PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2005 | 505 |
Tytuł artykułu

Rola systemu antyoksydacyjnego w odpowiedzi komorek drozdzy Saccharomyces cerevisiae na silny stres solny

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
Stres solny jest jednym z najważniejszych czynników abiotycznych, ograniczających produkcję roślinną na świecie. W odpowiedzi na stres solny organizmy rozwinęły różne mechanizmy adaptacyjne. Akumulacja glicerolu w komórkach drożdży jest pierwszą zaobserwowaną i najczęściej badaną cechą pojawiającą się w wyniku wzrostu ciśnienia osmotycznego środowiska. W tych warunkach zaobserwowano także syntezę katalazy T. W prezentowanej pracy badano odpowiedź komórek pozbawionych różnych elementów systemu antyoksydacyjnego na stres solny indukowany NaCl. W warunakach umiarkowanego stresu solnego obserowowano wzrost aktywności katalazy T ale poziom przeżywalności kamórek badanych szczepów nie ulegał zmianom. Komórki drożdży pozbawione aktywności cytoplazmatycznej dysmutazy ponadtlenkowej (Cu, ZnSOD) były nadwrażliwe na silny stres solny. Komórki pozbawione funkcjonalnych mitochondriów (rho-) okazały się bardziej odporne na silny stres solny niż komórki szczepu dzikiego. Komórki pozbawione aktywności katalazowej zachowywały się w tych warunkach w taki sam sposób jak komórki szczepu dzikiego.
EN
Soil salinity is a major abiotic factor that limits crop productivity in many areas around the world. To cope with salt stress, organisms developed a variety of adaptive mechanisms. The intracellular glycerol accumulation is one of the best known and well undestood reaction of yeast cells on increased extracellular osmolarity induced NaCl. Besides glicerol accumulation, synthesis of catalase T was also observed under these conditions. We studied the response of yeast strains deficient in various antioxidant systems to salt stress. Mild stress salt induced the activity of catalase and did not change the level of cells survival. Yeast cells deficient in the cytosolic superoxide dismutase (Cu, ZnSOD) were more sensitive to strong salt stress when the wild cells. In contrast, respiratory deficient strain (rho-) was more resistant to hyperosmotic stress. Mutant that are deficient in catalases did not differ from the standard strain in this respect.
Wydawca
-
Rocznik
Tom
505
Opis fizyczny
s.451-458,rys.,tab.,bibliogr.
Twórcy
autor
  • Instytut Nauk Rolniczych, ul.Szczebrzeska 102, 22-400 Zamosc
autor
Bibliografia
  • Albertyn J., Hohmann S., Thevelein J. M., Prior B. A. 1994. GPD1, which encodes glycerol-3-phosphate dehydrogenase, is essential for growth under osmotic stress in Saccharomyces cerevisiae, and its expression is regulated by the high-osmolarity glycerol response pathway. Mol. Cell. Biol. 14: 4135 - 4144.
  • Ansell R., Granath K., Hohmann S., Thevelein J. M., Adler L. 1997. The two isoenzymes for yeast NAD+ - dependent glycerol 3-phosphate dehydrogenase encoded by GPD1 and GPD2 have distinct roles in osmoadaptation and redox regulation. EMBO J. 1: 2179 - 2187.
  • Bartosz G. 2004. Druga twarz tlenu. PWN SA: 73 - 75.
  • Beers R. F., Sizer J. W. 1952. A spectrophotometric method of measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase. J. Biol. Chem. 195: 133 - 140.
  • Biliński T., Krawiec Z., Liczmański A., Litwińska J. 1985. Is hydroxyl radical generated by the Fenton reaction in vivo? Biochem. Biophys. Res. Commun. 130(2): 533 - 539.
  • Biliński T., Litwińska J., Błaszczyński M., Bajus A. 1989. Superoxide dismutase deficiency and the toxicity of the products of autooxidation of polyunsaturated fatty acids in yeast. Biochim Biophys Acta 1001(1): 102 - 106.
  • Biliński T., Lukaszkiewicz J., Sledziewski A. 1978. Demonstration of anaerobic catalase synthesis in the czl mutant of Saccharomyces cerevisiae. Biochem. Biophys. Res. Commun. 83(3): 1225 - 1233.
  • Boveris A. 1984. Determination of the produkction of superoxide radicals and hydrogen peroxide in mitochondria. Methods Enzymol. 105: 429 - 435.
  • Boy-Marcotte E., Lagniel G., Perrot M., Bussereau E, Boudsocq A., Jacquet M., Labarre J. 1999. The heat shock response in yeast: differential regulations and contributions of the Msn2p/Msn4p and Hsflp regulons. Mol. Microbiol. 33(2): 274 - 283.
  • Costa V., Amorim M. A., Reis E., Quintanilha A., Moradas-Ferreira E 1997. Mitochondrial superoxide dismutase is essential for ethanol tolerance of Saccharomyces cerevisiae in the post-diauxic phase. Microbiology 143(Pt 5): 1649 - 1656.
  • Davidson J. F., Whyte B., Bissinger P. H., Schiestl R. H. 1996. Oxidative stress is involved in heat-induced cell deth in Saccharomyces cerevisiae. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1493(10): 5116 - 5121.
  • Hohmann S., Mager W. H. (Eds.) 1997. Yeast Stress Responses. R. G. Landes 101: 146.
  • Jeong J. H., Kwon E. S., Roe J. H. 2001. Characterization of the manganese-containing superoxide dismutase and its gene regulation in stress response of Schizosaccharo- myces pombe. Biochem. Biophys. Res. Commun. 283(4): 908 - 914.
  • Karlgren S., Pettersson N., Nordlander B., Mathai J. C., Brodsky J. L., Zeidel M. L, Bill R. M., Hohmann S. 2004. Conditional osmotic stress in yeast: A system to study transport through aquaglyceroporins and osmostress signaling. J. Biol. Chem. 25, 280(8): 7186 - 93.
  • Lowry O. H., Rosebrough W. J., Farr A. L., Randall R. J. 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193: 265 - 275.
  • Luyten K., Albertyn J., Skibbe W. F., Prior B. A.., Ramos J., Thevelein J. M. Hohmann S. 1995. Fps1, a yeast member of the MIP family of channel proteins, is a facilitator for glycerol uptake and efflux and is inactive under osmotic stress. EMNBO J. 14: 1360 - 1371.
  • Martínez-Pastor M. T., Marchler G., Schüller C., Marchler-Bauer A., Ruis H., Estruch F. 1996. The Saccharomyces cerevisiae zinc finger proteins Msn2p and Msn4p are required for transcriptional induction through the stress response element (STRE). EMBO J. 15(9): 2227 - 2235.
  • Rep M., Reiser V, Gartner U., Thevelein J. M., Hohmann S., Ammerer G., Ruis H. 1999. Osmotic stress-induced gene expression in Saccharomyces cerevisiae requires Msnlp and the novel nuclear factor Hotlp. Mol. Cell Biol. 19(8): 5474 - 5485.
  • Schüller G., Brewster J. L., Alexander M. R,. Gustin M. C., Ruis H. 1994. The HOG pathway controls osmotic regulation of transcription via the stress response element (STRE) of the Saccharomyces cerevisiae CTT1 gene. EMBO J. 13: 4382 - 4389.
  • Skoneczny M., Chełstowska A., Rytka J. 1988. Study of the coinduction by fatty acids of catalase A and acyl -CoA oxidase in standard and mutant Saccharomyces cerevisiae strains. Eur. J. Biochem. 174(2): 297 - 302.
  • Święciło A., Krzepiłko A. 2004. Rola dysmutaz ponadtlenkowych i katalaz w odpowiedzi komórek drożdży Saccharomyces cerevisiae na stres oksydacyjny indukowany menadionem. Zesz. Probl. Post. Nauk Roi. 496: 519 - 526.
  • Tamas M. J., Luyten K., Sutherland F. C., Hernandez A., Albertyn J., Valadi H., Li H., Prior B. A., Kilian S. G., Ramos J., Gustafsson L., Thevelein J. M., Hohmann S. 1999. Fpslp controls the accumulation and release of the compatible solute glycerol in yeast osmoregidation. Mol. Microbiol. 31(4): 1087 - 104.
  • Wawryn J. 2000. Rola tlenu i systemów antyoksydacyjnych w procesie starzenia się komórek drożdży. Praca doktorska - Zakład Biochemii Instytutu Nauk Rolniczych w Zamościu AR w Lublinie.
  • Wieser R., Adam G., Wagner A., Schuller C., Marchler G., Ruis H., Krawiec Z., Biliński T. 1991. Heat shock factor-independent heat control of transcription of the CTT1 gene encoding the cytosolic catalase T of Saccharomyces Cerevisiae. J. Biol. Chem. 266: 12406 - 12411.
  • Wiśnicka R., Krzepiłko A., Wawryn J., Krawiec Z., Biliński T. 1998. Protective role of superoxide dismutase in iron toxicity in yeast. Bioch. Molec. Biol. Intern. 44(3): 635 - 641.
  • Wiśnicka R., Krzepiłko A., Wawryn J., Biliński T. 1997. Iron toxicity in Yeast. Acta Microbil. Pol. 46(4): 339 - 347.
  • Zhu Jian-Kang 2001. Plant salt tolerance. Trends in Plant Science 6: 2.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.agro-article-9179bba1-6e5d-4f78-a340-8dde421edb40
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.