Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.III. Degradacja przez pepsyne kompleksujacych z nia bialek zasadowych

• Autorzy: Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Worowska A. , Greczaniuk A.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Określono zdolność pepsyny do degradacji kompleksującej z nią protaminy, histonu całkowitego, histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4, cytochromu c, lizozymu i rybonukleazy. Wykazano, że tworzenie kompleksów pepsyny z białkami zasadowymi nie znosi jej aktywności proteolitycznej.

EN

The influence of the formation of basic protein/pepsin complexes on the proteolytic enzyme activity has been estimated. Pepsin does not degrade protamines, but it does degrade other basic proteins forming complexes with it: total histone, histone H1, H2A, H2B, H3 and H4, cytochrome c, lysozyme and ribonuclease. Formation of the complexes does not cancel the proteolytic activity of pepsin. The susceptibility of basic proteins to pepsin depends on their aminoacid composition.

Słowa kluczowe

PL

polaczenia kompleksowe; aktywnosc proteolityczna; rybonukleaza; analiza instrumentalna; bialka zasadowe; pepsyna; protamina; cytochrom C; bialka polianionowe; lizozym; histony

EN

proteolytic activity; ribonuclease; instrumental analysis; alkaline protein; pepsin; protamine; cytochrome C; polyanionic protein; lysozyme; histone

• Wydawca: -
• Czasopismo: Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
• Rocznik: 1998
• Tom: 31
• Numer: 1
• Opis fizyczny: s.71-74,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Roszkowska-Jakimiec W.

• Akademia Medyczna, 15-230 Bialystok, ul.J.Kilinskiego 1

autor

Gacko M.

autor

Worowska A.

autor

Greczaniuk A.

Bibliografia

• 1. Roszkowska-Jakimiec W., Fouad Khamis A., Gacko M., Worowska A.: Właściwości pepsyny jako białka polianionowego. Cz. I. Kompleksy pepsyny z protaminą. Bromat. Chem. Toksykol., 1996; 29: 381-386
• 2. Roszkowska-Jakimiec W., Fouad Khamis A., Gacko M., Worowska A.: Właściwości pepsyny jako białka polianionowego. Cz. II. Kompleksy pepsyny z białkami zasadowymi, Bromat. Chem. Toksykol., 1997; 30: 45-48
• 3. Farbiszewski R., Worowski K., Rzeczycki W.: The application of a modified Sakaguchi's method for quantitative estimation of protein - bound arginine. Chem. Analit., 1972; 17: 133-137
• 4. Barrett F.A.: Proteinases in mammalian cells and tissues, North-Holland Publ. Comp., Amsterdam, 1977; 241-243
• 5. Worowski K.: Swoistość enzymów proteolitycznych, badania na utlenionym łańcuchu peptydowym B insuliny wołu, Wiad. Chem. 1974; 28: 329-342
• 6. Toniolo C.: Secondary structure prediction on fish protamines, Biochim. Biophys. Acta, 1980; 624: 420-427
• 7. Keil B., Sormova Z.: Laboratorni technika biochemia, Nakl. Ceskoslov. Akad. Ved., Praha, 1959; 807-836
• 8. Holt C., Strickland W.N., Brandt W.F., Strickland M.S.: More histone structures, FEBS Lett., 1979; 100: 201-218
• 9. Silman I., Katchalski E.: Water - insoluble derivatives of enzymes, antigens, and antibodies. Ann. Rev. Biochem., 1996, 35: 873-908
• 10. Roszkowska-Jakimiec W., Gacko M., Worowska A.: Właściwości pepsyny jako białka polianionowego. Cz. IV. Wpływ protaminy i produktów jej trypsynowej degradacji na aktywność pepsyny, Bromat. Chem. Toksykol., w przygotowaniu