Wykorzystanie niekomercyjnych enzymów proteolitycznych do hydrolizy białek jaja

• Autorzy: Pokora M. , Szoltysik M. , Dabrowska A. , Chrzanowska J. , Trziszka T.

Warianty tytułu

EN

Application of noncommercial proteolytic enzymes in hydrolysis of egg-white proteins

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Przedmiotem badań był preparat owoalbuminowy stanowiący produkt uboczny uzyskiwany podczas wydzielania lizozymu i cystatyny z białka jaja kurzego, które poddano hydrolizie enzymatycznej. Początkowo oceniono podatność tego białka na działanie handlo­wych preparatów proteinaz: termolizyny, pronazy i neutrazy oraz enzymów proteolitycznych pozyskanych z dyni figolistnej (Cucurbitaficifolia) oraz z drożdży Y. lipolytica: serynowej i aspartylowej proteinazy. Do dalszej hydrolizy wykorzystano trzy ostatnie enzymy. Rozkład białka śledzono podczas 24-godzinnej inkubacji enzymu z substratem, oznaczając stopień jego hydrolizy i przyrost wolnych grup aminowych, a także prowadząc rozdział chromato­graficzny metodą RP-HPLC. Stwierdzono, że najgłębszą degradację preparatu owoalbumi- nowego na poziomie 45% uzyskano pod wpływem proteinazy serynowej z dyni. Wyraźnie niższą aktywność wobec tego białka przejawiały obydwie proteinazy drożdżowe. Profile pep- tydowe RP-HPLC uzyskanych hydrolizatów potwierdziły różnice w podatności preparatu owoalbuminy na działanie testowanych enzymów proteolitycznych.

EN

Ovoalbumine preparation obtained as by-product during isolation of lysozyme and cystatin from egg white was used as substrate for proteolytic enzymes. The protein was degraded by plant serine proteinase isolated from Cucurbita ficifolia and by two yeast proteinases: aspartic and serine isolated from Yarrowia lipolytica. Degradation process was monitored by determination of the hydrolysis degree and the increase of free amino groups concentration. The obtained hydrolysates were also fractioned by RP-HPLC. It was shown that the highest degree of hydrolysis (45%) of ovoalbumin preparation was achieved with plant proteinase. Peptide profiles of the protein hydrolysates confirmed differences in speci­ficity of tested proteinases against ovoalbumin preparation.

Słowa kluczowe

PL

bialka jaja; owoalbumina; produkty uboczne; hydroliza; proteinazy; enzymy proteolityczne; Cucurbita ficifolia; Yarrowia lipolytica

EN

egg protein; ovalbumin; by-product; hydrolysis; proteinase; proteolytic enzyme; Cucurbita ficifolia; Yarrowia lipolytica

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
• Rocznik: 2010
• Tom: 09
• Numer: 4
• Opis fizyczny: s.17-24,rys.,tab.,wykr.,bibliogr.

Twórcy

autor

Pokora M.

• Wydział Nauk o Żywności, Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością, Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu, ul.C.K.Norwida 25/27, 50-375 Wrocław

autor

Szoltysik M.

autor

Dabrowska A.

autor

Chrzanowska J.

autor

Trziszka T.

Bibliografia

• Chrzanowska J., Kołaczkowska M., 1998. Production of extracellular proteolytic enzymes by Beauveria bassiana. Acta Mycol., 33, 277-285.
• Cigić B., Zelenik-Blatnik M., 2004. Preparation and characterization of chicken egg white hydrolysate. Acta Chim. Slov., 51, 177-188.
• Clemente A., 2000. Enzymatic protein hydrolysates in human nutrition. Trends Food Sci. Technol., 11(7), 254-262.
• Curotto E., Gonzales G., O'Reilly S., Tapia G., 1989. Isolation and partial characterization of pro­tease from Cucurbita ficifolia. Elsevier Sci. Pub. B.V, 243(2), 363-365.
• Czajgucka A., Chrzanowska J., Juszczyk P., Szołtysik M., Wojtatowicz M., 2003. Aktywność proteolityczna szczepów drożdży pochodzących z serów rokpol. Acta Sci. Pol. Biotechnol., 2(1-2), 73-81.
• Darewicz M., Dziuba J., Caessens P.W.J.R., 2000. Effect of enzymatic hydrolysis on the emulsi­fying and foaming properties of milk proteins - a review. Pol. J. Food Nutr. Sci., 9(1), 3-8.
• Dryjanski M., Otlewski J., Polanowski A., Wilusz T., 1990. Serine proteinase from Cucurbita fici­folia seed; purification, properties, substrate specificity and action on native squash trypsin inhibitor (CMTI I). Biol. Chem. Hoppe-Seyler, 371, 889-895.
• Gastaldi E., Trial N., Guillaume C., Bourret E., Gontard N., Cuq J.L., 2003. Effect of Controlled K-Casein Hydrolysis on Rheological Properties of Acid Milk Gels. J. Dairy Sci., 86(3), 704­711.
• Gdula A., Chrzanowska J., Kieżel X., Szołtysik M., Wojtatowicz M., 2002. Factors affecting hydrolytic enzymes production by Yarrowia lipolytica. Acta Sci. Pol. Biotechnol., 1(1-2), 81-88.
• Graszkiewicz A., Żelazko M., Trziszka T., 2010. Application of pancreatic enzymes in hydrolysis of egg-white proteins. Pol. J. Food Nutr. Sci., 60(1), 57-61.
• Kuchroo C. N., Rahilly J., Fox P. F. 1983.Assesment of proteolysis in cheese by reaction with trini- trobenzene sulphonic acid. Irish J. Food Sci. Technol., 7, 129-133.
• Li B., Chen F., Wang X., Ji B., Wu Y., 2007. Isolation and identification of antioxidative peptides from porcine collagen hydrolysate by consecutive chromatography and electrospray ionization- mass spectrometry. Food Chem., 102, 1135-1143.
• Lowry O.H., Rosebrough N. J., Farr A.L., Randal R.J., 1951. Protein measurement with the Folinphenol reagent. J. Biol. Chem., 193, 265-275.
• Sokołowska A., Kubiak A., Trziszka T., Polanowski A., 2007. Rapid one step separation of proteinaceous agents of antimicrobal activity from hen's egg white. Pol. J. Food Nutr. Sci., 57, 499-502.
• Spellman D., McEvoy E., O'Cuinn G., FitzGerald R.J., 2003. Proteinase and exopeptidase hydro­lysis of whey protein: comparison of the TNBS, OPA and pH stat methods for quantification of degree of hydrolysis. Int. Dairy J., 13(6), 447-453.
• Szołtysik M., Chrzanowska J., Żelazko M., Niedbalska J., Połomska X., Juszczyk P., Wojtatowicz M., 2008. Produkcja pozakomórkowych hydrolaz przez szczepy Yarrowia lipolytica pochodzące z sera. Acta Sci. Pol. Biotechnol., 7(4), 23-34.
• Tunęturk Y., Zorba O., 2006. The effects of enzymatic hydrolysis of casein on apparent yield stress and some emulsion properties. Food Hydrocoll., 20(4), 475-482.
• Yujie C., Bo T., Bo S., Mingruo G., 2006. Enzymatic hydrolysis conditions for egg white proteins. Bull. Facul. Agric. Niigata Unive., 58(2), 143-146.