Nowe formy lizozymu - możliwości produkcji i wykorzystania

• Autorzy: Lesnierowski G. , Cegielska-Radziejewska R.

Warianty tytułu

EN

New forms of lysozyme - potential for production and application

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Lizozym to białko enzymatyczne, powszechnie występujące w przyrodzie, charakteryzujące się wieloma użytecznymi właściwościami, które umożliwiają wszechstronne jego wykorzystanie. Obecnie praktyczne zastosowanie enzymu dotyczy monomeru, a już wkrótce zapewne także jego zmodyfikowanej postaci. W porównaniu z monomerem zmodyfikowany lizozym wykazuje bowiem zdecydowanie większe możliwości przeciwdrobnoustrojowego działania. Dzieje się tak dzięki pojawieniu się w nim nowej, specyficznej, antybakteryjnej aktywności wobec drobnoustrojów Gram-ujemnych. Wykazuje wiele nowych właściwości, istotnych z punktu widzenia medycznego, farmaceutycznego i weterynaryjnego. Można się zatem spodziewać, że zmodyfikowany enzym będzie praktycznie wykorzystywany nie tylko w przemyśle spożywczym, ale także w medycynie, weterynarii i farmakologii. Obecnie prowadzone badania pozwoliły na opracowanie oryginalnych sposobów modyfikacji lizozymu, umożliwiających wytworzenie produktu wysokiej jakości. Niektóre z tych metod, np. metodę termiczną, termiczno-chemiczną, chemiczną czy membranową, w prosty sposób można przenieść z warunków laboratoryjnych do skali półtechnicznej czy nawet przemysłowej.

EN

Lysozyme is an enzyme protein, commonly found in nature, characterized by many useful properties that allow its versatile use. The current practical application of the enzyme concerns monomer, and soon, also its modified forms. Wider use should be linked just with the possibility of using the modified enzyme and not only in the food industry but also in medicine, veterinary medicine and pharmacology. Current research allowed developing original methods to modify lysozyme, enabling manufacture of a high quality product. Some of them, like thermal, thermal-chemical, and chemical or membrane method are easy to be transferred from the laboratory conditions to the pilot or even industrial scale. The aim of this study was to present the methods of obtaining and modifying lysozyme causing its oligomerization, the methods of assessment of physicochemical properties of the modified lysozyme and its antibacterial action and the possibility of its practical application.

Słowa kluczowe

PL

lizozym; modyfikacja lizozymu; monomer lizozymu; bialka enzymatyczne

• Wydawca: -
• Czasopismo: Przemysł Spożywczy
• Rocznik: 2016
• Tom: 70
• Numer: 04
• Opis fizyczny: s.27-29,bibliogr.

Twórcy

autor

Lesnierowski G.

• Katedra Zarządzania Jakością Żywności, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, Poznań

autor

Cegielska-Radziejewska R.

• Katedra Zarządzania Jakością Żywności, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, Poznań

Bibliografia

• [1] Akashi A., K. Oono. 1972. „The preservative effect of egg white lysozyme to non-packaged Kamaboko”. J. Agr. Chem. Society of Japan 46: 177-181.
• [2] Alderton G., W.H.Ward, H.L. Fevold. 1945. „Isolation of lysozyme from egg white”. J. Biol. Chem., 157, 43.
• [3] Borowiak R., G. Leśnierowski. 2012. „Próba zwiększenia funkcjonalności preparatów otrzymanych metodą wysokotemperaturowej modyfikacji lizozymu”. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 5 (84), 124-134.
• [4] Carini S., G. Mucchetti, E. Neviani. 1985. „Lysozyme: activity against clostridia and use in cheese production- a review”. Microbiol. Alimen. Nutr. 3: 299-306.
• [5] Cegielska-Radziejewska R., G. Leśnierowski, J. Kijowski, T. Szablewski, J. Zabielski. 2009. „Effects of treatment with lysozyme and its polymers on the microflora and sensory properties of chilled chicken breast muscles”. Bull. Vet. J. Pulawy 53: 455-461.
• [6] Cegielska-Radziejewska R.,G. Leśnierowski, T. Szablewski, J. Kijowski. 2010. „Physico- chemical properties and antibacterial activity of modified egg white-lysozyme”. Eur. Food Res. Technol. 231: 959-964.
• [7] Chiang B.H., C.K. Su, G.J. Tsai, G.T Tsao. 1993. „Egg white lysozyme purification by ultrafiltration and affinity chromatography”. J. Food Sci. 58 (2): 303-309.
• [8] Danyluk B., J. Kijowski. 2001. „Wpływ monomeru lizozymu na rozwój bakterii Clostridium tyrobutyricum”. Przem. Spot. 55 (12): 16-19.
• [9] Fong Y., L. Bender, W. Wang, S. Strome. 2002. „Regulation of the different chromatin states of autosomes and X chromosomes in the germ line of C. elegans. Science 296: 2235-2238.
• [10] Francis D. 1980. „Immune factors in human milk”. W: Infant nutrition. Ed. Birch G.G., Parker K.J., Appl. Sci. Publishers, London, 465-469.
• [11] Ibrahim H.R. 2003. „Hen egg white lysozyme and ovotransferrin: mystery, structural role and antimicrobial function”. Proceedings of Xth European Symposium on the Quality of Eggs and Egg Products, ed. Nys. Y., Saint-Brieuc, France, 350-365.
• [12] Ibrahim H.R., S. Higashiguchi, L.R. Juneja, M. Kim, T. Yamamoto. 1996a. „A structural phase of heat-denatured lysozyme with novel antimicrobial action”. J. Agric. Food Chem. 44:1416-1420.
• [13] Ibrahim H.R., S. Higashiguchi, M. Koketsu, L.R.Juneja, M. Kim, T. Yamamoto,Y. Sugimoto, T. Aoki. 1996b. „Partialy unfolded lysozyme at neutral pH agglutinates and kill gramnegative and gram-positive bacteria through membrane damage mechanism”.J. Agric. Iwd Chem. 44: 3799-3806.
• [14] Johnson E.A. 1994. „Egg Uses and Processing Technologies and New Developments”. W: Egg-white lysozyme as a preservative for use in foods. Ed. Sim J.S. and Nakai S. International CAB, Wallingford, 177-191.
• [15] Jolles P., J. Jolles.1984. „What is new in lysozyme research?” Mol. Cell. Biochem. 63: 165-188.
• [16] Kiczka W. 1994, „Od monomeru do dimeru lizozymu”. Życie Weteryn. 4:131-136.
• [17] Kijowski J., C. Marciszewska, R. Cegielska-Radziejewska. 2002. „Quality and microbiological stability of chilled chicken breast muscles treated with a lysozyme solution”. Pol. J. Food Nutr. Sci., 11/52, 2, 47-54.
• [18] Leśnierowski G. 2015. „Lysozyme and its modified forms: properties, potential for its production and application. W: Handbook of eggs in human function”. Ed.: Ronald Ross Watson, Fabien de Meester. Wyd.: Wageningen: Wageningen Academic Publisher, 483-495
• [19] Leśnierowski G., R. Cegielska-Radziejewska. 2012. „Potential possibilities of production, modification and practical application of lysozyme”. Acta Sci. Pol., Technol. Aliment. 11 (3): 223-230.
• [20] Leśnierowski G., R. Cegielska-Radziejewska. 2012. „Potential possibilities of production, modification and practical application of lysozyme”. Acta Sci. Pol., Technol. Aliment. 11 (3): 223-230
• [21] Leśnierowski G., J. Kijowski. 2001. „Isolation of lysozyme from hen egg white by ion- exchange techniques and its spray drying dehydratation”. Polish Journal of Food and Nutrition Sciences, 2:43-47.
• [22] Leśnierowski G., J. Kijowski. 2007. „Lysozyme”. W: Bioactive Egg Compounds. Ed.: R. Huopalathi, R. Lopez, M. Anton, R. Schade. Springer-Verlag Berlin Heidelberg, 33-42.
• [23] Leśnierowski G., J. Kijowski, R. Cegielska-Radziejewska. 2009. „Ultrafiltration-modified chicken egg white lysozyme and its antibacterial action”. International Journal of Food Science and Technology, 44: 305-311.
• [24] Leśnierowski G., R. Borowiak, R. Cegielska-Radziejewska, J. Stangierski. 2013. „Protective Effect of Resorcinol on Lysozyme”. Food TechnoI. Biotechnol. 51 (3): 410-413.
• [25] Leśnierowski G., R. Cegielska-Radziejewska, J. Kijowski. 2004. „Thermally and chemical thermally modified lysozyme and its bacteriostatic activity”. World's Poult. Sci. J. 60, 303-309.
• [26] Leśnierowski G., J. Kijowski, R. Cegielska-Radziejewska. 2009. „Ultrafiltration-modified chicken egg white lysozyme and its antibacterial action”. Int. J. Food Sci. Technol. 44: 305-311.
• [27] Malinowski E. 2001. „Lysozyme dimer in therapy and prophylaxis of animal diseases”, Poznań.
• [28] Proctor V.A., F.E. Cunnigham. 1988. „The chemistry of lysozyme and its use as a food preservative and a pharmaceutical”. CRC Crit Rev. Food Sci. Nutr. 26 (4): 359-395.
• [29] Sophianopoulos A.J. 1969.„Association sites of lysozyme in solution”. J. Biol. Chem., 244: 3188-3193.
• [30] Tomizawa H., H.Yamada, T. Imoto. 1994, „The mechanism of irreversible inactivation of lysozyme at pH 4 and 100°C”. Biochemistry 33:1332-1336.

Identyfikatory

DOI

10.15199/65.2016.4.5