PL
W pracy badano wpływ fenolu i jego pochodnych (siarczan fenolu, 1-naftol, siarczan 1-naftolu, p-nitrofenol, siarczan p-nitrofenolu, p-nitroanizol, p-aminofenol, fenacetyna, paracetamol) na aktywność obojętnej izoformy transferazy glutationowej (GST) [EC 2.5.1.18] wyizolowanej z kory mózgu wołu i świni. Stwierdzono, że pochodne fenolu silniej hamują aktywność badanego enzymu niż sam fenol. Wrażliwość GST na działanie tych związków w mniejszym stopniu zależy od mózgowej lokalizacji enzymu niż od ich budowy chemicznej.
EN
Phenol and 1-naphthol do not affect, or slightly decrease, the in vitro activity of the neutral forms of glutathione-5-transferase (GST) isolated from bovine and pig brain cortex. Phenol and naphthol sulfates are much stronger, competitive inhibitors of those enzymes. Among the studied chemicals, p-nitrophenol has the strongest GST-inhibiting effect and, like p-aminophenol, its reduced derivative, inhibits the enzyme non-competitively. Sulfation or methylation of the -OH group decreases the inhibiting effect of p-nitrophenol and changes the site of its binding to the enzyme. Acetylation of the amino group of p-aminophenol lowers the inhibitory effect of this compound; thus the phenacetin and paracetamol analgetics do not at all, or only slightly, inactivate brain glutathione-S-transferases. GST sensitivity to phenols depends on the chemical structure of the latter rather than on enzyme location in the brain.