Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2015 | 19 |
Tytuł artykułu

Oxidative stress response in the cardiac tissue of Baltic Sea trout (Salmo trutta m. trutta L.) affected by Aeromonas spp. infection

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
Stres oksydacyjny w tkance serca bałtyckiej troci wędrownej (Salmo trutta m. trutta L.) zainfekowanej Aeromonas spp.
Języki publikacji
Furunculosis induced by motile aeromonads is a problem in farming of salmonids (brown and rainbow trout) and various other fish species in the Europe during last years. Motile aeromonads cause diverse pathological conditions that include acute, chronic and covert infections (Cipriano and Austin 2011). Severity of disease is influenced by a number of interrelated factors, including bacterial virulence, the kind and degree of stress exerted on a population of fish, the physiological condition of the host and the degree of genetic resistance inherent within specific populations (Cipriano and Austin 2011). Numerous studies support the contribution of reactive oxygen species in the pathogenesis of parasite invasion mechanisms, as well as activation of immune system (Paiva and Bozza 2014). However, the validation of oxidative stress-related biomarkers in these settings is still lacking and novel association of these biomarkers and other biomarkers such as antioxidant defenses, is just emerging. Oxidative stress has been suggested as a pathogenic factor and therapeutic target in infective mechanisms. The aim of the present study was to examine the responses of oxidative stress biomarkers in the cardiac tissue of healthy specimens of sea trout (Salmo trutta m. trutta L.) and naturally furunculosis-affected trout in Słupia, the river in basin of the Baltic Sea where trout are spawned (northern Poland, Central Pomeranian region). The activities of antioxidant enzymes (superoxide dismutase, catalase, glutathione reductase, glutathione peroxidase, total antioxidant capacity), as well as oxidative stress biomarkers (2-thiobarbituric acid reactive substances as lipid peroxidation biomarker, aldehydic and ketonic derivatives as protein damage biomarker), and correlation between those in the cardiac tissue of healthy and furunculosis-affected trout were assayed. Furunculosis induces the production of aldehydic and ketonic derivatives of protein oxidation both in males and females. High protein oxidation occurred together with an alteration of the antioxidant defenses. Oxidative stress in cardiac tissue occurs more significantly in males of furunculosis-affected sea trout and contributes to the oxidative effect. It is probable that the cardiac cells which survive to the reactive oxygen species (ROS) have increased glutathione-dependent enzymes activity. However, this activation of the antioxidant system may not be sufficient to neutralize all the ROS, which does not allow an efficient cellular adaptation to this furunculosis-induced stress. It also explains the lower total antioxidant capacity described among males and females when compared with healthy trout. These results may be explained by the decrease of superoxide dismutase activity, which may be caused by the furunculosis-induced ROS generation. A better understanding of the bacterium-induced oxidative stress in sea trout is required to find a cures.
Furunkuloza indukowana przez ruchliwych Aeromonas była problemem w hodowli ryb łososiowatych (pstrąg tęczowy i pstrąg potokowy) i wielu innych gatunków ryb w Europie w ubiegłych latach. Ruchliwe Aeromonas mogą wywoływać różne stany patologiczne, które obejmują ostre, przewlekłe i ukryte stany infekcyjne (Cipriano i Austin 2011). Ciężkość choroby zależy od wielu czynników, wirulencji bakterii, rodzaju i stopnia czynników stresowych działających na populację ryb, stanu fizjologicznego i stopnia odporności genetycznej w określonych populacjach (Cipriano i Austin 2011). Liczne badania potwierdzają udział reaktywnych form tlenu (RFT) w patogenetycznych mechanizmach inwazji pasożyta, a także w aktywacji układu immunologicznego (Paiva i Bozza 2014). Jednak wpływ stresu oksydacyjnego w tych procesach jest nadal niewyjaśniony przy ocenie kondycji fizjologicznej zainfekowanych ryb. Stres oksydacyjny jest czynnikiem patogennym i terapeutycznym w mechanizmach patologicznych procesów zakaźnych. Celem niniejszej pracy było zbadanie poziomu biomarkerów stresu oksydacyjnego w tkance serca u zdrowych i naturalnie zainfekowanych osobników troci wędrownej (Salmo trutta m. trutta L.) w Słupi, rzece w basenie Morza Bałtyckiego (północna Polska, Pomorze środkowe), gdzie troć odbywa swoje tarło. Aktywność enzymów antyoksydacyjnych (dysmutaza ponadtlenkowa, katalaza, reduktaza glutationowa, peroksydaza glutationowa, całkowita aktywność antyoksydacyjna) oraz stężenie markerów stresu oksydacyjnego (produkty reagujące z kwasem 2-tiobarbiturowym jako biomarkery peroksydacji lipidów, aldehydowe i ketonowe pochodne jako biomarkery oksydacyjnej modyfikacji białek) oznaczono w tkance sercowej zdrowych i naturalnie zainfekowanych osobników troci wędrownej. Jak potwierdzają wyniki naszych badań, furunkuloza indukuje wytwarzanie aldehydowych i ketonowych pochodnych oksydacyjnej modyfikacji białek ze zmianą aktywności enzymów obrony antyoksydacyjnej zarówno u samców, jak i samic troci. Stres oksydacyjny w tkance mięśnia sercowego występuje w większym stopniu u zainfekowanych samców. Tkanka sercowa naturalnie zainfekowanych osobników troci wędrownej ma zwiększoną aktywność enzymów zależnych od glutationu. Jednakże aktywacja układu antyoksydacyjnego całkowicie nie ogranicza stresu oksydacyjnego w tkance sercowej zainfekowanych ryb, co powoduje zmniejszenie całkowitej aktywności antyoksydacyjnej.
Słowa kluczowe
Opis fizyczny
  • Department of Zoology and Animal Physiology, Institute of Biology and Environmental Protection, Pomeranian University in Slupsk, Arciszewskiego 22a, 76-200 Slupsk, Poland
  • Department of Zoology and Animal Physiology, Institute of Biology and Environmental Protection, Pomeranian University in Slupsk, Arciszewskiego 22a, 76-200 Slupsk, Poland
  • Austin B., Austin D.A., 2007. Bacterial Fish Pathogens, Diseases of Farmed and Wild Fish, Fourth Edition. Springer-Praxis, Godalming, England.
  • Bach R., Chen P.K., Chapman G.B., 1978. Changes in the spleen of channel catfish Ictalurus punctatus Rafinesque induced by infection with Aeromonas hydrophila. J. Fish Dis., 1, 205-217.
  • Bauer A.W., Kirby W.M., Sherris J.C., Turck M., 1966. Antibiotic susceptibility testing by a standardized single disk method. Am. J. Clin. Pathol., 45, 493-496.
  • Bisogni S., Ferreira F.T., Amstalden Neto A., Chiarelli L.O., Ortiz V., 2012. Influence of oxidative stress on inducing micturition dysfunction following chronic infravesical obstruction and the protective role of an antioxidant diet – association of in vivo and in vitro studies in rats. Int. Braz. J. Urol., 38(4), 552-560.
  • Bradford M.M., 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem., 72, 248-254.
  • Cai Z., Yan L.J., 2013. Protein Oxidative Modifications: Beneficial Roles in Disease and Health. J. Biochem. Pharmacol. Res., 1(1), 15-26.
  • Chien C.H., Chieh E.J., 1994. Histopathological study of Aeromonas hydrophila in eel (Anguilla japonica). Rep. on Fish Dis. Res., 14, 13-24.
  • Cipriano R., Austin B., 2011. Furunculosis and other Aeromonad Diseases. In: Fish Diseases and Disorders, Vol. 3, Viral, Bacterial and Fungal Infections. (Ed.) P.T.K. Woo, D.W. Bruno, CAB International, Oxon, 424-484.
  • Dallaire-Dufresne S., Tanaka K.H., Trudel M.V., Lafaille A., Charette S.J., 2014. Virulence, genomic features, and plasticity of Aeromonas salmonicida subsp. salmonicida, the causative agent of fish furunculosis. Vet. Microbiol., 169(1-2), 1-7, doi: 10.1016/j.vetmic.2013.06. 025.
  • Daubner I., 1967. Mikrobiologia vody. (Microbiology of water). Slov. Akad. Vied., Bratislava, (in Slovak).
  • Dubinina E.E., Burmistrov S.O., Khodov D.A., Porotov I.G., 1995. Окислительная модифи-кация белков сыворотки крови человека, метод ее определения. Вопросы медицин-ской химии. (Oxidative modification of human serum proteins. A method of determining it). Vopr. Med. Khim., 41, 24-26, (in Russian, English abstract).
  • Glatzle D., Vuilleumier J.P., Weber F., Decker K., 1974. Glutathione reductase test with whole blood, a convenient procedure for the assessment of the riboflavin status in human. Experientia, 30, 665-667.
  • Grizzle J.M., Kiryu Y., 1993. Histopathology of gill, liver and pancreas and serum enzyme levels of channel catfish infected with Aeromonas hydrophila complex. J. Aquat. Anim. Health., 5(1), 36-50.
  • Halaktionova L.P., Molchanov A.V., Elchaninova S.A., Varshavskiy B.Y., 1998. Состояние перекисного окисления у больных с язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки. (The lipid peroxidation processes in patients with ulcerous illness of stomach and duodenum). Clin. Lab. Diagnostics, 6, 10-14, (in Russian).
  • Hayes J.D., McLellan L.J., 1999. Glutathione and glutathione-dependent enzymes represent a coordinately regulated defense against oxidative stress. Free Rad. Res., 31, 273-300.
  • Hazen T.C., 1979. Ecology of Aeromonas hydrophila in a South Carolina cooling reservoir. Microb. Ecol., 5, 179-195.
  • Hazen T.C., Fliermans C.B., Hirsch R.P., Esch G.W., 1978. Prevalence and distribution of Aeromonas hydrophila in the USA. J. Appl. and Environ. Microbiol., 36, 731-738.
  • Huizinga H.W., Esch G.W., Hazen T.C., 1979. Histopathology of red-sore disease (Aeromonas hydrophila) in naturally and experimentally infected largemouth bass Micropterus salmoides (Lacepede). J. Fish Dis., 2, 263-277.
  • Kamyshnikov V.S., 2004. Справочник по клинико-биохимическим исследованиям и лабораторной диагностике. (Reference book on clinic and biochemical researches and laboratory diagnostics). MEDpress-inform, Moscow, (in Russian).
  • Kilpi M., Nikoskelainen S., Grannas S., Nuutila J., Järvisalo O., Kause A., Lilius E.M., 2013. Resistance to bacterial infectious diseases in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss). Vet. Immunol. Immunopathol., 153(3-4), 267-278, doi: 10.1016/j.vetimm.2013.03.010.
  • Koroliuk M.A., Ivanova L.I., Majorova I.G., Tokarev V.E., 1988. Метод определения активности каталазы (A method of determining catalase activity). Lab. Delo, 1, 16-19, (in Russian).
  • Kostiuk V.A., Potapovich A.I., Kovaleva Z.V., 1990. Простой и чувствительный метод определения активности супероксиддисмутазы, основанный на реакции окисления кверцетина. (A simple and sensitive method of determination of superoxide dismutase activity based on the reaction of quercetin oxidation). Vopr. Med. Khim., 36, 88-91, (in Russian).
  • Kurhalyuk N., Tkachenko H., 2011. Induction of oxidative stress and antioxidant defenses in the liver of sea trout, Salmo trutta L., with ulcerative dermal necrosis. Arch. Pol. Fish., 19, 229-240.
  • Kurhalyuk N., Tkachenko H., Pałczyńska K., 2009. Antioxidant enzymes profile in the brown trout (Salmo trutta trutta) with ulcerative dermal necrosis. Bull. Vet. Inst. Pulawy, 53, 813-818.
  • Kurhalyuk N., Tkachenko H., Pałczyńska K., 2010. Lipid peroxidation and antioxidant defense system in spawn of brown trout (Salmo trutta m. trutta L.) affected by ulcerative dermal necrosis. Arch. Pol. Fish., 18, 115-122.
  • Kurhalyuk N., Tkachenko H., Pałczyńska K., 2011. Resistance of erythrocytes from brown trout (Salmo trutta m. trutta L.) affected by ulcerative dermal necrosis syndrome. Pol. J. Vet. Sciences, 14, 443-448.
  • Levine R.L., Garland D., Oliver C.N., Amici A., Climent I., Lenz A.G., Ahn B.W., Shaltiel S., Stadtman E.R., 1990. Determination of carbonyl content in oxidatively modified proteins. Methods Enzymol., 186, 465-478.
  • Matés J.M., Sánchez-Jiménez F., 1999. Antioxidant enzymes and their implications in pathophysiologic processes. Front Biosci., 4, D339-345.
  • Moin V.M., 1986. Простой и специфический метод определения активности глутатионпероксидазы в эритроцитах. (A simple and specific method for determining glutathione peroxidase activity in erythrocytes). Lab. Delo, 12, 724-727, (in Russian).
  • Nikoskelainen S., Verho S., Järvinen S., Madetoja J., Wiklund T., Lilius E.M., 2007. Multiple whole bacterial antigens in polyvalent vaccine may result in inhibition of specific responses in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss). Fish Shellfish Immunol., 22(3), 206-217.
  • Paiva C.N., Bozza M.T., 2014. Are reactive oxygen species always detrimental to pathogens? Antioxid. Redox Signal., 20(6), 1000-1037, doi: 10.1089/ars.2013.5447.
  • Peng C., Wang X., Chen J., Jiao R., Wang L., Li Y.M., Zuo Y., Liu Y., Lei L., Ma K.Y., Huang Y., Chen Z.Y., 2014. Biology of ageing and role of dietary antioxidants. Biomed. Res. Int., 2014, 831841, doi: 10.1155/2014/831841.
  • Sagara Y., Dargusch R., Chambers D., Davis J., Schubert D., Maher P., 1998. Cellular mechanisms of resistance to chronic oxidative stress. Free Radic. Biol. Med., 24, 1375-1389.
  • Stadtman E.R., Levine R.L., 2003. Free radical-mediated oxidation of free amino acids and amino acid residues in proteins. Amino Acids, 25(3-4), 207-218.
  • Szewczyk E., 2005. Diagnostyka bakteriologiczna. (Bacteriological diagnostic). Warszawa, PWN, (in Polish).
  • Tkachenko H., Kurhaluk N., Andriichuk A., 2014a. Oxidative stress in the tissues of salmonids affected by Aeromonas spp. infection. In: Globalization and environmental issues. (Eds) T. Noch, J. Saczuk, A. Wesołowska. Gdańsk Higher School of Administration, Gdańsk, 508-548.
  • Tkachenko H., Kurhaluk N., Andriichuk A., Gasiuk E., Beschasniu S., 2014b. Oxidative Stress Biomarkers in Liver of Sea Trout (Salmo trutta m. trutta L.) affected by Ulcerative Dermal Necrosis Syndrome. Turkish J. Fisheries and Aquatic Sci., 14, 391-402.
  • Tkachenko H., Kurhalyuk N., Pałczyńska K., 2011. Responses of antioxidant status in the gills of brown trout (Salmo trutta m. trutta L.). J. Ecol. Protec. Coastline, 15, 149-162.
  • Ursini F., Bindoli A., 1987. The role of selenium peroxidases in the protection against oxidative damage of membranes. Chem. Phys. Lipids, 44, 255-276.
  • Ventura M.T., Grizzle J.M., 1988. Lesions associated with natural and experimental infections of Aeromonas hydrophila in channel catfish, Ictalurus punctatus (Rafi nesque). Journal of Fish Diseases, 11, 397-407.
  • Wehr N.B., Levine R.L., 2013. Quantification of protein carbonylation. Methods Mol. Biol., 965, 265-281, doi: 10.1007/978-1-62703-239-1_18.
  • Yan L.J., 2009. Analysis of oxidative modification of proteins. Curr. Protoc. Protein Sci., Chapter 14, Unit 14.4, doi: 10.1002/0471140864.ps1404s55.
  • Zar J.H., 1999. Biostatistical Analysis. Prentice-Hall, Inc., Englewood Cliffs, New Jersey.
Typ dokumentu
Identyfikator YADDA
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.