Lipolytic and proteolytic activity of Penicillium roqueforti, Penicillium candidum and Penicillium camemberti strains

• Autorzy: Stepaniak L. , Kornacki K. , Grabska J. , Rymaszewski J. , Cichosz G.

Warianty tytułu

PL

Aktywność lipolityczna i proteolityczna szczepów pleśni P.roqueforti, P.candidum i P.camemberti

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Studies carried out on the lipolytic and proteolytic activities of extra- and intracellular enzymes of chosen moulds' species showed higher lipolytic activity of P. roqueforti and P. candidum as compared to P. camemberti. The post-cultivation liquid appeared to be a more productive source of lipases and proteases than mycelium.

PL

Badano aktywność lipolityczną i proteolityczmą enzymów zewnątrz i wewnętrzkomórkowych 34 szczepów P. roqueforti, 18 szczepów P. candidum i 13 szczepów P. camemberti. Aktywność lipolityczną określano w stosunku do emulsji tłuszczu mlecznego, a aktywność proteolityczną w stosunku do kazeiny izoelektrycznej. źródłem enzymów był płyn pohodowlany i grzybnia po powierzchniowej hodowli pleśni prowadzonej w czasie 12 dni. Szczepy każdego gatunku pleśni podzielono umownie na 4 grupy pod względem aktywności enzymów lipolitycznych lub proteolitycznych. W skrajnych przypadkach grupy różniły się ponad 10-krotnie aktywnością lipolityczną lub proteolityczną. Szczepy P. roqueforti i P. candidum były bardziej aktywne lipolity, cznie w porównaniu ze szczepami P. camemberti. Biorąc pod uwagę proporcje pomiędzy aktywnością lipolityczną i proteolityczną pleśni z badanej kolekcji można wyselekcjonować szczepy nadające się zarówno do pozyskiwania preparatów proteolitycznych jak i lipolitycznych. Nie stwierdzono zależności pomiędzy aktywnością lipolityczną a proteolityczną oraz pomiędzy aktywnością enzymatyczną a ilością biomasy grzybni i ilością zarodników pleśni. Płyn pohodowlany bardzo wysoko aktywnych lipolityczmie szczepów jest wydajniejszym źródłem lipaz i proteaz niż grzybnia.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1980
• Tom: 06
• Numer: 3
• Opis fizyczny: p.155-165,fig.,ref.

Twórcy

autor

Stepaniak L.

• Production Laboratory of Dairy Biopreparations, 10-917 Olsztyn, Poland

autor

Kornacki K.

• Production Laboratory of Dairy Biopreparations, 10-917 Olsztyn, Poland

autor

Grabska J.

• Production Laboratory of Dairy Biopreparations, 10-917 Olsztyn, Poland

autor

Rymaszewski J.

• Department of Food Engineering and Biotechnology, Agricultural and Technical Univeristy, Olsztyn, Poland

autor

Cichosz G.

• Department of Food Engineering and Biotechnology, Agricultural and Technical Univeristy, Olsztyn, Poland

Bibliografia

• 1. Anson M. L.: Gen. Physiol., 1938, 22, 79.
• 2. Habaj B., Stepaniak L., Cierpikowska A.: VI Sesja Kom. Techn. Żywn. PAN 1975, 142.
• 3. Kinsella J. E., Hwang D. H.: Crit. Rev. Food Sci. Nutrition 1976, 8, 191.
• 4. Kornacki K., Stepaniak L., Adamiec I., Grabska J., Wrona K.: Milchwissensehaft 1979, 34, 340.
• 5. Lambert G., Lenoir J.: Lait 1972, 52, 175.
• 6. Lenoir J., Choisy C.: Lait 1971, 51, 138.
• 7. Modler H. W., Brunner J. R., Stine C. M.: J. Dairy Sci, 1974, 5~, 523.
• 8. Niki T., Yoshioka K., Aniko K.: 17th Intern. Dairy Congr., 1966, D; 531.
• 9. Parry R. M., Chandan R. C., Shahani K. M.: J. Dairy Sci., 1966, 36, 356.
• 10. Prokš J., Cingrašova K.: 16th Intern. Dairy Congr., 1962, 442.
• 11. Prokš J., Doležalek J., Pech Z.: 15th Intern. Dairy Congr., 1959, 2, 742.
• 12. San Clemente C. L., Vadehra D. V.: Appl. Microbiol., 1967, 15, 110 .
• 13. Stepaniak L., Cierpikowska A., Habaj B.: 19th Intern. Dairy Congr., 1974, IE, 496.