PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2004 | 22 | 2 |

Tytuł artykułu

Effect of reduced glutathione [GSH] on activity of lysosomal system in subcellular fractions of mouse kidney

Warianty tytułu

Języki publikacji

EN

Abstrakty

EN
Investigated was the effect of intraperitoneal injections (twice daily for seven consecutive days) of reduced glutathione (GSH) on activity of selected lysosomal hydrolases (alanine aminopeptidase, leucine aminopeptidase, cathepsins D and L, acid phosphatase and N-acetyl-β-D-glucosaminidase) in lysosomal, microsomal and cytosol fractions of mouse kidney. Most notable effect of exogenous GSH on the activity of the enzymes considered was observed in lysosomal, while the least in microsomal fraction. After a series of GSH injections the activity of enzymes increased significantly mainly In lysosomal fraction. It is assumed that the increase in activity of lysosomal enzymes following the GSH injections results from a physiological response of renal cells to this antioxidant.
PL
Celem pracy było zbadanie, czy dootrzewnowe iniekcje zredukowanego glutationu (GSH) wpływają na aktywność enzymów lizosomowych w lizosomowej, mikrosomowej i cytozolowej frakcji komórkowej nerki myszy. Zwierzęta utrzymywano w warunkach standardowych z pełnym dostępem do paszy i wody.Myszy grupy doświadczalnej (n=10) otrzymały w ciągu 7 dni 14 dootrzewnowych iniekcji GSH, po 100 μg GSH/g masy ciała w 0,9% NaCl. Myszom grupy kontrolnej (n=10) podawano wyłącznie 0,9% NaCl.We frakcjach komórkowych nerki oznaczono aminopeptydazę alanylową, aminopeptydazę leucynową,katepsynę D i L, kwaśną fosfatazę i N-acetylo-β-D-glucosaminidazę. Najwyższą aktywność enzymów po iniekcjach GSH zaobserwowano we frakcji lizosomowej. Przypuszcza się, że wzrost aktywności badanych enzymów lizosomowych jest wynikiem adaptacyjnych zmian we frakcjach komórkowych, które wynikają z antyoksydacyjnych właściwości GSH.

Słowa kluczowe

Wydawca

-

Rocznik

Tom

22

Numer

2

Opis fizyczny

p.237-245,fig.,ref.

Twórcy

  • Polish Academy of Sciences, Jastrzebiec, 05-552 Wolka Kosowska, Poland
autor
autor
autor

Bibliografia

  • 1. BANHEGYI G., LUSINI L., PUSKAS F., ROSSI R., FULCERI R., BRAUN L., MILE V.,SIMPLICIO P., MANDL J., BENEDETTI A., 1999 – Preferential transport of glutathione versus glutathione disulfide in rat liver microsomal vesicles. Journal of Biological Chemistry 274, 12213-12216.
  • 2. BARRETT A .J., HEATH M.F., 1972 – Lysosomal enzymes. In:. Lysosomes. A Laboratory Handbook (J.T. Dingle ed.) North-Holland, Amsterdam, 19-135.
  • 3. BECK J.L., DURACK M.C.A., HAMILTON S.E., DEJERSEY J., 1999 – Irreversible inactivation of purple acid phosphatase by hydrogen peroxide and ascorbate. Journal of Inorganic Biochemistry 73, 245-252.
  • 4. BROWN A.J., MANDER E.L., GELISSEN I.C., KRITHARIDES L., DEAN R.T., JESSUP W.,2000 – Cholesterol and oxysterol metabolism and subcellular distribution in macrophage foam cells;accumulation of oxidized esters in lysosomes. Journal of Lipid Research 41, 226-236.
  • 5. CHAUHAN S.S., RAY D., KANE S.E., WILINGHAM M.C., GOTTESMAN M.M., 1998 – Involvement of carboxy-terminal amino acids in secretion of human lysosomal protease cathepsin L.Biochemistry 37, 8584-8594.
  • 6. CHEN Ch.H., CHEN S.C., 1988 – Evidence of acid phosphatase in the cytoplasm as a distinct entity.Archives of Biochemistry and Biophysics 262, 427-438.
  • 7. CHOU H.F., PASSAGE M., JONAS A.J., 1998 – Lysosomal sulphate transport is dependent upon sulphydryl groups. Biochemical Journal 330, 713-717.
  • 8. CSALA M., MILE V., BENEDETTI A., MANDL J., BANHEGYI G., 2000 – Ascorbate oxidation is a prerequisite for its transport into rat liver microsomal vesicles. Biochemical Journal 349, 413-415.
  • 9. DEAN R.T., FU S., STOCKER R., DAVIES M.J., 1997 – Biochemistry and pathology of radicalmediated protein oxidation. Biochemical Journal 324, 1-18.
  • 10. GRIFFITH O.W., 1999 – Biologic and pharmacologic regulation of mammalian glutathione synthesis.Free Radical Biology & Medicine 27, 922-935.
  • 11. HELLQUIST H.B., SVENSSON I., BRUNK U.T., 1997 – Oxidant-induced apoptosis, a consequence of lethal lysosomal leak. Redox Report 3, 65-70.
  • 12. IWATA T., UCHIDA S., HORI M., SAKAI K., TOWATARI T., KIDO H., 1999 – Human parathyroid hormone (1-34) increases urinary excretion of lysosomal enzymes in rats. Life Sciences 65,1725-1732.
  • 13. JIN T., NORDBERG G., WU X., YE T., KONG Q., WANG Z., ZHUANG F., CAI S., 1999 – Urinary N-acetyl-β-D-glucosaminidase isoenzymes as biomarker of renal dysfunction caused by cadmium in a general population. Environmental Research 81, 167-173.
  • 14. KIRSCHKE H., WIEDERANDERS B., 1984 – Methoden zur Aktivitätsbestimmung von Proteinases. Wissenschaftlichen Beitrage. Martin Luther Universität Halle-Saale, 43-56.
  • 15. KOŁĄTAJ A., ŚLIWA-JÓŹWIK A., JÓŹWIK A., 2001 – The lysosomal cell complex as a stress response indicator. Animal Science Papers and Reports 19, 177-192.
  • 16. KOWLURU R.A., KERN T.S., ENGERMAN R.L., 1997 – Abnormalities of retinal metabolizm in diabetes or experimental galactosemia. IV. Antioxidant defense system. Free Radical Biology & Medicine 22, 587-592.
  • 17. LANGNER J., WAKIL A., ZIMMERMANN M., ANSORGE S., BOHLEY P., KIRSCHKE H.,WIEDERANDERS B., 1973 – Aktivitätsbestimmung proteolytischer Enzyme mit Azokasein als Substrat. Acta Biologica et Medica Germanica 31, 1-18.
  • 18. LASH L.H., LIPSCOMB J.C., PUTT D.A., PARKER J.C., 1999 – Glutathione conjugation of trichloroethylene in human liver and kidney, kinetics and individual variation. Drug Metabolism and Disposition 27, 351-359.
  • 19. LASH L.H., VISARIUS T.M., SALL J.M., QIAN W., TOKARZ J.J., 1998 – Cellular and subcellular heterogeneity of glutathione metabolism and transport in rat kidney cells. Toxicology 130, 1-15.
  • 20. LU S.C., 1999 – Regulation of hepatic glutathione synthesis, current concepts and controversies.FASEB Journal 13, 1169-1183.
  • 21. MARZELLA L., GLAUMANN H., 1980 - Increased degradation in rat liver induced by Vinblastine.I Biochemical characterization. Laboratory Investigation 42, 8-17.
  • 22. MCDONALD J.K., BARRETT A.J., 1986 – Exopeptidases. In: Mammalian Proteases. A Glossary and Bibliography 2, London, 111-144.
  • 23. REGAN R.F., GUO Y.P., 1999 – Potentiation of excitotoxic injury by high concentrations of extracellular reduced glutathione. Neuroscience 91, 463-470.
  • 24. RUDIGER J., KALICHARAN D., HALBHUBER K.J., WANT J.J.L., 1998 – Extralysosomal localisation of acid phosphatase in the rat kidney. Histochemistry and Cell Biology 109, 375-382.
  • 25. SAS, SAS/ STAT 1999-2001 – User’s Guide Release 8.E. SAS Institute Inc., NC, USA.26. SEN Ch., 1997 – Nutritional biochemistry of cellular glutathione. Journal of Nutritional Biochemistry 8, 660-672.
  • 27. SIES H., 1999 – Glutathione and its role in cellular functions. Free Radical Biology & Medicine 27,916-921.
  • 28. ŚLIWA-JÓŹWIK A., JÓŹWIK A., KOŁĄTAJ A., 2002 – Influence of exogenous glutathione (GSH),as stressfactor, on the activity of lysosome enzymes in some organs of mice. Archiv für Tierzucht 45,307-314.
  • 29. WITEK B., KOŁĄTAJ A., 1998 – The influence of selection on reaction to stress in mice V. The effect of starvation and glutathione injection on the activity of N-acetyl-beta-glucosaminidase and the level of glutathione in the liver. Journal of Animal Breeding and Genetics 115, 227-232.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-6d36c2a6-ee73-4a6d-9be0-70eb8d04cc52
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.