Amylolytic activity of Schwanniomyces occidentalis mutants

• Autorzy: Oberman H. , Stobinska H. , Kregiel D. , Kozanecka E.

Warianty tytułu

PL

Aktywność amylolityczna mutantów Schwanniomyces occidentalis

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

UV irradiation and a multi-stage selection produced S. occidentalis strains with amylolytic activity increased from 17.5 to 65 % in the case of α-amylase, and from 5.7 to 34% in the case of glucoamylase.

PL

Pod działaniem promieni UV (rys. 1) otrzymano mutanty amylolitycznych drożdży S. occidentalis Y671 wyizolowane po odpowiednich wysiewach selekcyjnych (tab. 3). Wytypowano 8 odmian cechujących się zróżnicowanym stosunkiem średnicy strefy hydrolizy skrobi w podłożu agarowym do średnicy kolonii q = 3,2-4,4 (tab. 4). W warunkach hodowli wstrząsanej tworzyły one od 0,1 do 0,4 g/dcm³ więcej biomasy niż szczep macierzysty. Aktywność α-amylazy w tych klonach wahała się od 6,55 do 11,4 j./cm³, a glukoamylazy od 34 do 51,6 j./cm³. Podobną aktywność amylolityczną wykazywały mutanty oporne na 2DG (tab. 5). Wśród ocenianych mutantów aktywność α-amylazy wzrosła od 17 do 65 %, a glukoamylazy od 5 do 34 % w stosunku do aktywności charakteryzujących szczep macierzysty. Porównawcza ocena wzrostu najaktywniejszego mutanta Y671/6 i szczepu rodzicielskiego Y671 w podłożu M₀ z dodatkami od 1 do 5% skrobi wykazała większą dynamikę wzrostu mutanta nawet przy 5 % stężeniu skrobi w podłożu (tab. 6, rys. 2) oraz jego wyższą produkcyjność (tab. 7). Podobne tendencje potwierdzono również w podłożu naturalnym, ziemniaczanym (tab. 7). Po 6 miesiącach przechowania mutantów w standardowych warunkach, w populacjach reaktywowanych ze stanu anabiozy i hodowanych w podłożu minimalnym M₀ + 1 % skrobi, aktywność glukoamylazy wzrosła od 23 do 29 %, wydajność biomasy o ok. 25 % w stosunku do wartości uzyskiwanych bezpośrednio po mutacji obniżyła się natomiast aktywność α-amylazy (tab. 8,). Otrzymane wyniki wykazują możliwość stosowania promieni UV do podwyższania aktywności amylolitycznych S. occidentalis. Wskazują również na potrzebę dopracowania odpowiednich metod przechowywania mutantów w celu stabilizacji w nich aktywności α-amylazy.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1989
• Tom: 15(39)
• Numer: 1
• Opis fizyczny: p.85-95,fig.,ref.

Twórcy

autor

Oberman H.

• Institute of Fermentation Technology and Microbiology, Technical University, Lodz, Poland

autor

Stobinska H.

• Institute of Fermentation Technology and Microbiology, Technical University, Lodz, Poland

autor

Kregiel D.

• Institute of Fermentation Technology and Microbiology, Technical University, Lodz, Poland

autor

Kozanecka E.

• Institute of Fermentation Technology and Microbiology, Technical University, Lodz, Poland

Bibliografia

• 1. Barnet J. A.. Payne R. W., Yarrow D.: Yeast Characteristics and Identification, Cambridge 1983.
• 2. Burbianka M., Pliszka A.: Mikrobiologia żywności, PZWL, Warszawa 1981.
• 3. De Mot R., Demeersman M., Verachtert H.: System. Appl. Microbiol., 1984, 5, 421.
• 4. Federici E.: Enz. Microbiol. Techn.. 1983, 5, 25.
• 5. Fisher L. E. H., Stein E. A.: Biochem. Prep. 1961, 8, 27.
• 6. Kotełko K.. Sedlaczek L., Lachowicz T. M.: Biologia bakterii, PWN, Warszawa 1979.
• 7. Looder J.: The Yeasts, Amsterdam, London. North-Holland 1970.
• 8. Miller G. L.: Anal. Chem., 1959, 31, 426.
• 9. Poinsot C., Moulin G., Galzy P.: Vth ISSY Bułgaria Varna 1985, 11, 4.
• 10. Simoes-Mendes B.: Can. J. Microbiol.. 1984, 30, 1163.
• 11. Spencer-Martins J., Van Uden N.: Eur. J. Appl. Microbiol., 1977, 4, 29.
• 12. Spencer-Martins J., Van Uden N.: Eur. J. Appl. Microbiol., 1979, 6, 241.
• 13. Stewart G. G. et all.: Procedings Int. Symp. on Ethanol, Canada, Toronto 1982, 10, 13.
• 14. Wilson J. J., Khachatourians G. G., Ingledv W. M.: Biotechnology Letters 1982, 4, 5, 333.