Proteolysis as the compactness index of wheat molecules

• Autorzy: Liss W. , Kaczkowski J.

Warianty tytułu

PL

Proteoliza jako wskaźnik zwartości cząsteczki glutenu pszenicy

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

PL

Wykazano, że szybkość trawienia dyspersji białek w kwasie octowym prób mąki pszennej o różnej wartości technologicznej jest tym większa, im gorszej jakości próba. Przeprowadzono badania szybkości trawienia wyciągu wyjściowego gluteniny i gliadyny z udziałem nieoczyszczonych i częściowo oczyszczonych proteinaz rodzimych pszenicy oraz preparatu bromelainy. W doświadczeniach tych wykazano, że hydroliza białek rozpuszczalnych w kwasie octowym i gliadyny pod działaniem bromelainy przebiegała z szybkością niezależną od jakości próby, a jedynie glutenina wykazała zróżnicowanie, ale nie w pełni zależne od tej cechy. Bardziej specyficzne proteinazy rodzime wykazały bardziej ścisłą odwrotną zależność szybkości hydrolizy gluteniny od jakości próby, co wskazywało na zróżnicowaną dostępność wiązań peptydowych w tych białkach. Podobnie jak przy trawieniu bromelainą wyciąg wyjściowy nie wykazał różnic w szybkości hydrolizy, a w przypadku proteinaz rodzimych, oczyszczonych również, gliadyna wykazała dostępność wiązań peptydowych, zależną od jakości próby, ale w sposób odwrotny niż glutenina. Sugeruje się, że związana z dostępnością wiązań peptydowych zwartość cząsteczek, zwłaszcza gluteniny, może mieć wpływ na cechy reologiczne glutenu i ciasta, a tym samym na jakość mąki. Istnieje możliwość opracowania na podstawie tej cechy opracowania metody określania wartości wypiekowej pszenicy.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1975
• Tom: 01
• Numer: 3-4
• Opis fizyczny: p.281-288,fig.,ref.

Twórcy

autor

Liss W.

• Institute of Plant Genetics and Breeding, University of Agriculture, Rakowiecka 26/30, 02-528 Warsaw, Poland

autor

Kaczkowski J.

• Institute of Plant Genetics and Breeding, University of Agriculture, Rakowiecka 26/30, 02-528 Warsaw, Poland

Bibliografia

• 1. Andrzejczuk-Hybel J., Bartoszewicz K., Bernacka T., Dałek U., Kusińska A., Liss W., Kączkowski J.: Acta Agrobot., 1971, 25, 161.
• 2. Anson M. L.: Gen. Physiol., 1930, 22, 79.
• 3. Bernacka T., Kączkowski J., Liss W.: Bull. Acad. Polon. Sci. ser. sci. biol., 1971, 19, 621.
• 4. Coates J. H., Simmonds D. H.: Cereal Chem., 1961, 38, 256.
• 5. Hanford J.: Cereal Chem., 1967, 44, 499.
• 6. Jankiewicz M., Pomeranz Y.: J. Sci. Food Agric., 1965, 16, 644.
• 7. Kasarda D. D., Bernardin J. E., Graffield W.: Biochemistry 1968, 7, 3950.
• 8. Kirkegaard L. H., Johnson T. J. A., Bock R. M.: Analytical Biochem., 1972, 50, 122.
• 9. Kruger J. E.: Cereal Chem., 1970, 47, 79.
• 10. Pomeranz Y., Rubenthaler G. L., Finney K. F.: Food Technol., 1966, 20, 95.
• 11. Redman D. G.: J. Sci. Food Agric., 1971, 22, 75.
• 12. Reifer I., Tarnowska K.: Acta Soc. Bot. Polon., 1950, 20, 739.
• 13. Wu V. Y., Cluskey J. E.: Arch. Biochem. Biophys., 1965, 112, 32.
• 14. Wu V. Y., Cluskey J. E., Sexon K. R.: Biochim. Biophys. Acta 1967, 133, 83.