydrolysis in both analysed muscles in comparison to raw muscles: from several times in m. semimembranosus to around fifteen times in m. longissimus lumborum in terms of crude protein and over twenty times in relation to the total collagen content. The rate of collagen thermohydrolysis in both muscles varied: it was higher in m. semimembranosus than in m. longissimus lumborum. The most profound effect on changes in tenderness (test WBSF) was found for massaging, which in the semimembranosus muscle resulted in its decrease, while in the lumbar part of the longissimus dorsi muscle it caused an increase in comparison to the value obtained after the introduction of brine. It was found that after pasteurisation the dorsal muscle was more tender in comparison to the semimembranosus muscle in spite of the fact that it was characterised by a higher share of collagen in the total amount of protein.

PL

Przedmiotem pracy była ocena wpływu wprowadzenia solanki peklującej, masowania i pasteryzacji na dynamikę zmian zawartości i stopnia termohydrolizy kolagenu w dwóch mięśniach bydlęcych o zróżnicowanym położeniu topograficznym w tuszy: mięśnia półbłoniastego (m. semimembranosus) i części lędźwiowej mięśnia najdłuższego grzbietu (m. longissimus lumborum). Solanka zawierała m.in.: NaCl, fosforany oraz białko kolagenowe. W pracy oznaczano wartość pH mięśni, zawartość białka ogólnego, suchej masy, ilość kolagenu i jego podatność na termohydrolizę oraz określono wartość siły cięcia (test WBSF). Na podstawie przeprowadzonych badań stwierdzono, że miesień półbłoniasty zawierał więcej kolegenu, niż część lędźwiowa mięśnia najdłuższego grzbietu. Wprowadzenie solanki, masowanie i pasteryzacja spowodowały zmiany nie tylko jego ilości, ale także podatności na termohydrolizę. Peklowanie spowodowało zmniejszenie stopnia termohydrolizy kolagenu w obu badanych mięśniach w porównaniu do mięsni surowych: od kilkukrotnego w m. semimembranosus do kilkunastokrotnego w m. longissimus lumborum w przeliczeniu na białko ogólne i przeszło dwudziestokrotnego w stosunku do ogólnej zawartości kolagenu (tab. 1, rys. 1). Stopień termohydrolizy kolagenu w obu mięśniach był zróżnicowany: większy w m. semimembranosus niż w m. longissimus lumborum. Największy wpływ na zmiany kruchości (test WBSF) miało masowanie, które w mięśniu półbłoniastym wpłynęło na jej zmniejszenie, natomiast w części lędźwiowej mięśnia najdłuższego grzbietu spowodowało jej zwiększenie w porównaniu do wartości, uzyskanych po wprowadzeniu solanki (rys. 2). Stwierdzono, że po pasteryzacji bardziej kruchy był mięsień grzbietowy w porównaniu do półbłoniastego mimo to, że charakteryzował się większym udziałem kolagenu w ogólnej ilości białka.

Słowa kluczowe

EN

bovine muscle; curing; collagen; thermal hydrolysis; WBSF test; intramuscular collagen; content change; thermal hydrolysis degree

• Wydawca: -
• Czasopismo: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
• Rocznik: 2007
• Tom: 57
• Numer: 3
• Opis fizyczny: p.339-343,fig.,ref.

Twórcy

autor

Gajewska-Szczerbal H.

• The August Cieszkowski Agricultural University, Wojska Polskiego 31, 60-624 Poznan, Poland

autor

Kucharski M.

Bibliografia

• 1. A.O.A.C. (Association of Official Analytical Chemists): Official Methods of Analysis 15th ed., Arlington VA, 1990.
• 2. Buckenhüskes H.J., Enzyme in der Fleischverarbeitung. Fleischwirtschaft, 2000, 3, 29–33.
• 3. Girolami A., Marsico I., D’Andrea G., Braghieri A., Napolitano F., Cifuni G.F., Fatty acid profile, cholesterol content and tenderness of ostrich meat as influenced by age at slaughter and muscle type. Meat Sci., 2003, 64, 309–315.
• 4. Grześ B., Pospiech E., Dolata K., Stefańska D., Changes in collagen content of cured and cooked meat. Pol. J. Food Nutr. Sci., 1998, 7/48, 221–226.
• 5. Listrat A., Hocquette J.F., Analytical limits of total and insoluble collagen content measurement and of type I and III collagen analysis by electrophoresis in bovine muscles. Meat Sci., 2004, 68, 127–136.
• 6. Listrat A., Picard B., Geay Y., Age-related changes and location of type I, III, IV V and VI collagens during development of four skeletal muscles of double-muscled and normal bovine animals. Tissue Cell, 1999, 31, 17–27.
• 7. Mc Gee M.R., Henry K.L., Brooks J.C., Ray F.K., Morgan J.B., Injection of sodium chloride, sodium tripolyphosphate and sodium lactate improves Warner-Bratzler Shear and sensory characteristics of pre-cooked inside round roasts. Meat Sci., 2003, 64, 273–277.
• 8. Nakamura Y.N., Iwamoto H., Ono Y., Shiba N., Nishimura S., Tabata S., Relationship among collagen amount, distribution and architecture in M. longissimus thoracis and M. pectoralis profundus from pigs. Meat Sci., 2003, 64, 43–50.
• 9. Nishimura T., Hattori A., Takahashi K., Structural weakening of intramuscular connective tissue during conditioning of beef. Meat Sci., 1995, 39, 127–133.
• 10. Nishimura T., Hattori A., Takahashi K., Relationship between degradation of proteoglycans and weakening of the intramuscular connective tissue during post-mortem agening of beef. Meat Sci., 1996, 42, 257–260.
• 11. Palka K., The influence of post-mortem agening and roasting on the microstructure, texture and collagen solubility of bovine semitendinosus muscle. Meat Sci., 2003, 64, 191–198.
• 12. Pezacki W., Technologia mięsa. 1981, PWN, Warszawa, pp. 278– 279 (in Polish)
• 13. Pospiech E., Grześ B., Łyczyński A., Borzuta K., Szalata M., Mikołajczak B., Iwańska E., Muscle proteins, their transformations and meat tenderness. Mięso i Wędliny, 2003, 1, 26–33 (in Polish).
• 14. Purslow P.P., Intramuscular connective tissue and its role in meat quality. Meat Sci., 2005, 70, 3, 435–447.
• 15. Sadowska M., Kołodziejska I., Niecikowska C. Isolation of collagen from skin of Baltic cod (Gadus morthua). Food Chem., 2003, 81, 257–262.
• 16. Swatland H.J., Findlay C.J., On-line probe prediction on beef toughness, correlating sensory evaluation with fluorescence detection of connective tissue and dynamic analysis of overall toughness. Food Quality Pref., 1999, 8, 3, 233–239.
• 17. Torrecsano G., Sanchez A., Begonim B., Roncal P., Beltran J., Shear values of raw samples of 14 bovine muscles and their relation to muscle collagen. Meat Sci., 2003, 64, 1, 85–91.
• 18. Ueno Y., Ikeuchi Y., Suzuki A., Effects of high pressure treatments on connective tissue. Meat Sci., 1999, 52, 143–150.
• 19. Van Ecnacme C., Clinquadt A., UyterrhaegennL., Hornick J.L., Demeyer D., Istasse L., Bakdwin P., Clayes E., Post-mortem proteases activity in relation to muscle protein turnover in Belgian blue bulls with different growth rates. Sciences des Aliments, 1994, 14, 475–483.
• 20. Young O.A., Zhanh S.X., Farouk M.M., Podmore C., Effects of pH adjustment with phosphates on attributes and functionalities of normal and high pH beef. Meat Sci., 2005, 70, 133–139.
• 21. Zajdes A., Michajlow B., Modificirowannyj metod opredelenija oksyprolina. Biochimja, 1964, 29, 5–7 (in Russian).