PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2008 | 07 | 1 |

Tytuł artykułu

Proteolytic modification of selected legume flours

Warianty tytułu

PL
Modyfikacja proteolityczna mak wybranych roslin straczkowych

Języki publikacji

EN

Abstrakty

EN
The influence of pepsin (EC 3.4.1.1) and trypsin (EC 3.4.4.4) action on the chemical composition of legume flours was the aim of this study. The level of proteins and lipids in hydrolysed flours was changed significantly. In comparison to the raw flours also fatty acid composition in treated flours was altered. In the lentil flours both trypsin and pepsin digestion conditions have decreased the level of unsaturated fatty acid. It is noteworthy that in all investigated, hydrolysed flours ratio linoleic: oleic fatty acid was significantly decreased in comparison to unhydrolysed flours (about 40%-pea; 60%-lentil). Our investigations were also focused on the potential implementations of IMAC method in the separation and purification of peptides. Generally, peptides separation profiles, performed on immobilized Zn (II), were dependent on the kind of flour and enzyme used in the hydrolysis process. In the lights of our results is clearly visible that investigated peptides had a weak affinity to the chelated metal ions. It is noteworthy, that in some cases the influences of chelating factor on separation profiles were noticeable.
PL
W pracy badano wpływ działania pepsyny (EC 3.4.1.1) i trypsyny (EC 3.4.4.4) na skład chemiczny mąk otrzymanych z nasion grochu odmiany ‘Piast’ i soczewicy odmiany ‘Anita’. W modyfikowanych mąkach znacząco zmienił się poziom białka i lipidów oraz zawartość poszczególnych kwasów tłuszczowych. W porównaniu z mąkami niepoddawanymi modyfikacji, zarówno w mąkach hydrolizowanych z użyciem trypsyny, jak i pepsyny, uległ obniżeniu poziom nienasyconych kwasów tłuszczowych oraz stosunek kwasu linolowego do oleinowego (ok. 40% dla grochu i 60% dla soczewicy). Badano także potencjalne możliwości zastosowania chromatografii powinowactwa na unieruchomionych jonach metali do rozdziału i oczyszczania peptydów. Profile rozdziału peptydów, wykonane na unieruchomionych jonach cynku (II), zależały od rodzaju rośliny i enzymu użytego w procesie hydrolizy, jak również od rodzaju zastosowanego czynnika immobilizującego jony metalu (kwasu iminodioctowego - IDA i ortofosfoseryny - OPS). Badane peptydy wykazywały na ogół słabe powinowactwo do unieruchomionych jonów cynku.

Wydawca

-

Rocznik

Tom

07

Numer

1

Opis fizyczny

p.41-48,fig.,ref.

Twórcy

autor
  • Agricultural University of Lublin, Skromna 8, 20-704 Lublin, Poland
autor

Bibliografia

  • AOAC. Official Methods of Analysis 1990. Association of Official Analytical Chemists., Washington.
  • Baraniak B., Niezabitowska M., Porzucek H., 2004. The content of total protein, trypsin inhibitor, and strachyoase in protein preparation coagulated from pea flour by various methods. Food 3(40), 87-97.
  • Bianchi F., Rousseaux-Prevost R., Hublau P., Rousseaux J., 1994. Interaction of mammalian sperm nuclear protamines and peptides derived thereof with immobilized zinc. Int. J. Pept. Protein Res. 43(3), 410-416.
  • Careri M., Mangia A., 2003. Analysis of food protein and peptides by chromatography and mass spectrometry. J. Chromat. A. 1000, 609-635.
  • Clemente A., 2000. Enzymatic protein hydrolysates in human nutrition. Trends Food Sci. Technol. 11,254-262.
  • Duranti M., 2006. Grain legume protein and nutraceutical properties. Fitoterapia 77, 67-82.
  • Duranti M., Gius C., 1997. Legume seeds: protein content and nutritional value. Field Crops Res. 53,31-45.
  • Gili I., Lopez-Fandino R., Jorba X., Vulfson E., 1996. Biologically active peptides and enzymatic approaches to their production. Enzyme Microb. Technol. 18, 162-183.
  • Grela E.R., Gunter K.D., 1995. Fatty acid composition and tocopherol content of some legume seeds. Anim. Feed Sci. Technol. 52, 325-331.
  • Habeeb A.F.S.A., 1966. Determination of free amino group in protein by trinitrobenzenesulfonic acid. Anal. Biochem. 14, 328-336.
  • Kitts D.D., Weiler K., 2003. Bioactive protein and peptides from food source. Applications of bioprocesses used in isolation and recovery. Curr. Pharmaceut. Des. 9, 1309-1323.
  • Korhonen H., Pihlanto A., 2006. Bioactive peptides: production and functionality. Int. Dairy J. 16, 945-960.
  • Lowry O., Rosebriught N., Farr A., Randal R.J., 1951. Protein measurement with the folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193, 256-268.
  • Pasquinelli R.S., Shepherd R.E., Koepsel R.R., Zhao A., Ataai M.M., 2000. Design of affinity tags for one-step protein purification ffom immobilized zinc columns. Biotechnol. Prog. 16, 86-91.
  • Periago M.J., Vidal M.L., Ros G., Rincon F., Martinez C., Lopez G., Rodrigo J., Martinez I., 1998. Influence of enzymatic treatment on the nutritional and functional properties of pea flour. Food Chem. 63, 71-78.
  • Porzucek H., Raznikiewicz L., 1990. Fatty acid composition and lipooxygenase activity of flours and protein isolates from leguminous plant. Swed. Agric. Res. 20, 31-34.
  • Subagio A., 2006. Characterization of hyacinth bean (Lablab purpureus (L.) sweet) seeds from Indonesia and their protein isolate. Food Chem. 95, 65-70.
  • Ueda E.K.M., Gout P.W., Morganti L., 2003. Current and prospective application of metal ion protein binding. J. Chromat. 988, 1-23.
  • Whitehurst R.J., Low B.A., 2002. Enzymes in food technology. Chapter 6. Blackwell Publ. Sheffield.
  • Yip T.T., Nakagawa Y., Porath J., 1989. Evaluation of the interaction of peptides with Cu (II), Ni (II) and Zn (II) by high-performance immobilized ion affinity chromatography. Anal. Biochem. 15, 159-171.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-article-01482e0c-fde6-4071-ab3c-c21be3caf1d5
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.