In vitro digestibility of crystalline proteins from beans [Phaseolus vulgaris]

• Autorzy: Piecyk M. , Worobiej E. , Klepacka M.
• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The susceptibility of crystalline and amorphous proteins from beans to enzymatic hydrolysis were compared. The crystalline proteins were obtained by precipitating the crystals (5°C, 18 h) from acid extracts. The amorphous forms were obtained by isoelectric precipitation of proteins from alkaline extracts. The content of proteins in crystalline forms was higher (81-82%) than in amorphous forms (77%). The differences were observed for the susceptibilities of crystalline and amorphous proteins to enzymes. The crystalline proteins showed higher values for in vitro digestibility (80-81%) than amorphous proteins (78-80%). The reverse relationship was observed when the proteins were digested with one enzyme, i.e. trypsin, and the results were monitored by electrophoretical separation of proteins and by determining the increase in free a-amino groups.

PL

W pracy badano izolaty białek fasoli o strukturze krystalicznej i amorficznej. Białka krystaliczne ekstrahowano kwasem, a amorficzne uzyskiwano przez ekstrakcję alkaliczną. Amorficzne formy białka wykazywały wyższą strawność in vitro niż białka krystaliczne. Technika SDS-PAGE była użyta do badania zmian zachodzących pod wpływem trawienia białek trypsyną. Elektroforogramy zhydrolizowanych białek krystalicznych wykazały, że były one łatwiej hydrolizowane trypsyną niż białka amorficzne. To sugeruje, że białka o strukturze krystalicznej w większym stopniu mają wyeksponowane wiązania podatne na trawienie trypsyną.

Słowa kluczowe

EN

crystalline protein; bean; amorphous protein; Phaseolus vulgaris; in vitro; protein electrophoresis; digestibility; technological process

• Wydawca: -
• Czasopismo: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
• Rocznik: 2000
• Tom: 09/50
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.29-33,fig.

Twórcy

autor

Piecyk M.

• Agricultural University, Rakowiecka 26-30, 02-528 Warsaw, Poland

autor

Worobiej E.

autor

Klepacka M.