Immobilizacja subtilizyn z trzech gatunkow bakterii: Bacillus subtilis, B.licheniformis i B.alcalophilus

• Autorzy: Glowacka A , Trzmiel T.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W pracy opisano immobilizację subtilizyn: z B. subtilis IBTC-3 (typu BPN’), alkalostabilnej z B. alcalophilus BP92 oraz Carlsberg z B. licheniformis na celulozie Whatman oraz szkle porowatym, wykorzystując metodę diizocyjanianową. Lepsze rezultaty dała immobilizacja na szkle porowatym przy użyciu heksametylenodiizocyjanianu. Aktywność proteolityczna immobilizowanych preparatów wynosiła (37,5 - 46,7 mjA/g nośnika przy wydajności 33 - 44%). W pracy określono ponadto właściwości subtilizyny ze szczepu B. subtilis IBTC-3 immobilizowanej na szkle porowatym. Uzyskany preparat enzymatyczny wykazywał optymalną aktywność proteolityczną w pH = 10,7 i temperaturze 60 – 65°C.

EN

In the study the immobilization of subtilisins (from B. subtilis IBTC-3 (type BPN’), high-alkaline from B. alcalophilus BP92, Carlsberg from B. licheniformis) on Whatman cellulose and porous glass with diisocyanate method was carried out. The immobilization on porous glass activated by hexamethylene diisocyanate gave better results than on Whatman cellulose. The proteolytic activity of immobilized preparations was 37,5 - 46,7 mjA/g of support with 33 - 44% yield. The properties of subtilisin from strain B. subtilis IBTC-3 immobilized on porous glass were investigated. The obtained enzymatic preparation showed optimum proteolytic activity at pH = 10,7 and at 60 – 65°C.

Słowa kluczowe

PL

Bacillus licheniformis; immobilizacja; Bacillus subtilis; Bacillus alcalophilus; subtilizyny; bakterie

EN

Bacillus licheniformis; immobilization; Bacillus subtilis; Bacillus alcalophilus; subtilisin; bacteria

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
• Rocznik: 1999
• Tom: 06
• Numer: 3
• Opis fizyczny: s.50-58,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Glowacka A

• Politechnika Lodzka, ul.Stefanowskiego 4-10, 90-924 Lodz

autor

Trzmiel T.

Bibliografia

• [1] Brown M. F., Schleich T.: Biochemistry, 4, 1975, 3069.
• [2] Chen L., Tsao G. T.: Biotechnol. Bioeng., 19, 1974, 1463.
• [3] Christensen P. N., Holm P., Snder.: J. Am. Oil Chemist’s Soc., 55, 1978, 109.
• [4] Davis N. C., Smith E. L.: Methods of Biochemical Analysis, (Assay of Proteolytic Enzymes), New York, 1958.
• [5] Jegorowa N., Samujłowa W.: Biotechnologia, (Immobilizowane Enzymy), Poznań, 7, 1992.
• [6] Keay L.: Proc. IV IFS-Ferment. Technol. Today, Kyoto, Japan, 1972, 289.
• [7] Keay L., Moser P. W.: Biochem. Biophys. Res. Commun., 34, 1969, 600.
• [8] Keay L., Moser P. W., Wildi B. S.: Biotechnol. Bioeng., 12, 1970, 12.
• [9] Lowry O. H., Rosebrough N. J., Farr A. L., Randall R. I.: J. Biol. Chem. 193, 1951, 265.
• [10] Markland F. S., Kurihara M., Smith E. L.: J. Biol. Chem. 247, 1972, 5602.
• [11] Ottesen M., Svendsen J. B.: Methods in Enzymology, (by Perlman G. E., Lorand L.), 1970.
• [12] Rick W.: Methods of Enzymatic Analysis, (Trypsin) , (by Bergmayer, H. U.), New York, London: Acad. Press, 2, 1974.
• [13] Roig M. G., Rashid D. H., Kennedy J. F.: Appl. Biochem. and Biotechnol., 55, 1995, 95.
• [14] Stanffer C. E., Treptow, R. W.: Biochem. Biophys. Acta, 295, 1973, 457.
• [15] Stryer L.: Biochemia, Wyd. Naukowe PWN, Warszawa, 1997, 218.
• [16] Takii Y., Kuriyama N., Suzuki Y.: Appl. Microbiol. Biotech., 34, 1991, 57.
• [17] Triwien M.. W: Immobilizowannyje Fermienty. Biotechnologia 7, Moskwa, 1987.
• [18] Tsai Y. C., Lin S. F., Yamazaki M., Tamura G.: Biochim. Biophys. Acta., 883, 1986, 439.
• [19] Wright Ch. ., Alden R. A., Kraut J.: Nature, 221, 235, 1969.