Zmiany wielkosci mas czasteczkowych bialek preparatow z nasion roslin straczkowych pod wplywem rodnikow hydroksylowych

• Autorzy: Worobiej E
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W pracy określano zmiany zachodzące w białkach preparatów nasion bobu, grochu i fasoli poddanych działaniu rodników hydroksylowych. Rozdziały przeprowadzone metodą SE-HPLC wykazały, że białka badanych gatunków nasion roślin strączkowych zachowują się odmiennie pod wpływem tych rodników. W białkach preparatów bobu i grochu •OH spowodowały przyrost frakcji wysokocząsteczkowej (330-400 kDa), wynikający z rozkładu i polimeryzacji podjednostek niskocząsteczkowych. Natomiast główna frakcja białek fasoli (7S) ulegała częściowej fragmentacji pod wpływem •OH.

EN

Changes induced in protein preparations from pea, bean and faba bean by hydroxyl radicals were determined in this study. Size exclusion chromatography showed that the proteins of legumes investigated are subjected to different changes. In pea and faba been proteins the radicals caused the increment of high molecular weight fraction (330-400 kDa) of resulted from fragmentation and polymerisation of low molecular weight subunits and, on the contrary, the main fraction of bean proteins (7S) undergoes partial fragmentation.

Słowa kluczowe

PL

masa czasteczkowa; przemysl spozywczy; bialko; fasola; groch; rosliny straczkowe; preparaty bialkowe; bob; przeciwutleniacze; rodniki hydroksylowe

EN

molecular weight; food industry; protein; bean; pea; legume; protein preparation; broad bean; antioxidant; hydroxyl radical

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
• Rocznik: 2000
• Tom: 07
• Numer: 3
• Opis fizyczny: s.55-61,wykr.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Worobiej E

• Szkola Glowna Gospodarstwa Wiejskiego, ul.Rakowiecka 26-30, 02-528 Warszawa

Bibliografia

• [1] Alaiz M., Zamora R., Hidalgo F. J.: Addition of oxidized lipid/amino acid reaction products delays the peroxidation initiated in a soybean oil. J. Agric. Food Chem., 43, 1995, 2698.
• [2] Andrews P.: Estimation of molecular weights of proteins by Sephadex gel-filtration, Biochem. J., 94, 1964, 222.
• [3] Chen H-М., Muramoto K., Yamauchi F.: Structural analysis of antioxydative peptides from soybean beta-conglycinin. J. Agric. Food Chem., 43, 1995, 574.
• [4] Chen H-М., Muramoto K., Yamauchi F., Fujimoto K., Nokihara K.: Antioxidative properties of histidine-containing peptides designed from peptide fragments found in the digests of a soybean protein. J. Agric. Food Chem. 46, 1998, 49.
• [5] Derbyshire E., Wright D. J., Boulter D.: Legumin and Vicilin, Storage Proteins of Legume Seeds. Phytochemistry, 15, 1976, 3.
• [6] Gardner H. W.: Lipid Hydroperoxide Reactivity with Proteins and Amino Acids: A Review. J. Agric. Food Chem., 27, 1979, 220.
• [7] Hunt J. V., Simpson J. A., Dean R. T.: Hydroperoxide-mediated Fragmentation of Proteins. Biochem. J., 250, 1988, 87.
• [8] Kanazawa K., Ashida H., Natake M.: Autoxidizing process interaction of linoleic acid with casein. J. Food Sci., 52, 1987, 475.
• [9] Okada Y., Okada M.: Scavenging effect of water soluble proteins in broad beans of free radicals and active oxigen species. J. Agric. Food Chem., 46, 1998, 401.
• [10] Sanchez-Vioque R., Vioque J., Clemente A., Pedroche J., Bautista J., Milian F.: Interaction of chickpea (Cicer arietinum L.) legumin with oxidized linoleic acid. J. Agric. Food Chem. 47, 1999, 813.
• [11] Simat T. J., Steinhard H.: Oxidation of free tryptophan and tryptophan residues in peptides. J. Agric. Food Chem., 46, 1998, 490.
• [12] Yamamoto Y., Kato E., Ando A.: Increased antioxidative activity of ovalbumin by heat treating in an emulsion of linoleic acid. Biosci. Biotech. Biochem., 60, 1996, 1430.