PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
1987 | 13 | 4 |

Tytuł artykułu

Immobilization of cells with glucose isomerase on collagen. Characteristic of the complex

Autorzy

Treść / Zawartość

Warianty tytułu

PL
Unieruchamianie na kolagenie komórek zawierających izomerazę glukozową i charakterystyka kompleksu

Języki publikacji

EN

Abstrakty

EN
Actinoplanes missouriensis cells containing glucose isomerase were immobilized on collagen by the method of macromolecular complexation. The properties of the obtained complex were compared with those of the enzyme in free cells. Glucose was isomerized by the continuous method in a reactor.
PL
Unieruchamiano na kolagenie komórki mikroorganizmu Actinoplanes missouriensis metodą makromolekularnej kompleksacji zawierające izomerazę glukozową. Określano właściwości uzyskanego kompleksu w stosunku do enzymu zawartego w komórkach wolnych oraz prowadzono izomeryzację glukozy w reaktorze w układzie ciągłym. Stwierdzono, że makromolekularna kompleksacja zapewniała wiązanie komórek z nośnikiem. Optymalne s tężenie aldehydu glutarowego podczas unieruchamiania powinno wynosić 0,5% w stosunku do użytego nośnika (rys. 2, tab. 1). Izomeraza glukozowa zawarta w unieruchomionych komórkach wskazywała optimum działania w temp. 73°C zaś w wolnych w 65°C (rys. 3). Optymalne pH działania izomerazy glukozowej zawartej w unieruchomionych komórkach występowało przy 7,8 zaś w wolnych przy 7,5 (rys. 4). Inkubacja unieruchomionego w komórkach enzymu, w temp. 90°C powodowała 22% straty aktywności w porównaniu z 55% strat aktywności, enzymu w komórkach wolnych (rys. 5). Temperatura przechowywania w 4 °C powodowała niższe o ok. 10% straty aktywności izomerazy glukozowej w komórkach wolnych i unieruchomionych w porównaniu z przechowywanymi w temp. 25°C. Preparaty unieruchomione miały średnio o ok. 20%o wyższe straty aktywności enzymatycznej w porównaniu z wolnymi przechowywanymi w analogicznych warunkach (tab. 2). Czas pobytu „T" odgrywał dużą rolę w kształtowaniu produktywności i stopniu izomeryzacji glukozy i jego optymalna wartość wynosiła 1,0 min (rys. 6). Podczas 400 h prowadzenia ciągłej izomeryzacji glukozy w reaktorze enzymatycznym, straty aktywności enzymu wynosiły ok. 23%, stopień fruktozy l⁻¹ min⁻¹ (rys. 7). Powietrze dostające się do złoża wypełniającego reaktor wywierało ujemny wpływ na aktywność izomerazy glukozowe j (rys. 8).

Słowa kluczowe

Wydawca

-

Rocznik

Tom

13

Numer

4

Opis fizyczny

p.359-368,fig.,ref.

Twórcy

autor
  • Institute of Fermentation Industry, Rakowiecka 36, 02-532 Warsaw, Poland

Bibliografia

  • 1. Ananicev A. V., Ulezlo I. V., Rezcikov A. A.: Prikl. Biochim. Mikrobiol., 1984, 20 (4), 458.
  • 2. Antrim R. L., Auterinen A. L.: Stärke 1986, 38 (4), 132.
  • 3. Bomar M. T.: Inst. Z. Lebensmittel. Technol., 1985, 5, 424.
  • 4. Dinelli D., Morisi F.: Enzyme Engineering, Ed by E. R. Pye and L. B. Wingard Jr. Plenum Press. New York 1974.
  • 5. Fiedurek J. and others: Biotechnol. Bioeng., 1986, 28 (5), 747.
  • 6. Imai K. and others: Biotechnol. Bioeng., 1986, 28 (2), 198.
  • 7. Jamakov J. A. and others: Biotechnologija 1985, 6, 93.
  • 8. Jun Hu: Biotechnol. Lett., 1986, 8 (2), 127.
  • 9. Klassek P., Kirchner M., Kurth J.: J. Basic. Mikrobiol., 1985, 25 (7), 427.
  • 10. Krakowiak A.: Przemysł Spożywczy 1981 (5-6), 28.
  • 11. Krakowiak A.: Prace Inst. i Lab. Bad. Przem. Spoż., 1981, 35, 39.
  • 12. Krakowiak A.: Prace Inst. i Lab. Bad. Przem. Spoż., 1981, 35, 51.
  • 13. Makkee M., Kieboorn A. P. G., van Bekkurn H.: Stärke 1985, 37 (7), 232.
  • 14. Percheron F.: Cornpt. Rend. Hebd., 1962, 255, 2521.
  • 15. Regh T., Dorger C., Chau P. C.: Biotechnol. Lett., 1986, 8 (2), 111.
  • 16. Rochefort W. E., Regh T., Chau P. C.: Biotechnol. Lett., 1986, 8 (2), 115.
  • 17. Tokuji I. nad others: Agric. Biol. Chem., 1984, 48 (8), 1969.
  • 18. Tsumura N., Ishikawa M.: Enzyme Engineering, Ed. by E. R. Pye and L. B. Winogard Jr. Plenum Press. New York 1974.
  • 19. Ulbrich R., Schellenberger A., Dameran W.: Biotechnol. Bioeng., 1986, 28 (4), 511.
  • 20. Weetal H. H.: Trends Biotechnol., 1985, 3 (11), 276.
  • 21. Wongkhalaung Ch. and others: Appl. Microbiol. Biotechnol., 1985, 21 (1-2), 37.
  • 22. Vieth W. R., Venkatasubramanian K.: Enzyme Engineering, Chem.-Techn. University Rutgers, USA 1975.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikatory

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.agro-8ba9dbfe-9af5-4a67-861b-b7a5abbf30ce
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.