Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.VI. Kompleksy pepsyny z histonami

• Autorzy: Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Worowska A. , Jasielczuk J.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Ustalono stosunki molowe pepsyny i histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4 w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ pH, chlorku wapnia, chlorku sodu i mocznika na trwałość tych kompleksów.

EN

Pepsin forms insoluble complexes with H1, H2A, H2B, H3 and H4 histones. The formation of the insoluble pepsin-histone complexes depends on the pH of the medium. These complexes are dissociated mainly by calcium chloride, to a lesser extent also by sodium chloride, and they are resistant to the action of urea. The segments of the pepsin-histone complexes are bound by the ion bonds.

Słowa kluczowe

PL

polaczenia kompleksowe; aktywnosc proteolityczna; czynniki fizyczne; trypsyna; analiza instrumentalna; pepsyna; pepsynogen; protamina; czynniki chemiczne; bialka polianionowe; histony

EN

proteolytic activity; physical factor; trypsin; instrumental analysis; pepsin; pepsinogen; protamine; chemical factor; polyanionic protein; histone

• Wydawca: -
• Czasopismo: Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
• Rocznik: 2000
• Tom: 33
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.37-41,wykr.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Roszkowska-Jakimiec W.

• Akademia Medyczna, 15-230 Bialystok, ul.J.Kilinskiego 1

autor

Gacko M.

autor

Worowska A.

autor

Jasielczuk J.