N-acetylneuraminic acid as a standard in determination of pectate lyase activity with thiobarbituric acid

• Autorzy: Targonski Z.

Warianty tytułu

PL

Kwas n-acetyloneuraminowy jako wzorzec przy oznaczaniu aktywności liaz pektynowych z kwasem tiobarbiturowym

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

A colorimetric method has been applied to determine the activity of pectate lyase in absolute units. The colour reaction was developed, using 2-thiobarbituric acid and oxidation product of N-acetylneuraminic acid and 4-deoxy-5-ketouranic acid.

PL

Opracowano kolorymetryczną metodę oznaczania aktywności liaz pektynowycw jednostkach międzynarodowych, wykorzystując reakcję barwną kwasu 2-tiobarbiturowego z kwasem β-fortnylopirogronowym powstałym w wyniku utleniania produktów transeliminacji pektyny nadjodanem. Jako substancję wzorcową wykorzystano kwas N-acetyloneuraminowy, który w wyniku utleniania nadjodanem przechodzi również w kwas β-formylopirogronowy. Za optymalną temperaturę utleniania przyjęto 298°K, zaś optymalny czas utleniania nadjodanem kwasu N-acetyloneuraminowego wynosi 30 min, a dla produktów transeliminacji pektyny 2 h. Stwierdzono identyczność widm absorpcyjnych kompleksu barwnego kwasu 2-tiobarbiturowego i produktu utleniania nadjodanem kwasu N-acetyloneuraminowego oraz kwasów powstałych w wyniku transeliminacji pektyny w zakresie długości fal 500-600 nm z maksimum absorpcji przy 549 nm. Proponowana metoda oznaczenia aktywności liaz pektynowych charakteryzuje się znaczną dokładnością i niewielkim rozrzutem wyników, o czym świadczy niski współczynnik zmienności równy 3,5%. Omówiono zalety powyższej metody w porównaniu z metodą wykorzystującą zmiany absorpcji światła podczas transeliminacji pektyny przy długości fali 235 nm.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1981
• Tom: 07
• Numer: 3-4
• Opis fizyczny: p.235-242,fig.,ref.

Twórcy

autor

Targonski Z.

• Department of Chemistry and Food Technology, Agricultural University, Akademicka 13, 20-934 Lublin, Poland

Bibliografia

• 1. Aminoff D.: Biochem. J., 1961, 81, 384.
• 2. Hasegawa S., Nagel C. W.: Journal of Biol. Chem., 1962, 237, 619.
• 3. Maloprade L.: Methods in Carbohydrate Chemistry Academic Press N. Y. and London 1962, 1, 439.
• 4. Guthrie R. D.: Methods in Carbohydrate Chemistry, Academic Press N. Y. and London 1962, 1, 432.
• 5. Moore L. D., Couch H. B.: Phytopathology 1968, 58, 833.
• 6. Moran F., Starr M. P.: Eur. J. Biochem., 1969, 11, 291.
• 7. Okamoto K., Hatanaka Ch., Ozawa J., Berich., Ohara: Inst. Land. Biol. Okayama Univ., 12, 116 (1964).
• 8. Preis J., Ashwell G.; Journal of Biol. Chem., 1963, 238, 1571.
• 9. Skoza L., Mohos St.: Biochem. J., 1976, 159, 457.
• 10. Warren L.: J. Biol. Chem., 1959, 234.
• 11. Weissbach A., Hurwitz J.: J. Biol. Chem., 1959, 234, 1945.
• 12. Wojciechowicz M.: Postępy Biochemii 1971, 17, 437.