Activity of lysosomal enzymes in the liver and kidneys of mice after morphine administration

• Autorzy: Witek B. , Ochwanowska E. , Wrobel A. , Kolataj A.

Warianty tytułu

PL

Aktywność enzymów lizosomowych w wątrobie i nerkach myszy poddawanych iniekcjom morfiny

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Used were ninety Swiss mice males divided into 9 groups (n=10). Three control groups [I, II, III] were injected with 0.9% NaCl solution, while six experimental groups (A, B, C, D, E, F) with the morphine hydrochloride. Mice from groups A, C and E were injected with a dose of 20 and those from B, D and F with a dose of 30 mg morphine per kg body weight. In each group, both solutions were administered intramuscularly once a day from 9:00 to10:00 a.m. for 4, 10 and 14 days.In the lysosomal fraction of the liver and kidney the activities of cathepsin D, cathepsin L, alanine aminopeptidase, leucine aminopeptidase, lysosomal lipase, and β-glucosidase were estimated.Morphine led to the increased activity of all examined enzymes except lysosomal lipase, the activity of which dropped in both organs examined.

PL

Badania przeprowadzono na 90 samcach myszy linii Swiss. Zwierzęta podzielono na 9 grup (n=10) – trzy kontrolne (I-III), którym podawano roztwór 0,9% NaCl w okresie 4, 10 i 14 dni oraz sześć grup doświadczalnych (A-F). Myszom grup doświadczalnych A, C i E podawano domięśniowo chlorowodorek morfiny w dawce 20 mg/kg masy ciała przez 4, 10 i 14 dni, a myszom grup B, D i F w dawce 30 mg/kg masy ciała, w analogicznych okresach. Roztwory kontrolne i doświadczalne podawano w iniekcji domięśniowej, raz dziennie między godziną 9:00 a 10:00. W lizosomowych supernatantach wątroby i nerek oznaczano aktywność kateptyczną (katepsyna D i L), aminopeptydazy alaninowej, aminopeptydazy leucynowej, lipazy lizosomowej i β-glukozydazy. Iniekcje chlorowodorku morfiny spowodowały wzrost aktywności badanych enzymów w wątrobie i w nerkach, z wyjątkiem lipazy lizosomowej, której aktywność uległa obniżeniu.

Słowa kluczowe

EN

enzyme activity; lysosomal enzyme; liver; kidney; mouse; mice; morphine administration; lysosomal hydrolase; morphine

• Wydawca: -
• Czasopismo: Animal Science Papers and Reports
• Rocznik: 2010
• Tom: 28
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.181-189,ref.

Twórcy

autor

Witek B.

• Institute of Biology, The Jan Kochanowski University in Kielce, Swietokrzyska 15, 25-406 Kielce, Poland

autor

Ochwanowska E.

autor

Wrobel A.

autor

Kolataj A.

Bibliografia

• BANDYOPADHYAY U., CUERVO A.M., 2008 – Entering the lysosomal through a transient gate by chaperone-mediated autophagy. Autophagy 4, 1101-1103.
• BARRETT A.J., 1972 – Lysosomal enzymes. In: Lysosomes. A Laboratory Handbook (J.T. Single Ed.). North-Holland Publishing Company, Amsterdam, 46-135.
• BARRETT A.J., HEATH M.F., 1977 – Lysosomal enzymes. In: Lysosomes. A Laboratory Handbook (J.T. Dingle Ed.). North-Holland Publishing Company, Amsterdam, New York, Oxford, 19-145.
• BEAUFAY H., 1972 – Methods for isolation of lysosomes. In: Lysosomes. A Laboratory Handbook (J.T. Dingle Ed.). North-Holland Publishing Company, Amsterdam, 1-45.
• BRAZDOVA B., TAN N.S., SAMOSHINA N.M., SAMOSHIN V.V., 2008 – Novel easily accessible glucosidase inhibitors: 4-hydroxy-5-alkoxy-1,2-cyclohexanedicarboxylic acids. Carbohydrate Research (in press).
• CHAMOLES N.A., BLANCO M., GAGGIOLI D., CASENTINI C., 2002 – Tay-Sachs and Sandhoff diseases: enzymatic diagnosis in dried blood spots on filter paper: retrospective diagnoses in newborn-screening cards. Clinica Chimica Acta 318, 133-137.
• CHEN X.Y., ZHAO L.M., ZHONG D.F., 2003 – A novel metabolic pathway of morphine: formation of morphine glycosides in cancer patients. British Journal of Clinical Pharmacology 55, 570-577.
• DU H., WITTE D.P., GRABOWSKI G.A., 1996 – Tissue and cellular specific expression of murine lysosomal acid lipase mRNA and protein. Journal of Lipid Research 37, 937-949.
• DU H., HEUR M., DUANMU M., GRABOWSKI G.A., HUI D.Y., WITTE D.P., MISHRA J., 2001 – Lysosomal acid lipase-deficient mice: depletion of white and brown fat, severe hepatosplenomegaly,and shortened life span. Journal of Lipid Research 42, 489-500.
• FOKENS J., KOS J., PETERS H.A., KRASOVEC M., LOOK M.P., CIMERMAN N., MEIJERVAN GELDER M., HENZEN-LOGMANS S.C., VAN PUTTEN W.L.J., KLIJN J.G., 1998 –Prognostic significance of cathepsin B and L in primary human breast cancer. Journal of Clinical Oncology 16, 1013-1021.
• GŁOWACKI A., KOŹMA E.M., OLCZYK K., KUCHARZ E.J., 1995 – Glikozaminoglikany – struktura i funkcja. Postępy Biochemii 41, 139-148.
• HAYS W.S., WHEELER D.E., EGHTESAD B., GLEW R.H., JOHNSTON D.E., 1998 – Expression of cytosolic β-glucosidase in quinea pig liver cells. Hepatology 28, 156-163.
• IRAZUSTA J., LARRINAGA G., AGIRREGOITIA N., VARONA A., CASIS L., 2003 – Effects of morphine administration and its withtdrawal on rat brain aminopeptidase activities. Regulatory Peptides 110, 225-230.
• KIRSCHKE H., WIEDERANDERS B., 1984 – Methoden zur Aktivitätsbestimmung von Proteinasen.Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg Wissenschaftliche Beitrage Halle/Salle 11-17.
• KOCHANOWSKI J., CEGIELSKA J., TOMALKA J., ANDRZEJCZAK-SOBOCIŃSKA A., 2005 – Ból neuropatyczny: patofizjologia i leczenie farmakologiczne. In Polish. Terapia 10, 13-17.
• KOWALEWSKI R., SOBOLEWSKI K., MAKOWSKI A., GACKO M., RUTKOWSKA I., 2008 – Glycosaminoglycan-degrading enzymes in the varicose vein wall. International Angiology 27,529-535.
• LANGNER J., WAKIL A., ZIMMERMANN M., ANSORGE S., BOHLEY P., KIRSCHKE H.,WIEDERANDERS B., 1973 – Aktivitätsbestimmung proteolytischer Enzyme mit Azokasein als Substrat. Acta Biologica et Medica Germanica 31, 1-18.
• LARRINAGA G., GIL J., MEANA J.J., RUIZ F., CALLADO L.F., IRAZUSTA J., 2005 – Aminopeptidase activity in the postmortem brain of human heroin addicts. Neurochemistry International 46, 213-219.
• LENDECKEL U., ARNDT M., FRANK K., ANSORGE S., 1999 - Role alanyl aminopeptidase In growth and function of human T cells. International Journal of Molecular Medicine 4, 17-27.
• MA X., TITTIGER M., KNUTSEN R.H., KOVATS A., SCHALLER L., MECHAM R.P., PONDER K.P., 2008 – Upregulation of elastase proteins results in aortic dilatation in mucopolysaccharidosis I mice. Molecular Genetics and Metabolism 94, 298-304.
• MC DONALD J.K., BARRETT A.J., 1986 – Exopeptidases. In: Mammalian Proteases. A Glossary and Bibliography, Academic Press London 111-144.
• OSTROWSKA H., 1993 – N-końcowe peptydazy komórkowe. I. Aminopeptydazy (In Polish) Postępy Biologii Komórki 20, 201-215.
• SADURSKA B., SKALSKA-HILGIER E., 2001 – Role of lipases in human metabolism. Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej 55, 541-563.
• SANDYA S., SUDHAKARAN P.R., 2007 – Effect of glycosaminoglycans on matrix metalloproteinases in type II collagen-induced experimental arthritis. Experimental Biology and Medicine 232, 629-637.
• SELEVICH M.I., LELEVICH V.V., 1997 – Effect of chronic morphine administration on concentrations of individual lipids in various rat brain structures. Ukrainskii Biokhimicheskii Zurhnal 69, 107-110.
• SINGHAL P.C., SAGAR S., GIBBONS N., 1995 – Morphine modulates cathepsin B and L activity in isolated glomerular and mesangial cells. Inflammation 19, 67-73.
• SJÖGREN P., ŻYLICZ Z., 2004 – Następstwa kliniczne metabolizmu morfiny. Polska Medycyna Paliatywna 3, 101-117.
• STEET R., LEE W.S., KORNFELD S., 2005 - Identification of the minimal lysosomal enzyme recognition domain in cathepsin D. Journal of Biological Chemistry 280, 33318-33323.
• UCHIYAMA Y., 2001 – Autophagic cell death and its execution by lysosomal cathepsins. Archives of Histology and Cytology 64, 233-246.
• WITEK B., KOŁĄTAJ A., 1999 – Effect of ethanol administration on activities of some lysosomal hydrolases in the Mouse. General Pharmacology 32, 1, 163-168.
• WITEK B., KOŁĄTAJ A., SOBCZYŃSKA M., 1999 – The influence of selection on reaction to stress in mice. VII. Activity of some lysosomal enzymes in the muscle, spleen, kidney and liver.Journal of Animal Breeding and Genetics 116 (4), 311-316.
• ZATTA P., TAYLOR A., ZAMBENEDETTI P., MILACIC R., DELL’ANTONE P., 2000 –Aluminium inhibits the lysosomal proton pump from rat liver. Life Sciences 66, 2261-2266.