The share of functional casein groups in the formation of a complex with beta-lactoglobulin

• Autorzy: Dziuba J.

Warianty tytułu

PL

Udział grup funkcyjnych kazeiny w tworzeniu kompleksu z beta-laktoglobuliną

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The purpose of the present studies was to determine the role of carboxyl groups, ε-NH₂ -lysine groups, SH-cysteine groups and tyrosyl and arginine residues in the formation of heat-induced casein – β-lactoglobulin complex. These results confirm the view that β-lactoglobulin forms a heat induced complex with χ-casein not containing carbohydrates. It seems that an important role in heat induced interaction between χ-casein and β-lactoglobulin is played by tyrosyl and arginine residues.

PL

W pracy przedstawiono wyniki badań nad określeniem roli zawartych w kazeinie grup karboksylowych, ε-NH₂-lizyny, SH- oraz reszt tyrozyny i argininy w indukowanej cieplnie interakcji pomiędzy micelarną kazeiną i β-lactoglobuliną. W badaniach stosowano kazeinę niemodyfikowaną i modyfikowaną zawierającą specyficznie zmodyfikowane reszty aminokwasowe w zakresie do 25%. Oznaczono wpływ specyficznej modyfikacji kazeiny na jej stabilność wobec etanolu, widmo absorpcji w UV, zdolność interakcji z β-lactoglobuliną i stabilność cieplną utworzonego kompleksu białek. Ponadto określono wpływ chemicznej modyfikacji kazeiny i ogrzewania na rozpuszczalność β-lactoglobuliny oraz pierwszorzędową fazę działania podpuszczki na micelarną kazeinę. Modyfikacja reszt argininy i tyrozyny powodowała wzrost cieplnej stabilności kazeiny wraz ze wzrostem stopnia modyfikacji. Wzrost hydrofobowości kazeiny wywołany modyfikacją grup karboksylowych sprzyjał oddziaływaniu pomiędzy micelarną kazeiną i β-lactoglobuliną w zakresie do 0,5% zmodyfikowanych grup karboksylowych. Wyższy stopień modyfikacji grup karboksylowych powodował zanik stabilności kazeiny wobec wapnia. Ogrzewanie roztworów micelarnej kazeiny z β-lactoglobuliną do 345°K/15" i 358°K/15" powodowało zmniejszenie ilości β-lactoglobuliny rozpuszczalnej w 2% TCA. Jednocześnie malała ogólna ilość uwalnianych peptydów przez podpuszczkę. Poziom uwalnianych glikopeptydów, jak i zawartość w nich kwasu N-acetyloneuraminowego, nie ulegały zmianie. Modyfikacja grup karboksylowych oraz tyrozyny istotnie wpływała na wzrost inhibicji działania podpuszczki przez indukowany cieplnie kompleks. Natomiast modyfikacja argininy powodowała zmniejszenie zakresu inhibicji. Blokowanie grup -SH cysteiny i ε-NH₂ lizyny nie wywoływało istotnych zmian w inhibicji. Wobec wyników obecnej pracy słuszny wydaje się pogląd, że indukowana cieplnie interakcja ograniczająca pierwszorzędową fazę działania podpuszczki ma miejsce w wyniku oddziaływania pomiędzy χ-kazeiną znajdującą się na powierzchni miceli, a zagregowaną formą β-lactoglobuliny. Oddziaływania te najprawdopodobniej zlokalizowane są w części para-χ-kazeinowej. Znajduje się tam obszar o charakterze silnie hydrofobowym, pomiędzy 25 a 79 resztą aminokwasową. Obszar ten zawiera wszystkie reszty tyrozynowe oraz większość aminokwasów aromatycznych i reszt argininy znajdujących się w χ-kazeinie. Na podstawie uzyskanych wyników można wnioskować, że oddziaływania hydrofobowe odgrywają ważną rolę, jeśli nie najważniejszą w indukowanej cieplnie interakcji pomiędzy χ-kazeiną i zagregowaną β-lactoglobuliną, gdy micelarna kazeina jest ogrzewana w obecności β-lactoglobuliny. Natura wiązań stabilizujących powstały kompleks jest inna niż w kompleksie utworzonym pomiędzy wyizolowanymi frakcjami. Jak wiadomo, w tym przypadku wiązania dwusiarczkowe są podstawowe w utworzonym kompleksie.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1979
• Tom: 05
• Numer: 2
• Opis fizyczny: p.97-115,fig.,ref.

Twórcy

autor

Dziuba J.

• Department of Food Physics and Chemistry, Agricultural and Technical University, 10-745 Olsztyn, Poland

Bibliografia

• 1. Alais C.: Ann. Biol. Anim. Bioch. Biophys., 1963, 3 (3), 391-404.
• 2. Aminoff D.: Biochem. J ., 1961, 81 (2), 384-391.
• 3. Annan W. D., W. Manson: J. Dairy Res., 1969, 36 (2), 259-268.
• 4. Colowick S. P., N. O. Kaplan: Methods in enzymology. Enzyme structure. Academic Press New York and London 1967, 11, 606-609.
• 5. Creamer L. K., J. V. Whelock, D. Samuel: Biochim. Biophys. Acta 1973, 317: 202-206.
• 6. Crestfield A. M., S. Moore, W. H. Stein: The J. of Biol. Chem., 1963, 238 (2), 622-627.
• 7. Davies D. T., J. C. D. White: J. Dairy Res., 1966, 33 (1), 67-81.
• 8. Donovan J. W., M. Laskowski Jr., H. A. Scheraga: J . Arne. Chem. Soc., 1960, 82 (9), 2154-63.
• 9. Fox P. F.: J. Dairy Res., 1970, 37 (2), 173-180.
• 10. Hill R. D.: J. Dairy Res., 1970, 37 (2), 187-192.
• 11. Klostermeyer H., E. Reimerdes: Advances in Experimental Medicine and Biology, 1977., 86B, 263-275.
• 12. Kruk A., J. Kisza, A. Roskosz: Zesz. nauk. ART Olszt. Techn. Żywn., 1973, 1, 35-46.
• 13. Lewin S.: J. Theoret. Biol., 1969, 23 (2), 279-283.
• 14. Marier J. R., H. Tessier, D. Rose: J. Dairy Sci., 1963, 46 (5), 373-379.
• 15. Means G. E., R. E. Feeney: Chemical modification of proteins. Holden-Day, Inc. San Francisco, Cambridge, London, Amsterdam 1971, 185-186(a) and 224(b).
• 16. Mearcier J. C., G. Brignon, B. Ribadeau-Dumas: Eur. J. Biochem, 1973, 35 (2), 222-235.
• 17. Minczewski J., Marczertko Z.: Chemia analityczna PWN Warszawa, 1965, 500-501.
• 18. Patrick P. S., H. E. Swaisgood: J. Dairy Sci., 1976, 59 (4), 594-600.
• 19. Pepper L., N. J. Hipp, W. G. Gordon: Biochim. Biophys. Acta, 1970, 207 (2), 340-346.
• 20. Ribadeau-Dumas B., J. Garnier: J. Dairy R~s., 1970, 37 (2), 269-278.
• 21. Roche J., M. Mourque., R. Baret: Bull. Soc. Chim. Biol., 1954, 36 (1), 84-85.
• 22. Sabarwal P. K., N. C. Canguli: J. Dairy Sci., 1972, 55 (6), 765-767.
• 23. Sawyer W. H.: J. Dairy Sci., 1968, 51 (3), 323-329.
• 24. Sawyer W. H.: J. Dairy Sci., 1969, 52 (9), 1347-55.
• 25. Sawyer W. H., S. T. Coulter, R. Jenness: J. Dairy Sci., 1963, 46 (6), 564-565.
• 26. Shimizaki K., S. Arima: Agr. Biol. Chem., 1973, 37 (6), 1229-35.
• 27. Sokolovski M., J. F. Riordan, B. L. Vallee: Biochemistry, 1966, 5, 3582-87.
• 28. Tessier H., M. Yaguchi, D. Rose: J. Dairy Sci., 1969, 52 (2), 139-145.
• 29. White J. C. P., P. T. Davies: J. Dairy Res., 1958, 25 (2), 256-266.
• 30. Wilson G. A., J. V. Wheelock: J. Dairy Res., 1972, 39 (3), 413-419.