Znaczenie miedzi dla równowagi oksydacyjno-antyoksydacyjnej i mechanizmy odpowiedzialne za tę homeostazę

• Autorzy: Kura M. , Krzesinski P. , Kowalczyk E. , Blaszczyk J.

Warianty tytułu

EN

The importance of copper to the oxidant antioxidant equilibrium and mechanisms responible for that homeostasis

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Miedź jest niezbędnym kofaktorem dysmulazy ponadtlenkuwej - SOD (Superoxide Dismutase), kluczowego enzymu obrony antyoksydacyjnej. Jednocześnie ze względu na swoje właściwości chemiczne może ona brać udział w reakcjach prowadzących do powstania reaktywnych form tlenu. Zapobiegają temu miedziowe białka opiekuńcze, które chronią ten pierwiastek przed niekontrolowanym obrotem. CCS (Copper Chaperone for Superoxide Dismutase) jest miedziowym białkiem opiekuńczym dla dysmulazy ponadtlenkowej transportującym miedź do tego enzymu i niezbędnym dla jego aktywacji. Skomplikowane zależności pomiędzy zaopatrzeniem w miedź, jej obrotem, białkiem CCS i SOD wywierają istotny wpływ na równowagę oksydacyjno antyoksydacyjną ustroju.

EN

Copper is one of the indispensable co-factors of the superoxide dismutase - SOD, the key enzyme of the antioxidant defense. At the same time because of its chemical properties copper may participate in reactions leading to creation of reactive oxygen forms. A cupric protective protein that protects oxygen against uncontrolled reactions prevents such situations. CCS (Copper Chaperone for Superoxide Dismutase) is a cupric protective protein for superoxide dismutase transporting copper to this enzyme and is indispensable for its activation. Complicated dependencies amongst supply with copper, copper circulation, CCS protein and SOD exert a significant influence on oxidation anti-oxidation balance of the organism.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Żywienie Człowieka i Metabolizm. Suplement
• Rocznik: 2005
• Tom: 32
• Numer: 1 cz.1
• Opis fizyczny: s.357-362,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Kura M.

• Koło Naukowe, Zakład Fizjologii Człowieka i Biofizyki, Uniwersytet Medyczny w Łodzi, Łódź

autor

Krzesinski P.

autor

Kowalczyk E.

autor

Blaszczyk J.

Bibliografia

• 1. Bartnikas TB, Gitlin JD.: Mechanisms of biosynthesis of mammalian copper/zinc superoxide dismutase. J. Biol. Chem. 2003, 278(35), 33602-33608.
• 2. Bartosz G. Druga twarz tlenu. Wydanie drugie zmienione. Wydawnictwo naukowe PWN. Warszawa 2004.
• 3. Bertinato J, Iskandar M, L'Abbe MR.: Copper deficiency induces the upregulation of the copper chaperone for Cu/Zn superoxide dismutase in weanling male rats J. Nutr. 2003, 133, 28-31.
• 4. Carri MT, Galiazzo F, Ciriolo MR, Rotilio G.: Evidence for coregulation of Cu,Zn superoxide dismutase and metallothionein gene expression in yeast through transcriptional control by copper via the ACE 1 factor. FEBS Lett 1991, 278, 263-266.
• 5. Casareno RL, Waggoner D.: The copper chaperone CCS directly interacts with copper/zinc superoxide dismutase. J. Biol. Chem. 1998, 273, 23625- 23628.
• 6. Galiazzo F, Schiesser A, Rotilio G.: Oxygen-independent induction ofenzyme activities related to oxygen metabolism in yeast by copper. Biochim Biophys Acta 1988, 965, 46-51.
• 7. Gralla EB, Thiele DJ, Silar P, Valentine JS.: ACE1, a copperdependent transcription factor, activates expression of the yeast copper, zinc superoxide dismutase gene. Proc Natl. Acad. Sei. USA 1991, 88, 8558-8562.
• 8. Greco MA, Hrab DI, Magner W, Kosman DJ.: Cu,Zn superoxide dismutase and copper deprivation and toxicity in Saccharomyces cerevisiae. J Bacteriol. 1990, 172, 317-325.
• 9. Halliwell B, Gutteridge JMC.: Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals and diseases. Biochem. J. 1984, 219, 14.
• 10. Holtzman NA, Gaumnitz BM.: Studies on the rate of release and turnover of ceruloplasmin and apoceruloplasmin in rat plasma. J Biol Chem 1970, 245,2354-2358.
• 11. Lamb AL, Torres AS, O'Halloran TV.: Heterodimer formation between superoxide dismutase and its copper chaperone. Biochemistry 2000, 39, 14720-14727.
• 12. Linder MC, Hazegh-Azam M.: Copper biochemistry and molecular biology. Am J. Clin. Nutr. 1996, 63, 797S-811S.
• 13. Medeiros DM, Shiry L, Samelman T.: Cardiac nuclear encoded cytochrome c oxidase subunits are decreased with copper restriction but not iron restriction: gene expression, protein synthesis and heat shock protein aspects. Comp Biochem Physiol A Physiol 1997, 117, 77-87.
• 14. O'Halloran TV, Cizewski Culotta V.: Metallochaperones, an intracellular shuttle service for metal ions J. Biol. Chem. 2000, 275(33), 25057-25060.
• 15. Paynter DI, Moir RJ, Underwood EJ.: Changes in activity of the Cu-Zn superoxide dismutase enzyme in tissues of the rat with changes in dietary copper. J Nutr 1979, 109, 1570-1576.
• 16. Pen" a MMO, Lee J, Thiele DJ.: A delicate balance: homeostatic control of copper uptake and distribution. J. Nutr. 1999, 129, 1251 1260.
• 17. Prędki PF, Sarkar B.: Effect of replacement of "zinc finger" zinc on estrogen receptor DNA interactions. J. Biol. Chem. 1992,267, 5842-5846.
• 18. Prohaska JR.: Changes in tissue growth, concentrations of copper, iron, cytochrome oxidase and superoxide dismutase subsequent to dietary or genetic copper deficiency in mice. J Nutr 1983, 113, 2048-2058.
• 19. Prohaska JR, Brokate B.: Lower copper, zinc-superoxide dismutase protein but not mRNA in organs of copper-deficient rats. Arch Biochem Biophys. 2001, 393, 170 176.
• 20. Prohaska JR, Wells WW.: Copper deficiency in the developing rat brain: a possible model for Menkes' steely-hair disease. J Neurochem. 1974,23,91-98.
• 21. Rae TD, Schmidt PJ, Pufahl RA, Culotta VC, OÖHalloran TV.: Undetectable Intracellular Free Copper: The Requirement of a Copper Chaperone for Superoxide Dismutase. Science 1999, 284. 22. Rossi L, Márchese E, De Martino A, Rotilio G, Ciriolo MR.: Purification of a fully metal-depleted Cu, Zn superoxide dismutase from copper-deficient rat liver. Biometals 1997, 10, 257-262. 23. Rothstein JD, Dykes-Hoberg M, Corson LB, Becker M, Cleveland DW, Price DL, Culotta VC.: The copper chaperone CCS is abundant in neurons and astrocytes in human and rodent brain. J. Neurochem. 1999, 72,422-429.
• 24. Wong PC, Waggoner D, Subramaniam JR, Tessarollo L, Bartnikas TB, Culotta VC, Price DL, Rothstein J, Gitlin JD.: Copper chaperone for superoxide dismutase is essential to activate mammalian Cu/Zn superoxide dismutase. Proc Natl. Acad. Sei. USA 2000,97,2886-2891.