PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2002 | 09 | 2 |

Tytuł artykułu

Biosynteza beta-glukanaz przez mutanty Trichoderma reesei podczas hodowli okresowych

Treść / Zawartość

Warianty tytułu

Języki publikacji

PL

Abstrakty

PL
Cztery mutanty T. reesei były testowane pod kątem produkcji beta-glukanaz podczas hodowli okresowych w obecności różnych źródeł węgla. Nadproducent enzymów autolitycznych Trichoderma viride F- 19 został użyty jako mutant porównawczy. Najwyższe aktywności beta-glukanaz oznaczono w filtratach otrzymanych po hodowlach T. viride F-19 i T. reesei VTT-D-78085 na pożywkach zawierających 1% mieszaniny glukanu i chityny w stosunku 1:1. Stwierdzono wysokie aktywności proteolityczne filtratów podczas hodowli mutantów w obecności 1% glukanu, które były związane z zanieczyszczeniem tego substratu substancjami białkowymi, działającymi indukcyjnie na produkcję tych enzymów. Beta - gluka- nazy produkowane przez T. reesei M-7 były odporne na glukozową represję kataboliczną.
EN
Four Trichoderma reesei mutants have been tested during batch cultivations for beta-glucanases production on the medium with different source of carbon. Trichoderma viride F-19 has been used as high-lytic enzyme-production reference strain. The highest activities of beta-glucanases have been estimated in culture filtrates obtained after cultivation of T. reesei VTT-D-78085 and T. viride F-19 on the medium with 1% mixture of chitin and glucan at the ratio 1:1. High proteolytic activities of culture filtrates obtained during cultivation in the presence of 1% of glucan were connected with high protein content in this substrate which acting as inducer of production of these enzymes. Beta-glucanases produced by T. reesei M-7 were resistant to glucose catabolite repression.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

09

Numer

2

Opis fizyczny

s.30-42,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor
  • Akademia Rolnicza, Lublin
autor

Bibliografia

  • [1] Del Ray I., Garcia-Acha I.: The regulation of beta-glucanase synthesis in fungi and yeast. J. Gen. Microbiol., 110, 1979, 83.
  • [2] Dubourdieu D., Desplanques C., Villettaz J. Ribereau-Gayon P.: Investigations of an industrial β-D-glucanase from Trichoderma harzianum. Carbohydr. Res., 144, 1989, 277.
  • [3] Dunne C.P.: Relationship between extracellular proteases and the cellulase complex of Trichoderma reesei. In: Enzyme Engineering. Eds.: J. Chibata, S. Fukui and L. B. Jr. Wingard, Plenum. Press, New York, 1982, s. 355.
  • [4] Gebhart E., Poth B.: Veredelung von Roggen-Nutzung der löslichen Ballasts-toffe. Die Mühle
  • Mischfuttertechnik, 133, 1986,423.
  • [5] Janas P., Kordowska-Wiater M., Mleko S.: Izolacja protoplastów z Trichoderma reesei M-7 przy
  • użyciu enzymów litycznych z Trichoderma viride F-19. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 4
  • (29), 2001, 15.
  • [6] Janas P., Targoński Z.: Effect of temperature on the production of cellulases, xylanases and lytic
  • enzymes by selected Trichoderma reesei mutants. Acta Mycol., 30, 1995, 255.
  • [7] Janas P., Targoński Z., Udeh K.O., Waśko A.: Production of extracellular enzymes by Tichoderma reesei M-7 on mixtures of lactose and glucose at different temperatures. Pol. J. Food Nutr. Sci. (wysłane do druku).
  • [8] Kalra M.K., Sidhu M.S., Sandhu D.K., Sandhu R.S.: Production and regulation of cellulases in
  • Trichoderma reesei. Appl. Microbiol. Biotechnol., 20, 1984, 427.
  • [9] Lowry O.H., Rosenbourh N.J., Farr R.L., Rendel R.J.: Protein measurement with the folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 193, 1951, 265.
  • [10] Lovrien R.E., Gusek T., Hart B.: Cellulase and protease activities of commercially available cellulase preparations. J. Appl. Biochem., 7, 1985, 258.
  • [11] Mandels W., Weber J.: The production of cellulase. In: Cellulase and their application. Adv. Chem. Ser. Eds.: G.J. Hajny, E.T. Reese, Pergamon Press, Oxford 1969, s. 391-413.
  • [12] Miller G.L.: Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugars. Anal. Chem., 31, 1959, 426.
  • [13] Pitson S.M., Seviour R.J., McDougall B.M.: Noncellulolytic fungal beta-glucanases: Their physiology and regulation. Enzyme Microb. Technol., 15, 1993, 178.
  • [14] Reese E.T., Mandels M.: Beta-l,3-glucanases in fungi. Can. J. Microbiol., 5, 1959, 173.
  • [15] Reese E.T., Mandels M.: Advances in Enzymatic hydrolysis of cellulose and releated materials Ed.: E.T.Reese, Pergamon Press, Oxford, 1963, s. 197-234.
  • [16] Santos T., Villanueva J.R., Nombela R.: Regulation of the (β-1,3 glucanase system in Penicillium italicum : Glucose repression of the various enzymes. J. Bacteriol., 133, 1978, 542.
  • [17] Smith D.C., Wood T.M.: Xylanase production by Aspergillus awamori. Development of a medium and optimization of the fermentation parameters for the production of extracellular xylanase and beta-xylosidase while maintaining low protease production. Biotechnol. Bioeng., 38, 1991, 883.
  • [18] Stoppok W., Rapp P.: Formation, location, and regulation of endo-l,4-beta-glucanases and betaglucosidases from Cellulomonas uda. Appl. Envir. Microbiol., 44, 1982, 44.
  • [19] Szczodrak J., Targoński Z.: Selection of thermotolerant yeast strains for simultaneous saccharification and fermentation of cellulose. Biotechnol. Bioeng., 31, 1988, 300.
  • [20] Tangarone B., Royer J.C., Nakas J.P.: Purification and characterization of an endo-(l,3)-beta-D-glucanase from Trichoderma longibrachiatum. Appl. Environ. Microbiol., 55, 1989, 177.
  • [21] Targoński Z.: Biosynteza celulaz, ksylanaz i enzymów litycznych przez Trichoderma reesei QM 9414 i Trichoderma viridae F-19. Biotechnologia, 2 (12), 1991, 50.
  • [22] Theodore K., Panda T.: Self-directing optimization of beta-l,3-glucanase production by Trichoderma harzianum in batch culture. Bioproc. Eng., 14, 1996, 111.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-049653c4-f081-4c13-8573-3ccdbb729fc2
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.