Wyznaczanie temperatury zelowania bialek serwatkowych przy uzyciu reometrii rotacyjnej i oscylacyjnej

• Autorzy: Mleko S
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Określono temperatury żelowania roztworów koncentratu białek serwatkowych w różnych wartościach pH i stężenia białka. Stwierdzono, iż wartości temperatur punktu żelowania wyznaczone metodą reologii oscylacyjnej były mniejsze niż otrzymane metodą reologii rotacyjnej. Wynikało to z faktu, iż za początek żelowania uznawano w pierwszej metodzie moment, w którym wartości modułów były zbliżone, a w drugiej początek wzrostu lepkości roztworu białek. Temperatura punktu żelowania białek WPC zależała od stężenia białka w roztworze poddawanym żelowaniu, co prawdopodobnie wynika z zachodzących interakcji pomiędzy grupami dwusiarczkowymi β-laktoalbuminy i reaktywnymi grupami sulfhydrylowymi β-laktoglobuliny. Zaobserwowano zmiany punktu żelowania wraz ze zmianą pH, co wyjaśniono różnicami w ładunku oraz reaktywności grup tiolowych cząsteczek białek.

EN

The gel points of whey protein concentrate solutions at different pH and protein concentration was determined. Values obtained by oscillatory rheometry were 0.5 - 2.5°C lower that corresponding values obtained by rotational rheometry. Moduli crossover point is at lower temperature than the point at which there is increase of viscosity. The gel point depended on protein concentration what probably was caused by interactions between whey proteins. Gelation temperature changed with pH. At different pH protein particles have different net charge and reactivity of thiol groups.

Słowa kluczowe

PL

reometria oscylacyjna; reometria rotacyjna; temperatura; bialka serwatkowe; zelowanie; oznaczanie; pH

EN

oscillatory rheometry; rotational rheometry; temperature; whey protein; gelation; determination; pH

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 1999
• Tom: 06
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.83-89,wykr.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Mleko S

• North Carolina State University, Campus Box 7624, Raleigh, NC 27695-7624

Bibliografia

• [1] Dalgleish D. G., Senaratne V., Francois S.: Interactions between α-lactalbumin and (3-lactaglobulin in the early stages of heat denaturation. J. Agric. Food Chem., 45, 1997, 3459.
• [2] Foegeding E. A., Gwartney E. A., Errington A. D.: Functional'properties of whey proteins in forming networks. W: Functional Properties of Proteins and Lipids, (eds. J. R. Whitaker, F. Shahidi, A. L. Munguia, R.Y. Yada and G. Fuller). American Chemical Society, 1998, 145.
• [3] Hsieh Y. L., Regenstein J.M., Rao M. A.: Gel point of whey and egg proteins using dynamic rheological data. J. Food Sci., 58, 1993, 116.
• [4] Ju Z. Y., Otte J., Zakora M., Quist K. B.: Enzyme-induced gelation of whey proteins: effect of protein denaturation. Int. Dairy J., 7, 1997, 71.
• [5] Matsudomi N., Oshita T., Kobayashi K.: Enhanced heat-induced gelation of β-lactoglobulin by a- lactalbumin. Biosci., Biotechnol., Biochem., 56, 1992, 1697.
• [6] Mleko S.: Effect of pH on the microstructure and texture of whey protein concentrates and isolate gels. Pol. J. Food Nutr. Sci., 1, 1996, 63.
• [7] Mleko S.: Oscillatory shear studies of heat-induced whey protein isolate gels. Pol. J. Food Nutr. Sci., 3, 1997, 89.
• [8] Mleko S.: Rheological properties of milk and whey protein desserts. Milchwissenschaft, 5, 1997, 262 - 265.
• [9] Mleko S., Achremowicz B.: Żelowanie koncentratów białek serwatkowych. Przemysł Spożywczy, 10, 1993, 272.
• [10] Mleko S., Achremowicz B., Foegeding A.: Effect of protein concentration on the rheological properties of whey protein concentrate gels. Milch wissenschaft, 5, 1994, 266.
• [11] Ross-Murphy S. B. Rheological characterization of gels. J. Texture Studies, 26, 1995, 391.
• [12] Shimada K., Matsushita S.: Relationship between thermocoagulation of proteins and amino acid compositions. J. Agric. Food Chem., 28, 1980, 413.
• [13] Tung C. Y. M., Dynes P. J.: Relationship between viscoelastic properties and gelation in thermosetting systems. J. Appl. Polym. Sci., 27, 1982, 569.