Enzymatyczna synteza estru etylowego N-acetylo-L-tyrozyny w organicznych mediach

• Autorzy: Glowacka A , Antczak T. , Kolucka K. , Trzmiel T.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Badano estryfikację N-acetylo-L-tyrozyny katalizowaną przez natywną oraz immobilizowaną na szkle alkalostabiloną proteinazę szczepu B.alcalophilus PB92 w środowisku etanolu. Zaobserwowano, że natywna proteinaza katalizowała syntezę estru etylowego N-Ac-L-Tyr (ATEE) w środowisku zawierającym 6% wody, z prędkością początkową 2,5·10-2 µmol·min-1. Natomiast immobilizowana proteinaza wykazywała wyższą aktywność i stabilność w porównaniu z jej natywną formą. Badano również aktywność katalityczną natywnej proteinazy w układach kosolwentów (stężenie wody 6%) : etanol - aceton// - acetonitryl// -DMF w stosunku 1:1 (v/v). Nie zaobserwowano syntezy ATEE w obecności acetonu i DMF-u.

EN

The esterifícation of N-acetyl-L-tyrosine catalysed by native and immobilized on porous glass high- alkaline proteinase from B. alcalophilus PB92 in ethanol was studied. It was observed that native proteinase catalysed synthesis of N-Ac-L-Tyr ethyl ester (ATEE) in environment of 6% water concentration with initial rate 2.5·10-2 µmol·min-1. However immobilized proteinase showed higher activity and stability comparing with her native form. Catalytic activity in cosolvent systems (water concentration 6%) : etha- nol-acetone// -acetonitrile// -DMF 1:1 (v/v) was also investigated. Synthesis of ATEE in the presence of acetone and acetonitrile wasn't observed.

Słowa kluczowe

PL

biochemia; estryfikacja; dodatki do zywnosci; N-acetylo-L-tyrozyna; enzymy; kwas L-glutaminowy; smakowitosc; proteinazy; aminokwasy; produkty spozywcze

EN

biochemistry; esterification; food additive; N-acetyl-L-tyrosine; enzyme; L-glutamic acid; tastiness; proteinase; amino acid; comestible product

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement
• Rocznik: 2000
• Tom: 07
• Numer: 3
• Opis fizyczny: s.96-104,tab.,rys.,bibliogr.

Twórcy

autor

Glowacka A

• Politechnika Lodzka, ul.Stefanowskiego 4-10, 90-924 Lodz

autor

Antczak T.

autor

Kolucka K.

autor

Trzmiel T.

Bibliografia

• [1] Brink L. E. S., i in.: Biocatalysis in organic media, Enzyme Microb. Technol., 10, 1988, 736.
• [2] Chen L. F, Tsao G. T.: Chemical procedures for enzyme immobilization on porous cellulose beads, Biotechn. and Bioeng., 19, 1977, 1463.
• [3] Griebenow K., Klibanov A. M.: Can conformational changes be responsible for solvent and excipitient effects on the catalytic behavior of subtilisin Carlsberg in organic solvents? Biotechn. and Bioeng., 53, 1997, 351.
• [4] Davis N. C., Smith E. L.: Methods of Biochemical Analysis (2 ed. by D. Glick) New York 1985, 215.
• [5] Hailing P. J.: Solvent selection for biocatalysis in mainly organic systems: Predictions of effects on equilibrum position, Biotechn. and Bioeng., 35, 1990, 691.
• [6] Ingalls R. G., i in.: Reversal of enzymatic hydrolysis: rate and extent of ester synthesis as catalyzed by chymotrypsin and subtilisin Carlsberg at low water concentrations. Biotechn. and Bioeng., 17, 1975, 1627.
• [7] Khmelnitsky YU. L. i in.: Engineering biocatalytic systems in organic media with low water concentration, Enzyme Microb.Technol., 10, 1988, 710.
• [8] Kirimura J. R., i in.: The contribution of peptides and amino acids to the taste of foodstuffs, J. Agr. Food Chem., 17, 1969, 689.
• [9] Kise H., Shirato H.: Enzymatic reactions in aqueous-organic media.v. Medium effect on the esterification of aromatic amino acids by α-chymotrypsin, Enzyme Microb.Technol., 10, 1988, 582.
• [10] Kise H., Hayakawa, A.: Immobilization of proteases to porous chitosan beads and their Catalysis for ester and peptide synthesis in organic solvents, Enzyme Microb.Technol., 13, 1991, 584.
• [11] Klibanov A. M.: Enzymes that work in organic solvents, Chemtech, 1986, 354.
• [12] Klibanov A. M.: Why are enzymes less active in organic solvents than in water?, Tibtech, 15, 1997, 97.
• [13] Kłyszejko-Stefanowicz L.: Cytobiochemia, PWN Warszawa, 1995, 65.
• [14] Kui Xu, Griebenow K.: Correlation between catalytic activity and secondary structure of subtilisin dissolved in organic solvents, Biotechn. and Bioeng., 56, 1997, 485.
• [15] Laane C., i in.: Rules for optimization of biocatalysis in organic solvents. Biotechn. and Bioeng., 30, 1987, 81.
• [16] Lowry O. H., Rosenborough N. J., Farr A. L.: Protein measurement with the Folin phenol reagent, J. Biol. Chem., 193, 1951, 265.
• [17] Lozano P., Diego T., Iborra J. L.: Effect of water-miscible aprotic solvents on kyotorphin synthesis catalyzed by immobilized α-chymotrypsin, Biotechnology letters, 17, 1995, 603.
• [18] Martin J. R. i in.: The solution structure of serine protease PB92 from B.alcalophilus presents a rigid fold with a flexible substrate-binding site, Structure, 5, 1997, 521.
• [19] Zaks A., Klibanov A. M.: The effect of waiter on enzyme action in organic media, 263, 1988, 8017.