Changes of physico-chemical properties of rapeseed proteins during the technological process of protein concentrate production. Part II

• Autorzy: Kostyra E. , Kozlowska H. , Kostyra H.

Warianty tytułu

PL

Zmiany właściwości fizykochemicznych białek rzepaku w procesie technologicznym otrzymywania koncentratu, cz. II

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The work presents a characteristic of some elements of the protein conformation of albumin and globulin fractions isolated from rapeseed meal and rapeseed protein concentrate (see Part I). Investigations were based on spectrophotometry in the ultraviolet and infrared radiation, and on circular dichroism. The proportion of alpha, beta and gamma structures was determined in rapeseed and concentrate albumin and globulin fractions.

PL

W pracy scharakteryzowano niektóre elementy konformacji białek frakcji albumin i globulin wyizolowanych z mączki i koncentratu białkowego uzyskanych z nasion rzepaku (patrz cz. I). Badania przeprowadzono przy wykorzystaniu spektrofotometrii w ultrafiolecie i podczerwieni oraz dichroizmu kołowego. W celu stwierdzenia obecności w frakcjach albumin i globulin koncentratu i nasion rzepaku kwasów nukleinowych poddano je hydrolizie kwasem mrówkowych, a następnie badaniom spektrofotometrycznym w UV. Szczególnie interesujące okazało się widmo frakcji albumin nasion rzepaku, które charakteryzowało się pasmem absorpcji przy 320 nm. Pojawienie się tego pasma można wytłumaczyć obecnością kwasów fenolowych związanych z tą frakcją. Zaobserwowany przy 260 i 280 nm wzrost absorbancji w przypadku frakcji globulin nasion rzepaku po ogrzewaniu z kwasem mrówkowym można wytłumaczyć obecnością związanych z tą frakcją kwasów nukleinowych, Analiza widm w podczerwieni frakcji albumin i globulin nasion rzepaku i koncentratu pozwoliła na wyznaczenie procentowej zawartości β struktury, która w obu frakcjach globulin wynosiła 140/o, a w albuminach odpowiednio 18 i 17%. Analiza tych widm sugerowała również obecność w badanych frakcjach składników niebiałkowych, jak stwierdzone wcześniej kwasy fenolowe i nukleinowe. Wyniki badań tych samych frakcji za pomocą dichroizmu kołowego pozwoliły na określenie procentowych zawartości poszczególnych struktur α, β i γ. Wartości te wynosiły odpowiednio dla: albumin koncentratu 37,8, 21,7 i 40,7%, globulin nasion rzepaku 57,1, 14,3 i 28,6%, globulin koncentratu 50,2, 12,1 i 37,6%.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1985
• Tom: 11
• Numer: 3
• Opis fizyczny: p.297-304,fig.,ref.

Twórcy

autor

Kostyra E.

• Agricultural and Technical University, 10-957 Olsztyn-Kortowo, Poland

autor

Kozlowska H.

• Agricultural and Technical University, 10-957 Olsztyn-Kortowo, Poland

autor

Kostyra H.

• Agricultural and Technical University, 10-957 Olsztyn-Kortowo, Poland

Bibliografia

• 1. Appelqvist L. A.: Chemical constituents of rapeseed. Elsevier Publ. Co., Amsterdam, London, New York, 1972 123.
• 2. Chirgadze Yu. N., Shestopalov B. V., Venyaminov Yo.: Biopolymers 1973, 12, 1337.
• 3. Crabbe P.: Metody chiralooptyczne w chemii, PWN, Warszawa 1974, 80.
• 4. Davison I. N.: Biochemia kwasów nukleinowych. PWRiL, Warszawa 1972, 40.
• 5. Greenfield N. G.: Fasman, PAABS Revista 1973, 2, 599.
• 6. Jirgensons B.: Optical activity of protein and other macromolecural. Sprriger-Verlag Berlin, Heidelberg, New York 1973.
• 7. Kozłowska H., Rotkiewicz D., Borejszo Z.: Zesz. nauk. ART Olszt., Tech. Żywn., 1977, 11, 123.
• 8. Łazurkina C.: Fizyczne metody badania białek i kwasów nukleinowych. PWN, Warszawa 1972, 149.
• 9. Opieńska-Blauth J., Trojanowska J.: Zastosowanie chromatografii w fitochemii. PWRiL, Warszawa 1967, 205.
• 10. Ribereau-Gayon P.: Plant phenolics, Hafner Publ. Co., New York 1972, 97.
• 11. Saxena V. P., Wetlanfer D. B.: Proc. Nat. Acad. Sci., USA 1971, 68, 640.
• 12. Straus J. A., Gordon A. S., Wallach D. F. H.: European J. Biochem., 1969, 11, 608.
• 13. Schwenke K. D., Raab B., Uhling J., Tkacz H., Behlke J., Bottger A., Freimuth U.: Nahrung 1973, 17, 791.