Zastosowanie rezorcyny jako środka ochronnego lizozymu podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji

• Autorzy: Lesnierowski G. , Borowiak R.

Warianty tytułu

EN

Applying resorcin as lysozyme-protective agent in the course of its high-temperature modification

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem niniejszej pracy była ocena rezorcyny jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji. Analizowano wpływ dodatku tego środka na zmianę aktywności hydrolitycznej zmodyfikowanego enzymu oraz stopień jego oligomeryzacji. Modyfikacja wysokotemperaturowa polegała na oligomeryzacji lizozymu w temperaturze 90 i 95 °C z udziałem substancji utleniającej w postaci H₂O₂ lub odczynnika Reciclean®. Uzyskane po modyfikacji próby poddano badaniom analitycznym obejmującym oznaczenie aktywności hydrolitycznej enzymu oraz określenie stopnia jego oligomeryzacji. Dzięki zastosowaniu rezorcyny, jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji, uzyskano efekt 75-procentowej ochrony aktywności hydrolitycznej enzymu. Ponadto obserwowano zwiększony udział oligomerycznych form lizozymu w preparatach uzyskanych po modyfikacji

EN

The objective of the study was to assess the resorcin as an agent to protect lysozyme in the course of its high-temperature modification process. The impact of the added agent was analyzed on the change in the hydrolytic activity of the modified enzyme as was the level of its oligomerisation degree. The high- temperature modification process consisted in the oligomerisation of lysozyme at a temperature of 90 and 95 °C with either H₂O₂ or Reciclean® reagent added as an oxidizing substance. The samples produced during the modification process were analyzed; the analysis comprised the determination of the enzyme's hydrolytic activity and the assessment of its oligomerisation level. The result of applying the resorcin as an agent to protect the lysozyme in the course of its high- temperature modification process was a 75 % protection level of the enzyme's hydrolytic activity. In addition, it was found that the number of lysozyme oligomeric forms increased in the samples produced during the modification process.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywność Nauka Technologia Jakość
• Rocznik: 2012
• Tom: 19
• Numer: 2
• Opis fizyczny: s.131-142,rys.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Lesnierowski G.

• Katedra Zarządzania Jakością Żywności, Wydział Nauk o Żywności i Żywieniu, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, ul.Wojska Polskiego 31, 60-624 Poznań

autor

Borowiak R.

• Katedra Zarządzania Jakością Żywności, Wydział Nauk o Żywności i Żywieniu, Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu, ul.Wojska Polskiego 31, 60-624 Poznań

Bibliografia

• [1] Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J.: Antibacterial activity of lysozyme modified by membrane technique. EJPAU, Food Sci. Technol., 2003, 6 (2), 1-6.
• [2] Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J.: Properties and application of egg white lysozyme and its modified preparations - a review. Pol. J. Food Nutr. Sci., 2008, 58 (1), 5-10.
• [3] Cegielska-Radziejewska R., Leśnierowski G., Kijowski J.: Antibacterial activity of hen egg white lysozyme modified by thermochemical technique. Eur. Food Res. Technol., 2009, 228, 841-845.
• [4] Cuninngham F.E., Proctor V.A., Goetsch S.I.: Egg-white lysozyme as food preservative. Poult. Sci. J., 1991, 47, 142.
• [5] Ibrahim H.R., Higashiguchi S., Juneja L.R., Kim M., Yamamoto T.: A structural phase of heat - denatured lysozyme with novel antimicrobial action. Agric. Food Chem., 1996, 44, 1416-1420.
• [6] Kiczka W.: Od monomeru do dimeru lizozymu. Życie Wet., 1994, 4A, 131-136.
• [7] Kijowski J., Leśnierowski G.: Wykorzystanie lizozymu do utrwalania żywności w diagnostyce medycznej i farmakologii. Biotechnologia, 1995, 2 (29), 130-140.
• [8] Kijowski J., Leśnierowski G.: Lizozym z białka jaja naturalnym konserwantem żywności. Mat. XXXI Sesji Naukowej KTChŻ PAN, Poznań 2000, ss. 47-56.
• [9] Laemmli U.K.: Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, 227 (5259), 680-685.
• [10] Leśnierowski G., Kijowski J.: Aktywność enzymatyczna lizozymu i jej wykorzystanie do utrwalenia żywności. Przem. Spoż., 1995, 4 (95), 116-119.
• [11] Leśnierowski G., Kijowski J.: Budowa i ogólna charakterystyka lizozymu (muramidazy). Żywność. Technologia. Jakość., 1996, 3 (8), 6-13.
• [12] Leśnierowski G., Cegielska-Radziejewska R., Kijowski J.: Antibacterial activity of thermally modified lysozyme. EJPAU, Food Sci. Technol., 2001, 2, 1-9.
• [13] Leśnierowski G., Cegielska-Radziejewska R., Kijowski J:. Thermally and chemical-thermally modified lysozyme and its bacteriostatic activity. World Poult. Sci. J., 2004, 60, 303-310.
• [14] Leśnierowski G., Kijowski J.: Lysozyme. In: Bioactive Egg Compounds. Eds.: R. Huopalathi, R. Lopez, M. Anton, R. Schade. Springer-Verlag, Berlin Heidelberg 2007, pp. 33-42.
• [15] Leśnierowski G.: Fizykochemiczne metody modyfikacji i pomiaru aktywności lizozymu. Rozpr. nauk. Wyd. AR w Poznaniu, Poznań 2007, 387, ss. 1-104.
• [16] Leśnierowski G., Kijowski J., Cegielska-Radziejewska R.: Ultrafiltration-modified chicken egg white lysozyme and its antibacterial action. Int. J. Food Sci. Technol., 2009, 44, 305-311.
• [17] Leśnierowski G.: Nowe sposoby fizykochemicznej modyfikacji lizozymu. Nauka. Przyroda. Technologie, 2009, 3 (4), 1-18.
• [18] Leśnierowski G., Borowiak R.: Wysokotemperaturowa modyfikacja lizozymu. Acta Sci. Pol. Biotechnol., 2010, 9 (2), 23-32.
• [19] Nikolaev, Yu.A., Loiko, N.G., Stepanenko, I.Yu., Shanenko, E.F., Martirosova, E.I., Plakunov, V.K., Kozlova, A.N., Borzenkov, I.A., Korotina, O.A., Rodin, D.S., Krupyanskii, Yu.F., El'- Registan, G.I.: Changes in physicochemical properties of proteins, caused by modification with alkylhydroxybenzenes. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2008, 44(2), 143-150.
• [20] Petrovskii A. S., Deryabin D. G., Loiko N. G., Mikhailenko N. A., Kobzeva T. G., Kanaev P. A., Nikolaev Yu. A., Krupyanskii Yu. F., Kozlova A. N., El'-Registan G. I.: Regulation of the functional activity of lysozyme by alkylhydroxybenzenes. Microbiology, 2009, 78 (2), 144-153.
• [21] Proctor V.A., Cuninngham F.E.: The chemistry of lysozyme and its use as a food preservative and a pharmaceutical, CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1988, 26 (4), 359-395.
• [22] Sophianopoulos A.J.: Association sites of lysozyme in solution. J. Biol. Chem., 1969, 244, 3188-3193.
• [23] Trziszka T.: Właściwości funkcjonalne. W: Jajczarstwo. Wyd. AR we Wrocławiu, Wrocław 2000, ss. 219-230.

Uwagi

Rekord w opracowaniu