PL
Unieruchamiano na kolagenie komórki mikroorganizmu Actinoplanes missouriensis metodą makromolekularnej kompleksacji zawierające izomerazę glukozową. Określano właściwości uzyskanego kompleksu w stosunku do enzymu zawartego w komórkach wolnych oraz prowadzono izomeryzację glukozy w reaktorze w układzie ciągłym. Stwierdzono, że makromolekularna kompleksacja zapewniała wiązanie komórek z nośnikiem. Optymalne s tężenie aldehydu glutarowego podczas unieruchamiania powinno wynosić 0,5% w stosunku do użytego nośnika (rys. 2, tab. 1). Izomeraza glukozowa zawarta w unieruchomionych komórkach wskazywała optimum działania w temp. 73°C zaś w wolnych w 65°C (rys. 3). Optymalne pH działania izomerazy glukozowej zawartej w unieruchomionych komórkach występowało przy 7,8 zaś w wolnych przy 7,5 (rys. 4). Inkubacja unieruchomionego w komórkach enzymu, w temp. 90°C powodowała 22% straty aktywności w porównaniu z 55% strat aktywności, enzymu w komórkach wolnych (rys. 5). Temperatura przechowywania w 4 °C powodowała niższe o ok. 10% straty aktywności izomerazy glukozowej w komórkach wolnych i unieruchomionych w porównaniu z przechowywanymi w temp. 25°C. Preparaty unieruchomione miały średnio o ok. 20%o wyższe straty aktywności enzymatycznej w porównaniu z wolnymi przechowywanymi w analogicznych warunkach (tab. 2). Czas pobytu „T" odgrywał dużą rolę w kształtowaniu produktywności i stopniu izomeryzacji glukozy i jego optymalna wartość wynosiła 1,0 min (rys. 6). Podczas 400 h prowadzenia ciągłej izomeryzacji glukozy w reaktorze enzymatycznym, straty aktywności enzymu wynosiły ok. 23%, stopień fruktozy l⁻¹ min⁻¹ (rys. 7). Powietrze dostające się do złoża wypełniającego reaktor wywierało ujemny wpływ na aktywność izomerazy glukozowe j (rys. 8).