Studies on the solubility of feather keratin in water solutions of urea

• Autorzy: Wolski T.

Warianty tytułu

PL

Rozpuszczalność keratyny piór w wodnych roztworach mocznika

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Systematic studies on the solubility of feather keratin in the ureawater system, serving for the optimization of composition of keratinurea granulates, were carried out. The dependence of keratin solubilization on the concentration of urea and time of heating was examined. From the amino acid compositions determined it may be assumed that solubilization of keratin results from the break of disulphide bridges. The quantitative amino acid composition of keratin urea granulates reveals negligible changes in relation to feather keratin what may be an evidence that the technological process of production of granulates does not cause any losses.

PL

Badania nad rozpuszczalnością keratyny piór stanowią kontynuację badań nad otrzymywaniem białek keratynowych na cele paszowe oraz ich właściwościami. W pracy wykonano systematyczne badania nad solubilizacją keratyny piór (I) w układzie: mocznik-woda w temperaturze wrzenia roztworów. Badania powyższe realizowane były w różnych wariantach, według zmiennych proporcji poszczególnych składników, co przedstawiono na trójkątnym diagramie fazowym Gibbsa (rys. 1). Wyniki tych badań posłużą jako dane do optymalizacji procesu otrzymywania granulatów keratynowo-mocznikowych na cele paszowe. Badanie kinetyki rozpuszczalności keratyny piór (I) pozwoliło określić stopień solubilizacji keratyny (I) od stężenia mocznika i czasu ogrzewania próbki (rys. 2). Skrócenie czasu ogrzewania keratyny z roztworami mocznika wymaga stosowania bardzo wysokich stężeń mocznika ok. 80% wag. Podobne efekty solubilizacji keratyny (I) można uzyskać stosując roztwory mocznika o mniejszym stężeniu (ok. 50% wag.) w wydłużonym powyżej 2 h czasie ogrzewania (rys. 2 i tab. 2). Ocena składów ilościowych aminokwasów badanych preparatów (I-IV) (tab. 3), pozwala przypuszczać, że proces solubilizacji keratyny piór (I) przebiega głównie wskutek rozrywania mostków dwusiarczkowych, czego dowodem jest różnica w zawartości cystyny we frakcji rozpuszczalnej (III) oraz frakcji nierozpuszczalnej (II) (tab. 3). Z porównania składów aminokwasowych granulatu keratynowo-mocznikowego (IV) i keratyny piór (I) wynika, że proces technologiczny otrzymywania granulatów keratynowo-mocznikowych wpływa nieznacznie na zmiany składu ilościowego aminokwasów. Zawartość cystyny w granulatach (IV) i w keratynie piór (I) (tab. 3) dowodzi, że proces technologiczny nie powoduje strat tych aminokwasów traconych często w trakcie hydrolizy alkalicznej lub termohydrolizy.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Alimentaria Polonica
• Rocznik: 1981
• Tom: 07
• Numer: 3-4
• Opis fizyczny: p.253-261,fig.,ref.

Twórcy

autor

Wolski T.

• Institute of Basic Chemical Sciences, Medical Academy, Lubartowska 85, 20-123 Lublin, Poland

Bibliografia

• 1. Astbury W. T., Beighton E., Parker K. D.: Biochim. Biophys. Acta 1959, 35, 17.
• 2. Crewther W. G., Fraser R. D. B., Lennox F. G., Lindley H.: The Chemistry of Keratins, Adv. Prot. Chem., 1965, 20, 191.
• 3. Gillespie M. J., Reis P. J., Schinckel G. P.: Aust. J. Biol. Sci., 1963, 18, 2118.
• 4. Haly A. R., Feughelman M.: Text. Res. J., 1957, 27, 919.
• 5. Harrap B. S., Woods E. F.: Biochem., J., 1964, 92, 8; 1964, 92, 19.
• 6. Lowry O. H., Rosenbrough H. J., Faar A. L., Randall R.: J. Biol. Chem., 1951, 193, 265.
• 7. Maciaszek S.: Mocznik, WNT Warszawa, 1967.
• 8. Rogers G. E., Filshie B. K., Fraser R. D. B., Me Rae T. P.: Biochem. J., 1964, 92, 19.
• 9. Schorr R., Krimm S.: Biophys. J., 1961, 1, 46,7; 1961, 1, 489.
• 10. Wolski T.: Przem. Spoż., 1979, 33, 302.
• 11. Wolski T., Klimek J., Rompała A.: Acta Alimentaria Polonica 1980, 6, (3), (in press).
• 12. Wolski T., Borkowski T., Borkowska J.: Acta Alimentaria Polonica 1980, 6, (3), (in press).