PL
Przedmiotem badań był preparat owoalbuminowy stanowiący produkt uboczny uzyskiwany podczas wydzielania lizozymu i cystatyny z białka jaja kurzego, które poddano hydrolizie enzymatycznej. Początkowo oceniono podatność tego białka na działanie handlowych preparatów proteinaz: termolizyny, pronazy i neutrazy oraz enzymów proteolitycznych pozyskanych z dyni figolistnej (Cucurbitaficifolia) oraz z drożdży Y. lipolytica: serynowej i aspartylowej proteinazy. Do dalszej hydrolizy wykorzystano trzy ostatnie enzymy. Rozkład białka śledzono podczas 24-godzinnej inkubacji enzymu z substratem, oznaczając stopień jego hydrolizy i przyrost wolnych grup aminowych, a także prowadząc rozdział chromatograficzny metodą RP-HPLC. Stwierdzono, że najgłębszą degradację preparatu owoalbumi- nowego na poziomie 45% uzyskano pod wpływem proteinazy serynowej z dyni. Wyraźnie niższą aktywność wobec tego białka przejawiały obydwie proteinazy drożdżowe. Profile pep- tydowe RP-HPLC uzyskanych hydrolizatów potwierdziły różnice w podatności preparatu owoalbuminy na działanie testowanych enzymów proteolitycznych.
EN
Ovoalbumine preparation obtained as by-product during isolation of lysozyme and cystatin from egg white was used as substrate for proteolytic enzymes. The protein was degraded by plant serine proteinase isolated from Cucurbita ficifolia and by two yeast proteinases: aspartic and serine isolated from Yarrowia lipolytica. Degradation process was monitored by determination of the hydrolysis degree and the increase of free amino groups concentration. The obtained hydrolysates were also fractioned by RP-HPLC. It was shown that the highest degree of hydrolysis (45%) of ovoalbumin preparation was achieved with plant proteinase. Peptide profiles of the protein hydrolysates confirmed differences in specificity of tested proteinases against ovoalbumin preparation.