Antioxidant activity of protein hydrolysates from raw and heat - treated yellow string beans (Phaseolus Vulgaris L.)

• Autorzy: Karas M. , Jakubczyk A. , Szymanowska U. , Materska M. , Zielinska E.

Warianty tytułu

PL

Aktywność przeciwutleniająca hydrolizatów białkowych otrzymanych z surowej i poddanej obróbce termicznej żółtej fasoli szparagowej (PhaseolusVulgaris L.)

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Nowadays, legume plants have been considered not only a source of valuable proteins necessary for the proper functioning and growth of the body but also a source of bioactive compounds such as bioactive peptides, that may be beneficial to human health and protect against negative change in food. The aim of this study was to investigate the effect of heat treatment on the release of antioxidant peptides obtained by hydrolysis of the yellow string beans protein. The antioxidant properties of the hydrolysates were evaluated through free radical scavenging activities (DPPH and ABTS) and inhibition of iron activities (chelation of Fe2+). The results show that the heat treatment had influence on both increased peptides content and antioxidant activity after pepsin hydrolysis of string bean protein. The peptides content after protein hydrolysis derived from raw and heat treated beans were noted 2.10 and 2.50 mg ml-1, respectively. The hydrolysates obtained from raw (PHR) and heat treated (PHT) beans showed better antioxidant properties than protein isolates (PIR and PIT). Moreover, the hydrolysates obtained from heat treated beans showed the higher ability to scavenge DPPH' (46.12%) and ABTS+' (92.32%) than obtained from raw beans (38.02% and 88.24%, correspondingly). The IC50 value for Fe2+ chelating ability for pepsin hydrolysates obtained from raw and heat treatment beans were noted 0.81 and 0.19 mg ml-1, respectively. In conclusion, the results of this study showed that the heat treatment string beans caused increase in the antioxidant activities of peptide-rich hydrolysates.

PL

Obecnie rośliny strączkowe są uznawane nie tylko za źródło wartościowego białka niezbędnego do prawidłowego funkcjonowania i wzrostu, ale także źródło biologicznie aktywnych peptydów, które mogą korzystnie wpływać na zdrowie ludzi oraz zapobiegać niekorzystnym zmianom zachodzącym w żywności. Celem badań było określenie wpływu obróbki cieplnej na właściwości przeciwutleniające peptydów uzyskanych w wyniku hydrolizy białek żółtej fasoli szparagowej. Właściwości przeciwutleniające hydrolizatów wyrażono jako zdolności do neutralizacji wolnych rodników (DPPH' i ABTS+') i chelatowaniajonów żelaza (II). Otrzymane wyniki wykazały, iż obróbka cieplna znacząco wpłynęła zarówno na podatność białek fasoli szparagowej na działania pepsyny, jak i uwolnienie peptydów o właściwościach przeciwutleniających. Oznaczona zawartość peptydów po hydrolizie białek surowej i ugotowanej fasoli wyniosła odpowiednio: 2,10 i 2,5 mg-ml-1. Hydrolizaty otrzymane z surowych (PHR) oraz poddanych obróbce termicznej (PHT) strąków fasoli odznaczały się lepszymi właściwościami przeciwutleniąjącymi niż izolaty białkowe (PIR i PIT). Ponadto hydrolizaty otrzymane z poddanych obróbce termicznej strąków fasoli wykazywały większą zdolność do neutralizowania wolnych rodników DPPH' (46,12%) i ABTS'+ (92,32%) niż hydrolizaty uzyskane z fasoli surowej (odpowiednio 38,02% i 88,24%). Hydrolizaty białkowe otrzymane z surowych oraz poddanych obróbce termicznej strąków fasoli wykazywały zdolność do chelatowania jonów Fe2+, która wyrażona jako wartość IC50 wyniosła odpowiednio 0,81 i 0,19 mg-ml-1. Podsumowując, wyniki prezentowanych badań wykazały, że obróbka cieplna wpłynęła na polepszenie właściwości przeciwutleniających bogatych w peptydy hydrolizatów białek fasoli szparagowej.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria
• Rocznik: 2014
• Tom: 13
• Numer: 4
• Opis fizyczny: p.385-391,fig.,ref.

Twórcy

autor

Karas M.

• Department of Biochemistry and Food Chemistry, University of Life Sciences in Lublin, Skromna 8, 20-704 Lublin, Poland

autor

Jakubczyk A.

• Department of Biochemistry and Food Chemistry, University of Life Sciences in Lublin, Skromna 8, 20-704 Lublin, Poland

autor

Szymanowska U.

• Department of Biochemistry and Food Chemistry, University of Life Sciences in Lublin, Skromna 8, 20-704 Lublin, Poland

autor

Materska M.

• Department of Chemistry, University of Life Sciences in Lublin, Akademicka 13, 30-950 Lublin, Poland

autor

Zielinska E.

• Department of Biochemistry and Food Chemistry, University of Life Sciences in Lublin, Skromna 8, 20-704 Lublin, Poland

Bibliografia

• Adler-Nissen J., 1979. Determination of the degree of hydrolysis of food protein hydrolysates with trinitrobenzenesulfonic acid. J. Agric. Food Chem. 27(6), 1256-1262.
• Afans E.B., Dorozhko A.I., Brodskii A., Kostyuk V.A., Potapovitch A., 1989. Chelating and free radical scavenging mechanisms of inhibitory action of rutin and quercetin in lipid peroxidation. Biochem. Pharmacol. 38(11), 1763-1989.
• Arcan I., Yemenicioglu A., 2007. Antioxidant activity of protein extracts from heat-treated or thermally processed chickpeas and white beans. Food Chem. 103, 301-312.
• Brand-Williams W., Cuvelier M., Berset C., 1995. Use of a free radical method to evaluate antioxidant activity. LWT Food Sci. Technol. 28, 25-30.
• Carrasco-Castilla J., Hemández-Álvarez A.J., Jiménez- -Martinez C., Jacinto-Hemández C., Alaiz M., Girón- -Calle J., Vioque J., Dávila-Ortiz G., 2012. Antioxidant and metal chelating activities of peptide fractions from phaseolin and bean protein hydrolysates. Food Chem. 135 (3), 1789-1795.
• Chakrabarti S., Jahandideh F., Wu J., 2014. Food-derived bioactive peptides on inflammation and oxidative stress. BioMed Res. Int. ID 608979, 1-12.
• Decker E.A., Welch B., 1990. Role of ferritin as a lipid oxidation catalyst in muscle food. J. Agric. Food Chem. 38 (3), 674-677.
• Di Bemardini R., Hamedy P., Bolton D., Kerry J., O’Neill E., Mullen A.M., Hayes M., 2011. Antioxidant and antimicrobial peptidic hydrolysates from muscle protein sources and by-products. Food Chem. 124 (4), 1296-1307.
• Gawlik-Dziki U., Świeca M., Dziki D., 2012. Comparison of phenolic acids profile and antioxidant potential of six varieties of spelt (Triticum spelta L.). J. Agric. Food Chem. 60, 4603-4612.
• Gordon M.H., 1990. The mechanism of the antioxidant action in vitro. Food Antioxidants. Elsevier Appl. Sci. New York, 1-18.
• Halliwell B., MurciaM.A., Chirico S., Arumoma O.I., 1995. Free radicals and antioxidants in food and in vivo: What they do and how they work. Crit. Rev. Food Sci. 35 (1-2), 7-20.
• Hartmann R., Meisel H., 2007. Food-derived peptides with biological activity: from research to food applications. Curr. Opin. Biotechn. 18 (2), 163-169.
• Iwaniak A., Minkiewicz R, 2007. Proteins as the source of physiologically and functionally active peptides. Acta Sci. Pol., Technol. Aliment. 6, 5-15.
• Jakubczyk A., Karaś M., Baraniak B., 2011. Antihypertensive and antioxidative activity of peptides derived from pea sprouts (Pisum sativum) protein hydrolysates. Ann. Mariae Curie-Sklodowska, Sect. DDD, Pharm. 24 (3), 175-1782.
• Karaś M., Baraniak B., 2010. Use of selected metal ions for the separation of peptides isolated from thermally processed string beans. J. Elementol. 15 (2), 291-300.
• Morales-de León J.C., Vázquez-Mata N., Torres N., Gil-Zenteno L., Bressani R., 2007. Preparation and characterization of protein isolate from fresh and hardened beans (Phaseolus vulgaris L.). J. Food Sci. 72 (2), 96-102.
• Moure A., Dominguez H., Parajó J.C., 2006. Antioxidant properties of ultrafiltration-recovered soy protein fractions from industrial effluents and their hydrolysates. Process Biochem. 41, 447-456.
• Rajapakse N., Mendis E., Byun H.G., Kim S.K., 2005. Purification and in vitro antioxidative effects of giant squid muscle peptides on free radical-mediated oxidative Systems. J. Nutr. Biochem. 16, 562-569.
• Re R., Pellegrini N., Proteggente A., Pannala A., Yang M., Rice-Evans C., 1999. Antioxidant activity applying an improved ABTS radical cation decolorization assay. Free Radie. Biol. Med. 26 (9-10), 1231-1237.
• Ruiz-Ruiz J., Davila-Ortiz G., Chel-Guerrero L., Betancur- -Ancona D., 2013. Angiotensin I-converting enzyme inhibitory and antioxidant peptide fractions from hard-tocook bean enzymatic hydrolysates. J. Food Bioch. 37, 26-35.
• Samaranayaka A.G.P., Li-Chan E.C.Y., 2008. Autolysis- assisted production of fish protein hydrolysates with antioxidant properties from Pacific hake (Merluccius productus). Food Chem. 107, 768-776.
• Wu H.C., Chen H.M., Shiau C.Y., 2003. Free amino acids and peptides as related to antioxidant properties in protein hydrolysates of mackerel (Scomber austriasicus). Food Res. Int. 36, 949-957.
• Xu B.J., Chang S.K.C., 2008. Total phenolic content and antioxidant properties of eclipse black beans (Phaseolus vulgaris L.) as affected by processing methods. J. Food Sci. 73 (2), 19-27.
• You L., Zheng L., Regenstein J.M., Zhao M., Liu D., 2012. Effect of thermal treatment on the characteristic properties of loach peptide. Int. J. Food Sci. Technol. 47 (12), 2574-2581.
• Zhu L.J., Chen J., Tang X.Y., Xiong Y.L., 2008. Reducing, radical scavenging, and chelation properties of in vitro digests of alcalase-treated zein hydrolysate. J. Agric. Food Chem. 56, 2714-2721.